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Biologie Cellulaire 1° année de Licence La Biologie Cellulaire expliquée en 5 chapitres ou comment essayer de comprendre le fonctionnement de l’unité du vivant en 5 leçons. Par Chringel 2011

BIO202 Rédigé par Chringel

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CHAPITRE 1 : ORIGINE ET DIVERSITE DU

MONDE VIVANT

CONTENU

Des Molécules aux Protocellules ........................................................................................................................ 2

Origine des Biomolécules ................................................................................................................................ 2

Origine Terrestre ......................................................................................................................................... 2

Origine Extraterrestre .................................................................................................................................. 2

Origine des Polymères Biologiques.................................................................................................................. 3

Les Protocellules ............................................................................................................................................. 3

Hypothèse 1° : Monde à Protéines ............................................................................................................... 3

Hypothèse 2° : Monde à ARN ....................................................................................................................... 3

Des Protocellules aux Cellules Ancestrales ......................................................................................................... 4

Apparition des Cellules Eucaryotes .................................................................................................................... 5

Théorie Endogène ........................................................................................................................................... 5

Théorie Endosymbiotique ............................................................................................................................... 5

L’Arbre Universel du Vivant : Domaine de Woese.............................................................................................. 6

La Diversité du Vivant ........................................................................................................................................ 7

Les Procaryotes ............................................................................................................................................... 7

Les Eubactéries et Archaebactéries ................................................................................................................. 8

Les Eucaryotes ................................................................................................................................................ 8

Les Virus ........................................................................................................................................................ 10



Formation de la Terre : 4,6 milliards d’années

Premières cellules : 3,5 milliards d’années

Cette date provient de la découverte de microfossiles en 1950 par deux scientifiques américains. Ces fossiles

étaient dans des roches sédimentaires : les stromatolithes.

Premières cellules eucaryotes : 2,1 à 2,5 milliards d’années

Cette date provient de la découverte de microfossiles 10 à 20 fois plus grands que ceux découverts en 1950.

Ils présentent des traits d’organisation semblable à celle des cellules eucaryotes actuelles.

DES MOLECULES AUX PROTOCELLULES

ORIGINE DES BIOMOLECULES

Toute cellule vivante est composée d’un certain type de molécules : les biomolécules.

Les biomolécules sont :

Les acides aminés

Les bases azotées des nucléotides.

ORIGINE TERRESTRE

OPARINE ET HALDANE – 1920 : NOTION DE SOUPE PRIMITIVE

Ils ont supposés que les molécules gazeuses, notamment le méthane CH4 et l’ammoniac NH3, se seraient

déposées dans l’eau des océans. Puis, en réagissant les unes avec les autres dans cet environnement aqueux,

elles auraient pu former les biomolécules.

EXPERIENCE DE MILLER – 1953 : BALLON D’ATMOSPHERE PRIMITIVE

Miller a reconstitué dans un ballon l’atmosphère primitive supposée : méthane CH4,

hydrogène HO-, ammoniac NH3 et eau H2O.

Il a ensuite fait circuler de la vapeur d’eau dans ce ballon. Pour représenter les éclairs des

orages à cette époque, il fait agir des décharges électriques de 60kV.

Il récupère alors dissous dans l’eau des molécules qu’il analyse. Il a obtenu quatre acides

aminés : l’alanine, l’aspartate, la glutamine et la glycine.

En faisant varier la composition gazeuse du ballon, il réussit à obtenir jusqu’à 17 acides

aminés.

ORO – 1961 : PRODUCTION D’ADENINE AVEC DE L’HCN

Oro découvre que l’addition autocatalytique de 5 acides cyanhydriques dans un

environnement aqueux sous l’effet des UV produit de l’adénine.

ORIGINE EXTRATERRESTRE

Les Comètes auraient apportées des biomolécules. En effet :

Elles comportent des matières organiques telles que les acides aminés et les bases azotées.



Elles ont bombardées continuellement la Terre.

ORIGINE DES POLYMERES BIOLOGIQUES

Les acides aminés donnent des protéines.

Les nucléotides donnent des acides nucléiques (ADN, ARN…)

Pour favoriser une polymérisation, il faut :

Une concentration en monomères élevée.

Une concentration en eau faible car l’eau à tendance à dépolymériser les polymères.

Il y a néanmoins un problème : les biomolécules sont éparpillées dans l’océan primitif.

HYPOTHESE

Des scientifiques ont alors remarqués que les monomères ont une affinité pour les roches sédimentaires des

fonds marins. Une concentration en monomère élevée sur la roche diminue donc la présence de molécules

d’eau. Les monomères vont donc spontanément se polymériser à la surface de la roche.

Les surfaces minérales ayant une propriété idiosyncratique, cette hypothèse est assez limitée. En effet, cela

signifie que chaque roche sera spécifique d’un polymère particulier : il y aurait donc autant de roches que de

polymères.

LES PROTOCELLULES

La Protocellule commence à être délimitée par une membrane mais n’a pas toutes les propriétés d’une

cellule vivante.

Deux hypothèses ont été établies pour expliquer leur apparition.

HYPOTHESE 1° : MONDE A PROTEINES

Cette hypothèse repose sur l’idée selon laquelle les protéines auraient précédés les acides nucléiques.

TRAVAUX DE FOX – ANNEES 60 : Il montre qu’à partir de la soupe primitive, on a pu obtenir des

protéinoïdes. Les protéinoïdes sont des associations d’acides aminés sans liaisons peptidiques.

Autour des protéinoïdes se forme alors une structure membranaire par auto-assemblage des lipides : on

obtient alors ce que l’on appelle des globules.

Pour Fox, les globules sont des protocellules.

Il observe qu’en modifiant les propriétés physico-chimiques, les globules peuvent bourgeonner, se diviser et

fusionner.

