Métabolisme bioénergétiqueet

grands cycles de la matière

métabolisme de l'Oxygène

intérieur

ADP

ATP

H+

ATPasered ox

Chémio osmose – la façon la plus efficace de faire la bioénergétique

N

extérieur

H+

P

N

0

-400H2 / 2H+

HCO2-

/CO2

HS - / SO4 2-

succinate/fumaratelactate/pyruvate

-800

-1200Chl/Chl *

NAD(P)/NAD(P)H

0

+400

+800

+1200

NO2- / NO3

-

H2O / O2

Fe2+ / Fe3+

arsénite/arséniate

N2 / NO3-

N2O / NO

succinate/fumarate

Chl+/Chl

des couples rédox de la bioénergétique

0

-400H2 / 2H+

HCO2-

/CO2

HS - / SO4 2-

succinate/fumaratelactate/pyruvate

-800

-1200Chl/Chl *

L’oxygène et la lumièreabsorbé par une moléculede chlorophylle sont unesource d’énergie puissantepour les êtres vivants.

Leur disponibilitén’est pas lié à unenvironnement spécifique.

NAD(P)/NAD(P)H

0

+400

+800

+1200

NO2- / NO3

-

H2O / O2

Fe2+ / Fe3+

arsénite/arséniate

N2 / NO3-

N2O / NO

succinate/fumarate

Chl+/Chl

L’abondance d’énergiequ’ils mettent à dispositiona permis l’apparitionde la vie multicellulaire

des couples rédox de la bioénergétique

La chlorophylle

hν e-

Em -1100 mV Chl* est un réducteur fort

Em +1250 mVChl+ est un oxydant

puissant

e-

- Chl a- Chl b- BChla- BChl b- BChl c- BChl d- BChl e

les spectres d’absorbance des chlorophylles

Caroteoid

RCII bc1

Q

in

Utilisation de la lumière: centre réactionnel type II

Bactéries pourpres

Chloroflexaceae

photosynthèse anoxygénique

Q

QH2

out

RCII bc1

Q

in

Utilisation de la lumière: centre réactionnel type II

Bactéries pourpres

Chloroflexaceae

2H+ 1H+

photosynthèse anoxygénique

Q

QH2

out2H+

b6cc

Q

in

Utilisation de la lumière: centre réactionnel type I

Héliobactéries

Bactéries vertes-sulfureuses

RCINADPH

photosynthèse anoxygénique

Q

QH2

out

Complex I

b6cc

Q

in

Utilisation de la lumière: centre réactionnel type I

Héliobactéries

Bactéries vertes-sulfureuses

RCINADPH

2H+ 1H+

photosynthèse anoxygénique

Q

QH2

out

Complex I

2H+3H+

PSII b6fPSI

Q

in

NADPH

Utilisation de la lumière et de l’eau:

Photosynstèmes I et II

Cyanobacteries

Chloroplasts

photosynthèse oxygénique

H2O 1/2O2 +

Q

QH2

out

PSII b6fPSI

Q

in

NADPH

2H+ 1H+

Utilisation de la lumière et de l’eau:

Photosynstèmes I et II

Cyanobacteries

Chloroplasts

photosynthèse oxygénique

H2O 1/2O2 + 2H+

Q

QH2

out

2H+

PSII b6fPSI

in

NADPH

2H+ 1H+

production de l' O2: photosynthèse oxygénique:

2H2O → O2 +4H+ +4e-

4H+ + CO2 → CH2O + H2O

4e- + NADP + Q + cytc→ NADPH + QH2 + cytc-

photosynthèse oxygénique

H2O 1/2O2 + 2H+

Q

QH2

out

in2H+

2H+

1H+

0

-200

-400

-600

-800

-1000

-1200

-1400

(m

V)

PSII Chl*/Chl+ (-1100 mV)

NAD(P)+/NAD(P)H(-320 mV)

PSI Chl*/Chl+ (-1250 mV)

ν

hν

1200

1000

800

600

400

200

0

Em (

mV

)

O2/H2O (+820 mV)

PSII Chl+/Chl (+1250 mV)

PQ/PQH2 (+100 mV)

PSI Chl+/Chl (+400 mV)

hν

l‘oxygène

génération de l'oxygène- 100%biologique- une seule source : l'eau- un seul mécanisme, un seul enzyme: le PSII

