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Ministère de l’Enseignement Supérieur et de la Recherche Scientifique

Université Virtuelle de Tunis

Génie de la biocatalyse et génie des

procédés

« Enzymologie en phase hétérogène »

Concepteur du cours: Prof. Dr. Mohamed GARGOURI

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Génie de la biocatalyse et génie des procédés

Immobilisation de biocatalyseurs

2 Prof. Dr. Mohamed GARGOURI


1. Qu’est ce qui distingue la cinétique enzymatique hétérogène ?

☺

Certaines enzymes sont appliquées dans un milieu comportant plusieurs phases. Parmi ces milieux hétérogènes, on s’intéresse essentiellement aux enzymes à l’état immobilisé. On cherche alors à comprendre leur comportement cinétique : il s’agit d’étudier une cinétique enzymatique hétérogène.

Dans un milieu hétérogène, on tient compte de phénomènes physiques nouveaux (partage et diffusion) qui sont compliqués à modéliser. On utilise alors des résolutions graphiques ou bien des modèles simplifiés comme dans ce cours.

D’une manière générale, les propriétés cinétiques d’une enzyme sont modifiées par :

o Modification de la conformation de l’enzyme,

o Création d’empêchements stériques entre le support et le site actif,

o Toutes les molécules d’enzymes ne sont pas identiques : propriétés cinétiques et position dans le support,

o Les paramètres influant sur l’action de l’enzyme [S], pH, T°, [effecteur]… n’ont pas la même valeur en tout point.





On observe dans un milieu hétérogène le développement d’un gradient de concentration (variation de la concentration d’un réactif en fonction de la position dans l’espace).

Ce gradient dépend :

o des interactions entre ces réactifs et la phase solide : phénomène de partage,

o contraintes de diffusion des réactifs du gros de la solution vers l’enzyme : phénomènes de diffusion.

D’une manière générale, la concentration du substrat ne sera pas la même au sein de la phase liquide (macro-environnement) et au voisinage de l’enzyme (micro-environnement).





2. Quels sont les effets de la partition électrostatique ?

☺

Les interactions entre des molécules de réactifs et des groupements du support de l’enzyme donnent des phénomènes de partage : interactions électrostatiques, hydrophobes ou hydrophiles.

Les plus classiques sont les interactions entre des réactifs porteurs de charge électrique et un support lui aussi chargé.

2.1. Rappel : Transfert d’un élément chimique entre deux phases

A température et pression constantes, l’énergie libre par mole, pour transférer une molécule A d’une phase à l’autre, est :





2.2. Cas d’un substrat et d’une matrice chargés





2.3. Cinétique de type Michaelis à force ionique constante





2.4. Cinétique de type Michaelis à force ionique variable





2.5. Effets sur l’inhibition





2.6. Profils de pH





3. Diffusion externe : transport de matière du gros de la solution vers la

surface catalytique !

☺

3.1. Généralités





3.2. Cas d’inhibition non-compétitive





3.3. Cas d’inhibition par excès de substrat

4. Diffusion interne : transport de matière dans les pores du support !

☺

4.1. Généralités





4.2. Cas général de cinétique de type Michaelis





5. Les systèmes multi-enzymatiques : quelle utilité ?

☺

5.1. Généralités





5.2. Compartimentation des intermédiaires

5.3. Régulation par feed-back





5.4. Levée d’une incompatibilité cinétique





5.5. Réversibilité

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