HYPOTHESE 2° : MONDE A ARN

Cette hypothèse établie dans les années 80 repose sur l’idée selon laquelle les acides nucléiques auraient

précédés les protéines. Cette hypothèse a été élaborée après la découverte des ARN enzymes = ARN

catalytique = ribosymes.

Le premier ARNenzyme découvert est celui du ribosome.



Le ribosome permet la synthèse des protéines. Il est composé de

protéines et d’ARN. C’est un ARN ribosomique qui catalyse la liaison

peptidique lors de la synthèse des protéines.

1° AGE : TOUT ARN

La première cellule n’aurait contenu que des ARN : il y aurait eu des

ARN enzymes et des ARN porteurs de l’information génétique.

Par mutation, l’un des ARN enzyme aurait acquis la propriété de

synthétiser des protéines.

Il y aurait eu alors apparition des protéines.

2° AGE : PROTEINE-ENZYME

Les protéines apportant de nouvelles fonctions enzymatiques, elles

auraient été conservées par la cellule.

Suite à l’apparition d’une nouvelle protéine enzymatique, l’ADN serait

apparu. L’ADN étant une molécule plus stable que l’ARN et étant

réparable, elle aurait été conservée par la cellule pour remplacer l’ARN

au niveau de la portance de l’information génétique.

Une hypothèse a émergée il y a une vingtaine d’années selon laquelle

l’ADN serait d’abord apparu dans les virus. Les virus auraient alors infectés les cellules qui auraient gardé

l’ADN.

DES PROTOCELLULES AUX CELLULES ANCESTRALES

Pour qu’une cellule vive, il lui faut de l’ATP.

On pense que dans les conditions primitives, l’ATP devait exister naturellement dans l’environnement

cellulaire.

Cet ATP était alors consommé par les cellules, hydrolysé en ADP puis rejeté dans le milieu extracellulaire. Au

bout d’un moment, la concentration en ATP baisse.

Pour s’adapter, les cellules ont alors mis en place un mécanisme pour produire de l’ATP à partir des sucres du

milieu: la fermentation.

Apparition des organismes anaérobies hétérotrophes.

Au bout d’un moment, la concentration en sucre baisse.

Il y a alors une nouvelle adaptation : apparition des premiers systèmes photosynthétiques.

Apparition des organismes anaérobies autotrophes.

Ce système photosynthétique fonctionnait avec du gaz sulfhydrique H2S mais n’était pas très rentable. Il est

alors apparu par mutation le système photosynthétique oxygénique, beaucoup plus productif mais rejetant du

dioxygène. Le taux de dioxygène O2 dans l’atmosphère primitive augmente ce qui est toxique pour les

organismes jusqu’alors anaérobies. Une nouvelle adaptation à alors lieu pour avoir un système aérobie faisant

donc apparaitre la respiration.

Apparition des organismes aérobies hétérotrophes.



APPARITION DES CELLULES EUCARYOTES

Une cellule Eucaryote comporte des organites : elle est compartimentée et possède un vrai noyau.

THEORIE ENDOGENE

C’est une idée selon laquelle les organites seraient apparus par invagination multiple de la membrane

plasmique.

Ce processus pourrait être à l’origine de l’appareil de Golgi et du Réticulum endoplasmique.

THEORIE ENDOSYMBIOTIQUE

Les organites dériveraient de cellules procaryotes capturées par phagocytose puis asservies par une cellule

hôte ancestrale.

Ce processus serait à l’origine des mitochondries et des chloroplastes.

LES MITOCHONDRIES seraient apparues par phagocytose d’une cellule aérobie par une cellule anaérobie. On

pense à cette théorie car elles ont leur propre ADN et possèdent 2 membranes.



LES CHLOROPLASTES seraient apparus par phagocytose d’une bactérie autotrophe photosynthétique par une

cellule eucaryote aérobie.

L’ARBRE UNIVERSEL DU VIVANT : DOMAINE DE WOESE

L’arbre universel du vivant est une représentation montrant les relations phylogénétiques existantes entre

toutes les lignées actuelles.

Il est basé sur le principe que les êtres vivants, proches au niveau systématique, possèdent des protéines ou

molécules identiques ou très voisines. Ils partagent donc des gènes voisins dérivant d’un ancêtre commun.

L’étude des séquences des nucléotides permet de quantifier ce degré de parenté entre les organismes. On base

cette étude sur la comparaison des séquences de l’ARN ribosomique.

Grâce à cette classification, le monde vivant se découpe en trois groupes :

Archaebactérie

Eubactérie

Eucaryote

Ces trois groupes proviennent tous d’un même ancêtre commun : LUCA.



LA DIVERSITE DU VIVANT

LES PROCARYOTES

PRINCIPALES CARACTERISTIQUES :

Pas de compartimentation

Membrane plasmique

Paroi bactérienne ou peptidoglycane

Membrane externe pour les Gram –

Capsule selon les conditions du milieu

Chromosome bactérien unique et circulaire

Ribosomes

Granules de réserves : amas de composés organiques

Plasmide +/-

Flagelle +/-

Pili = cil +/-

Mésosome : sert à fixer l’ADN lors de la division cellulaire afin de répartir les deux copies du génome dans les

deux cellules filles.

Flagelle : appendices protéiques flexibles servant au déplacement des bactéries.

Pili : interviennent dans l’adhésion des bactéries et dans la sécrétion de certaines protéines.

LES DIFFERENTES FORMES :

Coques

Bacilles Spirilles



La plupart des cellules procaryotes sont sous forme unicellulaire excepté les actinomycètes et certaines

cyanobactéries qui ont une structure pluricellulaire.

DIFFERENCE ENTRE GRAM - ET GRAM + :

On différencie les Gram + des Gram – grâce à la coloration de Gram. Les Gram + restent colorées donc violettes

tandis que les Gram – sont décolorées donc roses.

LES EUBACTERIES ET ARCHAEBACTERIES

STRUCTURE :

Les Eubactéries et Archaebactéries sont des cellules Procaryotes. Leur structure est donc celle vue

précédemment.