La chlorophylle

hν e-

Em -1100 mV Chl* est un réducteur fort

Em +1250 mVChl+ est un oxydant

puissant

e-

les propriétés rédox de la chlorophylle

La chlorophylle et l'oxygène

hν

3Chl*1Chl*1Chl 1Chl3O21O2*

La chlorophylle et le carotenoïde

3Chl* 1Chl1Car 3Car* 3O23Car*

H2O ⇔ OH* + e- + H+ E° +2.31V

OH* + H2O ⇔ H2O2 + e- + H+ E° +380 mV

H2O2 ⇔ O2- + e- + 2H+ E° +890 mV

O2- ⇔ O2 + e- E° -330 mV

2H O ⇔ O +4e-+4H+ E =+815 mV2H2O ⇔ O2+4e-+4H+ E0 =+815 mV

O2 + 2 e- + 2H+ → H2O2 E° +281mV

H2O2 + 2 e- + 2H+ → 2H2O E° +1.35V

D2D1

D2

PSII RCI/PSIRCII

vue perpendiculaire à la membrane sur les hélices α des centres photosynthétiquesil y a deux fois cinq hélices qui fixent les cofacteursil y a six hélices additionnelles qui fixent des chlorophylles supplémentaires

La chlorophylle

hν e-

Em -1100 mV Chl* est un réducteur fort

Em +1250 mVChl+ est un oxydant

puissant

e-

QAQB

Fx

FA

FB

NAD(P)

QHQH2

PSII PSI/RCIRCII

Mn4Ca

TyrZTyrD

P

P

III

P

QH2

H2O

cytcPc, cytc

P

QAQB

Mn4Ca

TyrZTyrD

Crystal structure, Zouni et al.2001

Phe

QAQB

Phe

cytb

PQH2

PQ

P680

ChlChl

Tyr ZTyr D

Mn4ClCa

cytb559cytb559

2H2O O2 + 4H+ Rutherford 1989

co-facteurs du PSII

in

out

Structure du PSII de Thermosynechocossus elongatus à 3.2Å, 2003

Le mécanisme moléculaire des réactions rédox du photosystème II

enlèvement de 4H+ du H2O

expulsion de 4 H+

transfert de 4 e- vers la chaîne de transfert d'électrons

Production de l'oxygène

formation d'une liaison O-O

expulsion de l'O2

2H2O ↔ O2+4e-+4H+ E0 =+815 mV

pour oxyder l‘H2O il faut un oxydant puissant

La chlorophylle

hν e-

Em -1100 mV Chl* est un réducteur fort

Em +1250 mVChl+ est un oxydant

puissant

e-

P

QAQB

Mn4Ca

TyrZTyrD

2 H2O

O2 +4H+

P

QAQB

Mn4Ca

TyrZTyrD

2 H2O

O2 +4H+

SO/S1

transfert d'e- en 30 µs

H2O

H2O

Mn4 (III, III, IV, IV)

*

H+

S1/S2

transfert d'e- en 100 µs

Mn4 (III, IV, IV, IV)

*

HO

HO

H+

S2/S3

transfert d'e- en 350 µs

HO

HO

Mn4 (III, IV, IV, IV) Tyr Z*Mn4 (IV, IV, IV, IV)

*

H+

-OH peut encore êtreéchangé avec D2O

S3/S4/S0transfert d'e- en 1300 µs

précédé par un transfert de protonsenviron 200 µs

formation de la liaison O-Odégagement de l'Oen 1300 µs

Mn4 (III, III, III, IV)

*dégagement de l'O2 en 1300 µs

O2

H+

4e-

H+

H+

e-

e-

1st photon

2nd photon

4th photon

So

S1

S2 350µs

100µs30µs

pH, H/D

H+

H+

e-

e- 3rd photon

proton-first

S3

S4

S4’

1.3ms

200µs

350µs

O2

pH, H/D

1ms

H2OCa

O2

Le cluster de manganèse dans la structure de 1.9A résolution (Umena et al. 2011)

Mn

O2

Structure at 1.9Å resolution 2011

Le cluster de manganèse dans la structure de 1.9A résolution (Umena et al. 2011)et son environnement protéique

P

QAQB

Mn4Ca

TyrZTyrD

2 H2O

O2 +4H+

Guskov et al. 2009

la recherche des canaux d’acheminement d’eau et d’évacuation d’oxygène est en cours

canaux putativesà protons

canauxputativesàH2O etO2

Gabdulkhakov et al. 2009

deux quinones et un canal bifurqué ont été trouvés dans la structure ils pourront assurer un échange rapide du quinol contre une quinone

Umena et al. 2011

Tout l'oxygène sur terre provient de la photosynthèse (PSII)

Presque toutes les formes de la vie multicellulaire obtiennent leur énergie de ces réactions de reduction de l'oxygène

La photosynthèse est présente uniquement dans le règne des Bactéries et chez leurs descendants, les chloroplasts.Elle n'était pas présente à l'origine de la vie

The first photosynthesis experiment performed by Joseph Priestley 1771

Les grands cycles de la matière

métabolisme de l'Oxygène

génération de l'oxygène- 100%biologique- une seule source : l'eau- un seul mécanisme, un seul enzyme: le PSII

consommation de l'oxygène- 90%par des réactions bioénergétiques

différents types d'oxydases

O2 + e- → O2- E° -330 mV flavins and semiquinones

O2- + e- + 2H+ → H2O2 E° +890 mVcatalysed by free Fe3+

H2O2 + e- + H+ → H2O + OH* E° +380 mVcatalysed by free Fe2+ and Cu+

OH* + e- + H+ → H2O E° +2.31V

O2 + 2 e- + 2H+ → H2O2 E° +281mV

H2O2 + 2 e- + 2H+ → 2H2O E° +1.35V

O2 + 4H+ + 4 e- → 2H2O E° +815 mV(for 1Atm=1.2mM)

le radical libre OH* peut demarrer

une réaction en chaîne de radicaux libres

=>oxygénation des protéines, de l'ADN et des lipides

Implication de l'oxygène dans le chaîne bioénergétique>90% de l'oyxgène consommé

O2 comme accepteur terminal des électrons

Les oxydases bioénergétiques sont des enzymes transmembranaires

Constitution d'un gradient de protons

H2O

O2

extérieur

intérieurATPase

H+Cyt c

QH2

e-

Oxydases à hème/cuivre

H2O

in

donneurd'électron

e-

O2

Cytochrome aa3 oxydases des mitochondries du cœur de bœuf

out

SOX M

O2 + 4H+ + 4e- → 2H2O

Le mécanisme moléculaire des réactions rédox

des oxydases à hème-cuivredes oxydases à hème-cuivre

90°

hème low spin

centre binucléairehème/cuivre

Les hèmes

- Cys - X - X - Cys -

Les hèmes /1

hème b hème c

CH3 OH

Les hèmes /2

OH

hème o →→→→ hème ahème b

hème d

hème bhèmeahèmeo hème d

O2

His Met His

Les hèmes /3

hème bas spin hème haut spin

Fe3+/4+

Les réactions se font au centre binucléaire: O2 + 4e - + 4H+ ⇔ 2 H2O

Cu1+/2+

FeFe2+/4+

l’hème et le cuivre peuvent mettre trois électrons à disposition pour la réaction

O2

Fe2+

Tyr-OH

Cu+

Fe2+

l’O2 se fixe au site actif complètement réduit

Fe4+

Tyr-O*

O2-

Cu2+

Fe4+ O2-

OH

les quatre électrons et le proton de la tyrosine sont transférés à l’O2

Fe4+

Tyr-O*

O2-

1 e- ;1H+

1 e- ;1H+

1 e- ;1H+

1

2

2H2O

Cu2+

Fe4+ O2-

OH

1 e- ;1H+

3

44H+

le site actif est réduit par quatre fois un électron; chaque transfert d’électron est accompagnépar le transfert d’un proton au site actif et le transfert d’un proton à travers la membrane

H2O

M. Wikström / Biochimica et Biophysica Acta 1817 (2012) 468–475

H2O

Chemins de transfert de protons de la cytochrome oxydase aa3 des mitochondries du cœur de bœuf

in

out

Glu Asp

incanal Dcanal K

Arg

Tyr

out

dans l’oxydase aa3 des bactéries pourpres deux canaux à proton ont été identifiés

in

H+

canal Dcanal K

out

pK=5

H

in

H+

canal Dcanal K

out

e-

pK=9

H

incanal Dcanal K

out

e-

pK=9 H+

in

H+

canal Dcanal K

out

e-

pK=9 H+

H

in

H+

canal Dcanal K

out

e-

pK=11 H+

H

in

H+

canal Dcanal K

out

e-

pK=5 H+

H

in

H+

canal Dcanal K

out

e-

pK=5 H+

canal Dcanal K in

out

pK=5

H+

O2 + 4H+ + 4 e- → 2H2O E° +800 mV ([O2]=120 uM)

cyt c2+ + 1 e- → cyt c3+ Em =+300 mV ([cyt c2+]/[cyt c3+]=1)