DIFFERENCE ENTRE EUBACTERIE ET ARCHAEBACTERIE :

Les Archaebactéries sont souvent des bactéries extremophiles.

Structure de l’ADN

Composition et structure des ribosomes

Composition de la membrane plasmique

Composition de la paroi bactérienne.

LES EUCARYOTES

COMPARTIMENTATION DE LA CELLULE EUCARYOTE :

Animale :

o Présence d’organites

o Noyau comportant le génome

o Réticulum endoplasmique, appareil de Golgi

o Lysosome

o Peroxysome



o Vésicules de transport

o Mitochondries

o Cytosquelette

Végétale :

o Vacuole

o Chloroplaste

o Paroi pectocellulosique

o Plasmodesmes

Organites : structure intracellulaire délimitée par au moins une membrane.

Lysosome : participe à la dégradation des déchets.

Peroxysome : participe à la détoxyfication de la cellule.

Cytosquelette : structure dynamique maintenant l’architecture cellulaire.

Cellule Eucaryote Animale :

Cellule Eucaryote Végétale :



ORGANISATION CELLULAIRE :

Unicellulaire Pluricellulaire

Animal Protiste Métazoaire

Végétal Protophyte Métaphyte

LES VIRUS

Les Virus sont des agents infectieux, des parasites obligatoires. Ils nécessitent donc une cellule hôte pour se

multiplier : ils sont à la limite du monde vivant.

Organisme vivant : organisme capable de se multiplier seul.

Les virus comportent :

Un acide nucléique

Une capside formée de protéine : la capside protéique

Une enveloppe issue des membrane de la cellule hôte +/-

STRUCTURE :

Les différents types de virus :

Virus mixte : a et b

Virus filamenteux : c et d



Virus sphérique : e

Virus enveloppé : f et g

TAILLE DES ORGANISMES

Organisme Taille

Eucaryote 10 à 100 µm

Procaryote 1 à 10 µm

Virus 0.010 à 0.100 µm = 10 à 100 nm

Il y a néanmoins quelques exceptions :

Mycobactérie : 0.3µm

Nimivirus : 0.4µm = 400nm. Virus à ADN et ARN.



CHAPITRE 2 : MEMBRANE PLASMIQUE

CONTENU

Structure de la Membrane Plasmique .............................................................................................................. 14

Composition Biochimique et Organisation des Membranes .......................................................................... 14

Les Lipides ................................................................................................................................................. 14

Les Protéines ............................................................................................................................................. 15

Les Glucides ............................................................................................................................................... 16

Organisation Moléculaire de la Membrane Plasmique .................................................................................. 16

Propriétés de la Membrane Plasmique ............................................................................................................ 16

Assymétrie Membranaire .............................................................................................................................. 16

Fluidité Membranaire ................................................................................................................................... 17

Mouvement des Lipides Membranaires ..................................................................................................... 17

Mouvement des Protéines Membranaires ................................................................................................. 18

Facteurs influençant la Fluidité Membranaire............................................................................................ 19

La Membrane Plasmique et son Microenvironnement .................................................................................... 19

Le Manteau Cellulaire et la Matrice Extracellulaire........................................................................................ 19

Les Jonctions ................................................................................................................................................. 20

Jonctions Etanches – dans la zona occludens ............................................................................................. 20

Jonctions d’Adhérences – dans la zona adherens ....................................................................................... 21

Desmosomes ............................................................................................................................................. 21

Jonctions Communicantes ......................................................................................................................... 22

Transports Membranaires ................................................................................................................................ 23

Transports Non-vésiculaires .......................................................................................................................... 23

Transport Passif......................................................................................................................................... 23

Transport Actif .......................................................................................................................................... 26

Transport Vésiculaires ................................................................................................................................... 27

Phénomène de Pinocytose ......................................................................................................................... 27

Phagocytose .............................................................................................................................................. 28



Phénomène d’Exocytose ............................................................................................................................ 29



La membrane plasmique délimite l’ampleur de la cellule et maintien les différences entre son contenu et

l’environnement.

Il s’agit d’un filtre sélectif qui laisse pénétrer les substances nutritives et laisse sortir les déchets.

STRUCTURE DE LA MEMBRANE PLASMIQUE

COMPOSITION BIOCHIMIQUE ET ORGANISATION DES MEMBRANES

LES LIPIDES

La nature lipidique des membranes a été mise en évidence au début du XXème siècle par des études sur la

perméabilité cellulaire. Il a été observé que plus un soluté est liposoluble et plus il diffuse rapidement à travers

la membrane.

Les trois lipides principaux retrouvés dans les membranes sont :

Les lipides amphiphiles

o Les phospholipides

o Les glycolipides

o Le cholestérol

Les lipides amphiphiles ont une partie hydrophile et une tête hydrophobe.

La propriété principale des lipides amphiphiles est l’autoassemblage. Dans un environnement aqueux, ces

molécules s’agrègent de façon à enfouir la tête hydrophobe et laisser paraître la partie hydrophile. Ils peuvent

ainsi former des micelles, des liposomes et des bicouches.

La structure des membranes est la bicouche : elle est composée de deux feuillets.

Les phospholipides et le cholestérol se retrouvent dans les deux feuillets. Les glycolipides ne sont présents que

dans le feuillet externe.



LES PROTEINES

Les protéines associées à la membrane plasmique se regroupent en trois catégories :

PROTEINES INTRASEQUES OU TRANSMEMBRANAIRES

Celles-ci traversent la bicouche de part en part. Elles peuvent :

Traverser une fois la membrane : protéine bitopique ou à traversée unique.

Traverser plusieurs fois la membrane : protéine polytopique ou à traversée multiple.

La partie de la protéine située dans la bicouche est appelée segment transmembranaire. Cette partie est

essentiellement composée d’acides aminés hydrophobes car elle est entourée d’acides gras.