4 cyt c2+ + 4H+ + O2 → 4 cyt c3+ +2 H2O : +2000 mV

Quelques chiffres

Potentiel transmembranaire dans des mitochondries actives:+170mV à +220 mV

Transfert de 8H+ :1360 à1760 mV

=> efficacité de 70 à >80%

Transfert de 1500e-/sec => ca 2200H+/sec par le canal D

M. Radzi Noor, T. Soulimane / Biochimica et Biophysica Acta 1817 (2012) 638–649

in

O2

oxydase ba3 de Thermus thermophilus

out

O2Xe

H2O

des molécules de Xénon marquent une cavité par laquelle l’O2 peut accéder au site actif

in

oxydase aa3 de Paracoccus denitrificans

out

l’arrivé d’un canal au site actif est rétrécie par la présence d’une Phe et une Trp

Oxydases à hème/cuivre

H2O

in

donneurd'électron

e-

O2

Cytochrome aa3 oxydases des mitochondries du cœur de bœuf

out

SOX M

O2 + 4H+ + 4e- → 2H2O

Oxydases à hème/cuivre

H2O

in

Cytochrome caa3 oxydase (SOX M) de Thermus thermophilusSoulimaneet al. 2012

donneurd'électron

e-

O2out

e-

H2O

QH

in

e

O2

QH2

quinole oxydase d'Escherichia coli

out

SOX M

O2 + 4H+ + 4e- → 2H2O

in

O2 + 4H+ + 4e- → 2H2O

H2O

Cytochrome ba3 oxydase de Thermus thermophilus

outdonneurd'électrone-

SOX B

O2

in

O2 + 4H+ + 4e- → 2H2O

H2O

O2

Cytochrome cbb3 oxydase de Pseudomonas stutzerii

out

donneurd'électron

e-

O2

SoxB/M

cbb3

le quatrième électron qui est nécessaire pour réduire l’O2 vient d’une tyrosine à proximité

in

2NO + 2H+ + 2e- → N2 + H2O

N2 +H2O

2NO

Cytochrome NO-réductase de Pseudomonas aeruginosa

out

donneurd'électron

e-

2NO

in

2NO + 2H+ + 2e- → N2 + H2O

N2 +H2O

2NO

e-QH2

Quinol NO-réductase de Geobacillus stearothermophilus

out2NO

NO-reductase O2-reductase

Cyt aa3 oxydases SOX M quinole oxydase SOX MCyt ba3 oxydase SOX BCyt caa3 oxydases SOX M

Cytochrome cbb3 oxydase Cytochrome NO reductase quinol NO reductase

SoxM SoxB cbb3 cNOR

bd-oxydase

in

b595dQH

H+

=> rôle dans la transition anaerobie/aerobie?O2 comme accepteur d'électrons des bactéries 'nanoaerobes'

outb558

b595dQH2

Q

H+

O2

H2O

type bd SoxM / A-type SoxB / b-type cbb3 / C- cNor qNor

substrateaffinity*

B H B B B/H B

proton channels

D et K K K -/K K

H+/e- nd 2 1-2 1 0/nd nd

Subunits A, B I, II, III, IV I, II I(N), O, P/R I, O I (=I+O)

SUII 8TM helices 2TM helices+Cu domain(+cytc)

1TM helix+ Cu domain

1TM helix+cytc

1TM helix+cytc

Domain: 2TM helices+cytc fold(+cytc) +cytc fold

co-factors I:2 hèmes HSHème LS

I:CuHème HSHème LSTyrII: 2Cu(hème)

I: CuHème HSHème LSTyr

I: CuHème HSHème LSTyrII: 2Cu

I: CuHème HSHème LSTyr

I: CuHème HSHème LSTyrO: 1 cytcP: 2 cytcR: 1 cytc

I: FeHème HSHème LS

O: 1 cytc

FeHème HSHème LS

substrate O2 O2 O2 O2 NO NO

e-- domors Q Cyt c Q Cyt c Q Cyt c Cyt c Q

* B: basse affinité (5nm-100nm); H: haute affinité (uM)

b

a oair-sufficient cells

Bacillus PS3

air-sufficient cells

air-limited cells

air-sufficient cells

550 nm: hèmes c560 nm: hèmes b604 nm: hèmes aair-limited cells 604 nm: hèmes a

highly aerated cells

slightly air-limited cells

a o

a o

two protein preparations that showidentical subunit compositions

L'évolution du métabolisme de l'oxygène

production de l' O2: photosynthèse oxygénique:

2H2O ↔ O2 +4H+ +4e-

4H+ + CO2 ↔ CH2O + H2O

QAQB

Mn4Ca

TyrZTyrD

P

2 H2O

O2 +4H+

Form

ati

on

of

Ea

rth

50

100

[O2]

% o

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rese

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va

lue

ProterozoicArchaeanHadean

Form

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-5 -4 00

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bo

mb

ard

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mic

rob

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foss

ils

ProterozoicArchaeanHadean

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bo

mb

ard

me

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carb

on

fix

ati

on

bio

log

ica

l

dans l'Archaean 20% N2, 80% CO2 4-5 atm

2.2*109 yrs CH4 peut-être500 fois plus élévé

qu'aujourd'hui

traces d'oxygène et de peroxyde d'hydrogène par la photolyse de l'eautraces d'oxygène et de peroxyde d'hydrogène par la photolyse de l'eau

présence de NO par volcanisme et réaction de NO avec CO2 (hν)

depuis l'origine de la vie la substance organique est immobilisée

Form

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ma

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an

ob

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foss

ils

abundant stromatolites

cyanobacteria

dominate the

biosphere

ProterozoicArchaeanHadean

Form

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stromatholites

fossilisés

vivants

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va

lue

me

teo

rite

bo

mb

ard

me

nt

carb

on

fix

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on

bio

log

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div

erg

en

ce

of

do

ma

ins

bio

ma

rke

rs o

fcy

an

ob

act

eri

a

alg

ae

aujourd'hui 99.9% de la matière organique recombine

par la respiration ou se décompose avec l'O2,

moins de CH4, présence d'O2 et d'une couche d'O3 ,

trés peu d'échappement d'H dans l'espace

H2O est piégé dans le froid de l'atmosphère

l'atmosphère d'aujourd'huil'atmosphère d'aujourd'hui

78% N2, 20.9% O2, ca 4% H2O, 0.9% Ar, 0.034% CO2

carbone organique immobilisé dans les sédiments et les roches

(26000 fois le carbone du vivant, la plupart dans le grès)

et il y a toujours de l'eau sur terre!

Cyt aa3 oxydases SOX M quinole oxydase SOX M Cyt ba3 oxydase SOX B

Cyt cbb3 oxydase bd-oxidase

b558

b595 d

un peu de phylogénie

CLUSTAL X (1.8) multiple sequence alignment

dt --MEINFREUNDSA-GT-ANNAICH----LIEBE-DICHnd --MIJNFRIENDZE-GT-ANNAIK-----HOUVAN-JE-eg --MY--FRIENDSA-YS-ANNAI------LOVE--YOU-dn --MIN-V--EN-SI-GERANNAJEG---ELSKER-DIG-sv --MIN-V-AEN-SAEGERANNAJAG--AELSKAR-DIG-

Comparer les séquences

sv --MIN-V-AEN-SAEGERANNAJAG--AELSKAR-DIG-fr --MON-AMI---DI--T-ANNAJE-T-A---IME-----cat LAMEVAAMIGA-DIU---ANNA---T--ESTIMO-----es --MI--AMIGO-DI-CE-ANNAYO-TEA----MO-----it --MIO-AMIGO-DI-CE-ANNA---TIA----MO-----oc --MON-AMIGA-DI-TZ-ANNA---T-A---IMI-----

* . ****

ug ABARATOMAZTMONDJASZERTLEKANNA

fr

oc

774

cat

esit

835743

Calculer un arbre phylogénique

Bactéria

0.1

eg

dt

nd

518

694

dn

sv 980

989 Archaea

fr

oc

774

cat

esit

835743

Trouver la racine d'un arbre = déduire l'histoire évolutive

Bactéria

0.1

eg

dt

nd

518

694

dn

sv 980

989 Archaea

"maman a du fenouil

la tante doit du foin"

multiples versions d'une protéine

étaient présent dans l'ancêtre commun

des organismes étudiés

1994 Castresana J, Lübben M, Saraste M, Higgins DG.

‘Evolution of cytochrome oxidase, an enzyme older than atmospheric oxygen’