PROTEINES LIEES A UN LIPIDE

Ces protéines forment une liaison covalente avec un lipide de la bicouche, que ce soit le feuillet interne ou

externe.

PROTEINES EXTRINSEQUES OU PERIPHERIQUES

Elles sont associées sans liaisons covalentes aux protéines intrasèques, du côté du feuillet interne ou externe.



La force d’interaction de ces protéines avec la bicouche lipidique dépend de leur type d’association. Une

protéine transmembranaire est fortement associée à la bicouche tandis que les protéines périphériques le

sont faiblement.

LES GLUCIDES

Les Glucides sont associés soit aux protéines, soit aux lipides. Si ils sont associés :

Aux protéines : Glycoprotéines

Aux lipides : Glycolipides

Les Glucides sont toujours situés sur le feuillet externe.

ORGANISATION MOLECULAIRE DE LA MEMBRANE PLASMIQUE

Au Microscope Electronique à Transmission MET, la membrane plasmique présente

une structure trilamellaire composée de deux feuillets sombres d’environ 2nm

d’épaisseur encadrant un feuillet clair d’environ 3nm.

Cependant, la MET ne permet pas de rendre compte de la structure en mosaïque de la

membrane.

La structure en mosaïque est le fait que les protéines soient intégrées au sein de la

membrane parmi les lipides dans la bicouche. Grâce à la technique de cryofracture, on a

pu observer cette structure en mosaïque.

PROPRIETES DE LA MEMBRANE PLASMIQUE

ASSYMETRIE MEMBRANAIRE

Il n’y a pas les mêmes éléments à l’intérieur qu’à l’extérieur de la membrane.

Les glucides sont toujours situés du côté externe.

Les protéines diffèrent également entre le côté externe et interne : les fonctions associées sont différentes et

les noms de celles-ci sont donc aussi différents.

Les protéines transmembranaires sont asymétriques : leur structure du côté externe diffère de celle du côté

interne.



La distribution du cholestérol est asymétrique : il n’y a pas autant de molécules d’un côté que de l’autre.

Les phospholipides membranaires sont les suivants :

Phosphatidylsérine (PS) : feuillet interne

Phosphatidyléthanolamine (PE) : feuillet interne

Phosphatidylcholine (PC) : feuillet externe

Sphinagomylénine (SM) : feuillet externe

La membrane plasmique a donc une distribution asymétrique des éléments la composant.

FLUIDITE MEMBRANAIRE

MOUVEMENT DES LIPIDES MEMBRANAIRES

Les lipides membranaires peuvent présenter différents mouvements. Ils peuvent être :

Rapides (10-8 a 10-12s)

o Diffusion latérale : déplacement du lipide dans le feuillet

o Flexion : le lipide bouge sur lui-même

o Rotation : le lipide tourne sur lui-même

o Saut : le lipide saute sur place dans le feuillet

Lents (105s)

o Diffusion transversale ou flip-flop : passage d’un phospholipide d’un feuillet à l’autre.



MOUVEMENT DES PROTEINES MEMBRANAIRES

Les protéines membranaires peuvent présenter différents mouvements :

Diffusion latérale : souvent utiliser pour se rassembler

Rotation sur elles-mêmes

Diffusion transversale inexistante chez les protéines.

Les mouvements ont principalement été mis en évidence par deux expériences.

EXPERIENCE DE FUSION CELLULAIRE

On part de deux types cellulaires :

Cellule de souris

Cellule humaine

On réalise ensuite un marquage par

immunofluorescence sur des

protéines membranaires avec une

couleur différente pour chaque type

cellulaire. Par exemple rouge et vert.

On place ensuite ces deux cellules en

culture dans un milieu favorisant leur

fusion. On obtiendra alors une cellule

avec deux noyaux : un hétérocaryon.

Quand on regarde alors par

fluorescence, la cellule obtenue aura

un côté rouge et l’autre vert.

Après une attente de 40 minutes à

37°, on ‘aperçoit que les deux couleurs

se mélangent. Deux explications sont

alors possibles :

Soit la protéine

membranaire a bougé,

entrainant le fluorochrome.

Soit de nouvelles protéines

membranaires se sont

synthétisées et insérées de

façon aléatoire dans la

membrane.

On refait alors l’expérience en bloquant la synthèse des nouvelles protéines et on obtient le même résultat.

On peut donc en conclure que les protéines membranaires bougent et entraînent avec elles les

fluorochromes.



EXPERIENCE D’EXTINCTION DE LA FLUOROCHROME

On prend une cellule sur laquelle on réalise un immunomarquage par fluorescence des protéines

membranaires.

On utilise alors un laser pour concentrer une forte lumière sur une parcelle de la membrane, ce qui provoque

une extinction des fluorochromes à cet endroit : c’est la zone d’extinction.

On observe au cours du temps qu’il y a réapparition des lumières dans cette zone. Deux explications sont alors

possibles :

Soit les protéines membranaires se sont déplacées.

Soit de nouvelles protéines membranaires se sont synthétisées.

On refait la même expérience en bloquant la synthèse des nouvelles protéines et on obtient le même résultat.

On peut donc en conclure que les protéines membranaires bougent.

FACTEURS INFLUENÇANT LA FLUIDITE MEMBRANAIRE

LA TEMPERATURE : l’augmentation de la température augmente la fluidité.

LE CHOLESTEROL : l’augmentation du taux de cholestérol dans la membrane diminue sa fluidité. En effet, sa

structure en bloc est bien moins flexible que celle des autres lipides.

LES ACIDES GRAS : l’augmentation de la taille des acides gras dans la membrane diminue la fluidité. En

revanche, l’augmentation de l’insaturation augmente la fluidité.

Insaturation : un acide gras insaturé comporte une ou plusieurs doubles liaisons C=C.

LA MEMBRANE PLASMIQUE ET SON MICROENVIRONNEMENT

LE MANTEAU CELLULAIRE ET LA MATRICE EXTRACELLULAIRE

LE MANTEAU CELLULAIRE

Tous les résidus glucidiques des glycoprotéines et des glycolipides se trouvent se trouvent sur le côté externe

de la membrane plasmique. (logique car les glucides ne sont que du côté externe de la membrane : hahaha)

La cellule se retrouve alors recouverte d’un manteau glucidaire appelé manteau cellulaire ou Glycocalyx. Celui-

ci a pour fonctions :



La protection de la cellule.

La communication intercellulaire.

La composition et l’épaisseur du glycocalyx est dépendant du type cellulaire.

LA MATRICE EXTRACELLULAIRE

Dans les tissus conjonctifs, pour maintenir une cohésion cellulaire, il existe la matrice extracellulaire. Elle est

composée de protéines et de polysaccharides sécrétés par les cellules. Elle comporte des protéines

d’adhérences qui maintiennent les structures et permettent la communication intercellulaire.

La composition de celle-ci est différente selon le type cellulaire.

LES JONCTIONS

Un tissu épithélial comporte un ensemble cohésif et structuré de cellules. Ces cellules sont liées entre elles

par des jonctions. On a :

La jonction étanche : extrémité du pôle apical

La jonction d’adhérence : située sur le pôle apical un peu plus bas

Desmosomes : distribués sur le côté de la cellule entre les deux pôles de la cellule

La jonction communicante : assure la communication entre deux cellules

JONCTIONS ETANCHES – DANS LA ZONA OCCLUDENS

Les jonctions étanches ou jonctions serrées forment une ceinture imperméable au pôle apical de la cellule.

Elles sont constituées d’un réseau de fils protéiques, chaque fil se constituant de protéines appelées occludine.

La liaison de deux occludines adjacentes rapproche étroitement les deux cellules et l’espace intermembranaire

est inexistant.



JONCTIONS D’ADHERENCES – DANS LA ZONA ADHERENS

Au niveau des jonctions d’adhérences, les deux membranes sont liées par l’interaction de deux protéines

appelées cadhérines.

La cadhérine est une protéine transmembranaire dont la partie cytosolique est reliée au filament d’actine. La

liaison à ces filaments s’effectue par l’intermédiaire d’une protéine appelée la catéine.

Du fait de son interaction avec les filaments d’actine, cette jonction intervient dans l’architecture générale

de la cellule.

DESMOSOMES

Il existe deux types de desmosomes :

Les desmosomes ponctuels

Les hémi-desmosomes

DESMOSOMES PONCTUELS

Les desmosomes ponctuels agissent comme des rivets permettant de maintenir des cellules attachées par

des points de contact.



Ils se composent d’une plaque cytoplasmique protéique sous-membranaire à laquelle sont fixées des

protéines de cadhérines qui vont interagir de part et d’autre au niveau de l’espace intercellulaire.

Cette plaque sert également de point d’attache pour les filaments de kératine appelés tonofilaments.

HEMI-DESMOSOMES

Ils ont la même structure que les desmosomes ponctuels mais ils servent à relier la cellule à la lame basale. Ce

sont donc la moitié d’un desmosome.

JONCTIONS COMMUNICANTES

Les jonctions communicantes ou jonctions lacunaires ou jonction de gap permettent de mettre en contact les

cytoplasmes de deux cellules adjacentes.

Elles sont formées d’un canal appelé connexon qui se compose de six protéines de connexines. Ces canaux

peuvent avoir une configuration ouverte ou fermée.

L’ouverture des jonctions communicantes est régulée par les ions Ca2+. Une augmentation de la concentration

en Ca2+ provoque l’ouverture de ces canaux et laisse passer des molécules d’une taille allant jusqu’à 1200Da.

Unité de masse atomique : 1 Dalton = 1Da = 1u = 1.66.10-27

kg



TRANSPORTS MEMBRANAIRES

TRANSPORTS NON-VESICULAIRES

TRANSPORT PASSIF

DIFFUSION SIMPLE

Le moyen le plus direct pour une molécule pour franchir la membrane plasmique est de traverser la bicouche

lipidique. C’est la diffusion passive ou diffusion simple.

Suite à la création d’un gradient de concentration, le soluté va aller dans le sens du gradient pour tenter de

revenir à l’équilibre.

Le passage à travers la bicouche est fonction de l’hydrophobicité et de la taille du soluté.



CAS PARTICULIER DE L’EAU :

Les molécules d’eau peuvent passer par diffusion simple à travers la bicouche lipidique. L’eau va se déplacer

du milieu le moins concentré au plus concentré. En faisant cela, elle va tenter de diluer le milieu plus

concentré et donc de revenir à un équilibre.

MILIEU ISOTONIQUE : même concentration ionique à l’intérieur qu’à l’extérieur.

MILIEU HYPOTONIQUE : le milieu extérieur a une concentration ionique plus faible que dans la cellule. L’eau

ira donc dans la cellule et va la faire gonfler.

MILIEU HYPERTONIQUE : le milieu extérieur a une concentration ionique plus forte que celle de la cellule.

L’eau va donc sortir de la cellule provoquant le recroquevillement de celle-ci.

DIFFUSION FACILITEE

Dans la diffusion facilitée, les composés traversent la bicouche lipidique à l’aide de protéines transporteurs qui

sont des perméases ou des canaux.

LES PERMEASES

Le soluté se fixe sur la protéine entraînant un changement de conformation de cette dernière. Le transport du

composé de l’autre côté de la membrane est alors effectué.

Les perméases sont plus ou moins spécifiques du composé à transporter.



LES CANAUX

Les canaux sont souvent de simples pores présents dans la membrane permettant le passage plus ou moins

sélectif d’ions.

L’ouverture des canaux peut dépendre du potentiel membranaire, de la fixation du ligant ou de contraintes

mécaniques. Dans le cas de l’eau, il existe des canaux spécifiques appelés aquaporine.