1994 Saraste M, Castresana J

‘Cytochrome oxidase evolved by tinkering with denitrification enzymes’‘Cytochrome oxidase evolved by tinkering with denitrification enzymes’

Cyt aa3 oxydases SOX M quinole oxydase SOX M Cyt ba3 oxydase SOX B

Cyt cbb3 oxydase bd-oxidase

b558

b595 d

Cyt aa3 oxydases SOX M quinole oxydase SOX MCyt ba3 oxydase SOX BCyt caa3 oxydases SOX M

Cytochrome cbb3 oxydase Cytochrome NO reductase quinol NO reductase

La grande famille des oxydases…

cbb3/FixN/C

SoxM/A

SoxB/BBactéria

Archaea

CO2 /CH3CO2

-

CO2/CH4

H2S/SO4

2-

H2 /H+

low Emquinones

early Archaeanpresent

HS - /SO4

2-

H2 / H+CO2 /

CH3CO2-

CO2/CH4

low Emquinones

organicsubstrates

hυυυυ

-600

-800

-1000

-400

-200

0

?

As3+/As5+

As3+/As5+

high Emquinones

O2/H2O

+1000

+800

+600

+400

+200

0

CO2 /CH3CO2

-

CO2/CH4

H2S/SO4

2-

H2 /H+

low Emquinones

early Archaeanpresent

As3+/As5+As3+/

HS - /SO4

2-

H2 / H+CO2 /

CH3CO2-

CO2/CH4

low Emquinones

high Emquinones

organicsubstrates

hυυυυ

-600

-800

-1000

-400

-200

0

?

AsAs /As5+quinones

O2/H2O+1000

+800

+600

+400

+200 NO 2-/

NO

NO3- /

NO2-

NO/N2O

N2O/N2+1200

NO/N2O

NO 2-/

NO

NO3- /

NO2-

NO/N2O

N2O/N2

Quinone 'bas-potentiel':

Ménaquinone

Présentes chez la plusparts de phyla des Archaebactéries et des Bactéries étudiées

Quinones 'haut poteniel':Présentes chez quelques phyla archébactériens et bactériens répandus aujourd'hui:

Ubiquinonechez le protéobactéries (et les mitochiondries)

PlastoquinonePlastoquinonechez les cyanobactéries (et les chloroplasts)

Caldarinellaquinonechez les Sulfolobales

Ces quinones 'haut-potentiel' sont apparus plusieurs fois de façon indépendantes dans l'évolution

en réponse de l'organisme à une augmentation du potentiel ambiant

suite à l'accumulation de l'oxygène sur terre

GSB

Hélio

cyanos

RCI

RCI

PSI+PSII

pourpres

RCII

Chloroflexaceae

RCII

Ancêtre commun des êtres vivants

Archaebactéries

Bactéries

RCIPSI+PSII

GSB

Hélio

cyanos

RCI

RCI

PSI+PSII

pourpres

RCII

Chloroflexaceae

RCII

Ancêtre commun des êtres vivants

Archaebactéries

Bactéries

RCIPSI+PSII

MK

GSB

Hélio

cyanos

RCI

RCI

PSI+PSII

pourpres

RCII

Chloroflexaceae

RCII

UQ

Ancêtre commun des êtres vivants

Archaebactéries

Bactéries

RCIPSI+PSII

PQCQMK

CO2 /CH3CO2

-

CO2/CH4

H2S/SO4

2-

H2 /H+

low Emquinones

early Archaeanpresent

As3+/As5+

As3+/

HS - /SO4

2-

H2 / H+CO2 /

CH3CO2-

CO2/CH4

low Emquinones

high Emquinones

organicsubstrates

hυυυυ

-600

-800

-1000

-400

-200

0

?

As5+As /As5+quinones

O2/H2O+1000

+800

+600

+400

+200 NO /NO2

-

NO2- /

NO3-

NO/N2O

N2O/N2+1200

NO/N2O

Le diapanorama sous format pdf se trouve

sur notre site web:

http://bip.cnrs-mrs.fr/bip09/http://bip.cnrs-mrs.fr/bip09/

dans la rubrique ‘Teaching’