Il existe un phénomène de saturation dans le cas de la diffusion facilitée. Cela s’observe sur les courbes de la

vitesse de transport en fonction de la concentration en soluté.

Ces deux diffusions transportant les molécules dans le sens de leur gradient sont dites transports passifs.



TRANSPORT ACTIF

Le transport actif permet le mouvement dans le sens inverse au gradient de concentration et nécessite de

l’énergie.

TRANSPORT ACTIF PRIMAIRE : Il consomme de l’ATP.

Exemple : pompe Na+/K.

TRANSPORT ACTIF SECONDAIRE : Il utilise l’énergie provenant d’un second transport dans le sens du

gradient de concentration.

Exemple : transporteur glucose/sodium.

Un soluté qui diffuse dans le sens de son gradient libère de l’énergie. Celle-ci est utilisée par le transporteur

pour transporter le second soluté.



Dans ces systèmes, il peut y avoir :

Cotransport : les deux solutés sont transportés simultanément

Symport : les deux solutés sont transportés dans le même sens

Antiport : les deux solutés sont transportés dans des sens opposés

TRANSPORT VESICULAIRES

Les transports vésiculaires permettent de faire passer des éléments de grande taille à travers la membrane

plasmique.

On parle :

D’endocytose : le transport s’effectue vers l’intérieur de la cellule

o Pinocytose : ingestion par formation de petites vésicules (environ 150nm)

o Phagocytose : absorption par formation de phagosome de grande taille (> 250nm)

D’exocytose : le transport s’effectue vers l’extérieur de la cellule

PHENOMENE DE PINOCYTOSE

PINOCYTOSE SIMPLE : endocytose non-spécifique créée par une invagination de la membrane plasmique

formant une vésicule.

ENDOCYTOSE MEDIEE PAR LES RECEPTEURS : endocytose spécifique.

La fixation du ligant au récepteur provoque le regroupement de ces récepteurs au niveau d’une zone tapissée

par de la clathrine. Il y a ensuite formation d’une vésicule dite recouverte ou tapissée ou à clathrine.

Par la suite, la vésicule perd son revêtement : on a alors une vésicule lisse appelée endosome.

Par la suite, cet endosome fusionne généralement avec un lysosome. Le ligant est alors dégradé et les

récepteurs sont recyclés à la membrane via une vésicule.

ENDOCYTOSE A CAVEOLE OU POTOCYTOSE : le mécanisme est similaire à celui de l’endocytose médiée

par un recepteur. La différence réside dans la formation des vésicules qui sont recouvertes de cavéoline au lieu

de clathrine.

L’endosome fusionne ensuite soit avec le lysosome soit avec l’appareil de Golgi.



PHAGOCYTOSE

La Phagocytose est un processus propre et spécifique à certaines cellules comme les macrophages.

Le macrophage possède à sa surface des récepteurs reconnaissant la région constante des anticorps.

Par cet intermédiaire, un lymphocyte peut être relié à la surface d’un macrophage. Le processus

d’encerclement va alors débuter.

Au fur et à mesure de la formation de la vésicule, les récepteurs vont se lier aux anticorps : on parle

d’interaction à fermeture éclair.

La vésicule obtenue est appelée phagosome et fusionnera avec un lysosome.

Si la reconnaissance des anticorps n’est pas faite entièrement, la vésicule ne se formera pas.



PHENOMENE D’EXOCYTOSE

SECRETION CONSTITUTIVE : exocytose en continu effectuée par de petites vésicules.

SECRETION CONTROLEE : formation de vésicules de stockage sous-membranaire puis, suite à un signal

cellulaire, il y a alors exocytose.

Exemple : sécrétion hormonale.



CHAPITRE 3 : RETICULUM

ENDOPLASMIQUE, APPAREIL DE GOLGI

ET LYSOSOME

CONTENU

Routage Intracellulaire ..................................................................................................................................... 31

Mise en Evidence du Trafic des Protéines ...................................................................................................... 31

Expérience de Palade ................................................................................................................................. 31

Le Cheminement des Protéines dans la Cellule.............................................................................................. 32

Le Réticulum Endoplasmique ........................................................................................................................... 32

Organisation Structurale du Réticulum Endoplasmique ................................................................................. 32

Fonctions du Réticulum Endoplasmique ........................................................................................................ 33

Synthèse Protéique Associée aux Membranes du RER ................................................................................ 34

Glycosilation dans le RER ........................................................................................................................... 35

Fonctions Spécifiques du REL ..................................................................................................................... 36

L’appareil de Golgi ............................................................................................................................................ 37

Organisation Structurale de l’Appareil de Golgi ............................................................................................. 37

Fonctions de l’Appareil de Golgi .................................................................................................................... 37

Glycosilation et autres modifications Post-traductionnelles dans l’appareil de Golgi ................................. 39

Tri Intracellulaire des Protéines ................................................................................................................. 40

Les Lysosomes .................................................................................................................................................. 41

Organisation Structurale des Lysosomes ....................................................................................................... 41

Fonctions des Lysosomes .............................................................................................................................. 41

Autophagie................................................................................................................................................ 42

Hétérophagie ............................................................................................................................................ 42



La synthèse protéique dans une cellule se fait dans le cytosol ou le réticulum endoplasmique rugueux (ou

granuleux ou granulaire).

Les protéines sont formées par de l’ARNm, des ribosomes, des acides aminés et de l’ARNt.

Le cytosol produit des protéines qui résideront dans le cytosol et d’autres qui vont être dirigées vers d’autres

organites.

Le RER, ou REG, produit des protéines qui résideront dans le RER ou dans l’appareil de Golgi et d’autres qui

doivent être dirigées ou sécrétées vers les lysosomes et la membrane plasmique.

ROUTAGE INTRACELLULAIRE

MISE EN EVIDENCE DU TRAFIC DES PROTEINES

EXPERIENCE DE PALADE

Palade et son équipe ont travaillés sur des cellules pancréatiques exocrines.

Ces cellules sont radiomarquées avec de la leucine triciée 3H durant trois minutes : cela correspond à un pulse.

Puis, la radioactivité est éliminée et les cellules sont remises en culture dans un milieu contenant de la leucine

froide durant 15 à 20 minutes : c’est le chase.

La leucine étant un acide aminé, elle va s’intégrer/s’incorporer dans les protéines lors de leur synthèse.

Durant le chase, on peut observer le devenir de ces protéines radioactives. Après chaque temps de chase,

l’équipe a réalisé une autoradiographie soit aux temps t=0min, t=15min et t=20min.

A t=1min, on trouve de la radioactivité principalement dans le RER.

A t=15min, la radioactivité ne se trouve plus dans le RER mais dans l’appareil de Golgi.

A t=20min, la radioactivité est présente dans les vésicules et le milieu extracellulaire.

RER Appareil de Golgi Vésicule

0 min +++ - -

15 min - +++ -

20 min - - +++

- : absence de grains d’argent, +++ : présence de grains d’argent.



Cellule exocrine : cellule sécrétrice

LE CHEMINEMENT DES PROTEINES DANS LA CELLULE

Synthèse protéique associée au réticulum endoplasmique :

Protéines sécrétées

Protéines résidentes du RE et de l’appareil de Golgi

Protéines des lysosomes

Protéines membranaires intrasèques ou externes.

LE RETICULUM ENDOPLASMIQUE

ORGANISATION STRUCTURALE DU RETICULUM ENDOPLASMIQUE

Le Réticulum Endoplasmique a été observé la première fois :

En 1897 au microscope optique par M. Garnier

En 1950 au microscope électronique à transmission par M. Porter.

Il représente 50 à 60% de la surface membranaire totale d’une cellule. Il se compose d’un ensemble de

membranes délimitant des cavités formant des tubules ou des saccules appelés citerne. L’espace inter-

membranaire est appelé lumière du Réticulum Endoplasmique.



On distingue deux types de structures :

Un réticulum dont la surface externe est tapissé de granules opaques aux électrons, les ribosomes : le

Réticulum Endoplasmique Granuleux ou Rugeux.

Un réticulum dont la surface externe est lisse et qui présente une forme tubulaire : le Réticulum

Endoplasmique Lisse.

Le RER est placé en continuité avec l’enveloppe nucléaire.

FONCTIONS DU RETICULUM ENDOPLASMIQUE

Méthode d’Etude :

On effectue une homogénisation, c’est-à-dire que l’on broie les cellules étudiées. Cela provoque une

fragmentation du Réticulum Endoplasmique en vésicules : les microsomes lisses ou rugueux.

Une centrifugation à l’équilibre est alors effectuée pour les séparer du reste : séparation par flottaison.



Les microsomes,

Rugueux proviennent tous du RER.

Lisses proviennent du REL, RER et de l’appareil de Golgi.

SYNTHESE PROTEIQUE ASSOCIEE AUX MEMBRANES DU RER

Les ARNm traduit au niveau du RER fournissent les Protéines du Système Membranaire Interne SMI, les

protéines membranaires et les protéines sécrétées.

L’ARNm détermine la destinée du polypeptide par la synthèse d’une courte séquence signal de 15 à 30 acides

aminés du côté N-ter.

Cette séquence signal est reconnue par la Signal Recognition Protein SRP. La SRP va arrimer le complexe

[ARNm - Ribosome - Polypeptide]à un [Recepteur – Translocateur] du réticulum endoplasmique.



Ainsi, le complexe de traduction associé au SRP vient se fixer à la membrane. De là, le ribosome se positionne

face à un pore nommé complexe de translocation. La protéine SRP se détache du ribosome et la synthèse

protéique reprend mais cette fois en formant la protéine vers la lumière du RE.

Une fois la synthèse de la protéine terminée, le peptide signal est coupé grâce à une Petidase Signal.

Dans le RER, il existe des protéines chaperons qui aident les polypeptides nouvellement synthétisées à se

replier.

Si la protéine ne parvient pas à acquérir sa structure fonctionnelle, elle est renvoyée du RER pour être

dégradée.

Le RER est donc un lieu de contrôle qualité.

GLYCOSILATION DANS LE RER

La Glycosilation est le transfert d’un précurseur glycosylé sur une protéine à l’aide des glycosyl-transférases

dont le site actif est dans la lumière du RER.

Le transfert s’effectue sur le groupement NH2 d’une Asparagine de la protéine SI l’Asparagine fait partie de la

séquence Asn-X-Ser/Thr. Comme le transfert à lieu sur le groupement NH2, on l’appelle la N-Glycosylation.

Après le transfert du précurseur, il y a un début de modification des résidus sucrés : on élimine 3 Glucoses et 1

Mannose.



FONCTIONS SPECIFIQUES DU REL

Le REL est le siège de la synthèse des phospholipides et du cholestérol.

Les enzymes impliquées dans la synthèse lipidique ont un site actif du côté cytosolique. Par ce mode de

synthèse, il y aurait accumulation de lipides sur le feuillet externe de la membrane du REL.

Ils sont transférés sur le feuillet externe par des flippases.

Par ce mode de synthèse, il faut une exportation des phospholipides vers les autres organites. Cela ce fait

Pour le RER : diffusion latérale

Pour l’appareil de Golgi et les organites en aval : transport par vésicules

Pour les Mitochondries et Peroxysomes : protéines d’échanges. Ces protéines prennent un

phospholipide dans la membrane du REL et vont l’insérer dans la membrane de la mitochondrie ou

peroxysome.



L’APPAREIL DE GOLGI

ORGANISATION STRUCTURALE DE L’APPAREIL DE GOLGI

C’est en 1898 que M. Golgi met en évidence des structures cellulaires en forme d’écailles ou de

croissants. Ces structures sont des dictyosomes et forment l’appareil de Golgi.

En MET, on observe que les dictyosomes sont formés d’un empilement de saccules

unimembranaires lisses et aplaties. En moyenne, il y a 6 saccules par dictyosomes et le nombre

de dictyosome varie en fonction du type cellulaire.

L’appareil de Golgi est associé à une multitude de vésicules :

Les vésicules golgiennes : de petites tailles qui assurent le transport entre les saccules

Les vésicules de sécrétion : de grandes tailles qui sortent de l’appareil de Golgi pour

aller à la membrane plasmique.

FONCTIONS DE L’APPAREIL DE GOLGI

L’appareil de Golgi présente une polarité structurale et fonctionnelle.

Les protéines venant du RE arrivent dans l’appareil de Golgi par la face cis.

Elles sont ensuite transportées dans la zone médiane puis ressortent par la face trans.

Tous les transports sont assurés par des vésicules et toutes les protéines passent par tous les saccules.

Les fonctions de l’appareil de Golgi sont spécifiquement localisées dans certaines zones.



Polarité morphologique de l'appareil de Golgi

Polarité fonctionnelle de l'appareil de Golgi



GLYCOSILATION ET AUTRES MODIFICATIONS POST-TRADUCTIONNELLES DANS

L’APPAREIL DE GOLGI

POURSUITE DE LA N-GLYCOSILATION DANS L ’APPAREIL DE GOLGI

Il va y avoir différentes modifications du précurseur et, en fonction de la protéine, la N-Glycosilation aura plus

ou moins d’étapes.

En revanche, pour les protéines destinées aux lysosomes, les modifications de la N-Glycosilation sont

différentes et spécifiques.

GLYCOSILATION DES PROTEINES DESTINEES AUX LYSOSOMES

Phosphorylation d’un mannose par une N-acétylglucosaminephosphatase

Décrochage de la N-acétylglucosamine pour former un mannose-6-phosphate

Ce mannose-6-phosphate sert d’étiquetage, il est reconnu par des récepteurs aux mannose-6-

phosphate au niveau trans de l’appareil de Golgi.



Il se forme ensuite des vésicules à clathrine qui iront spécifiquement aux lysosomes.

O-GLYCOSILATION DANS L’APPAREIL DE GOLGI

Il s’agit de l’ajout d’un motif glucidique au niveau d’un groupement –OH d’une Sérine ou

d’une Thréonine.

Les motifs glucidiques sont composés de longues chaînes qui formeront la majorité des

glycoprotéines. On nomme souvent ces glycoprotéines des protéoglycates. Ce sont

généralemet les composants de la matrice extracellulaire.

CLIVAGES PROTEIQUES DANS L’APPAREIL DE GOLGI

Des clivages post-traductionnels peuvent avoir lieu dans le réseau trans-golgien et se poursuivre ensuite dans

les vésicules de sécrétions.

Ils peuvent permettre :

L’activation des protéines

La formation de peptides à partir d’une polyprotéine.

TRI INTRACELLULAIRE DES PROTEINES

Le tri et la répartition sont assurés par différentes vésicules de transport.

Sans adressage particulier, les protéines vont à la membrane. Pour aller :

Aux Lysosome : marqués par le mannose-6-phosphate suite à une N-Glycosilation



Au RE : séquence protéique KDEL (Lysine, Aspartate, Glutamate, Leucine) qui est reconnue par les

récepteurs et permet la formation de vésicules qui retournent au RE.

Pour la sécrétion contrôlée, il y aura formation de vésicules secrétaires recouvertes de clathrine.

LES LYSOSOMES

ORGANISATION STRUCTURALE DES LYSOSOMES

Le Lysosome est un organite délimité par une membrane.

Il contient une 40aine d’enzymes capables de dégrader tous les polymères connus.

En MET, les Lysosomes apparaissent comme une population hétérogène.

La membrane du lysosome comporte des pompes à protons ATP-asiques de manière à maintenir un pH acide à

l’intérieur du lysosome. En effet, les enzymes lysosomales sont actives à pH acide.

FONCTIONS DES LYSOSOMES

Le rôle des Lysosomes est de digérer les différentes substances provenant du compartiment intracellulaire

ou extracellulaire.

Lysosome Primaire : lysosome avant sa rencontre avec le substrat à digérer

Lysosome Secondaire : lysosome contenant le substrat à digérer et les enzymes hydrolitiques suite à sa fusion

avec un *lysosome primaire + vésicule d’autophagie/hétérophagie+.



AUTOPHAGIE

Elle consiste à digérer les composés cellulaires internes.

Cela sert à assurer le renouvellement de la matière vivante.

Il y a :

Formation d’un Autophagosome à partir des membranes du REL

Fusion avec un lysosome primaire pour obtenir un Autophagolysosome.

A l’intérieur, les composés sont dégradés par les enzymes lysosomales.

HETEROPHAGIE

Elle consiste à digérer les composés extracellulaires.

SUBSTRATS PROVENANT DE L’ENDOCYTOSE : ils se retrouvent dans un endosome dit précoce, cette

structure évolue alors en endosome tardif dont le pH est abaissé.

Il y a alors fusion avec un lysosome primaire pour donner un Endolysosome.

HETEROPHAGIE A PARTIR DE PHAGOCYTOSE : les substrats provenant de la Phagocytose fusionnent avec

un lysosome primaire pour donner un Phagolysosome.

DEVENIR DES DECHETS : après la dégradation dans les lysosomes secondaires, les petites molécules passent

à travers la membrane du lysosome et sont rejetées dans le cytosol pour être réutilisées.

Les molécules non-digestibles forment un amas appelé corps résiduel qui est exocyté dans le milieu

extracellulaire.



Formation des corps résiduels



CHAPITRE 4 : LE CYTOSQUELETTE

CONTENU

Filaments Intermédiaires et Protéines Associées ............................................................................................. 45

Structure des Filaments Intermédiaires ......................................................................................................... 45

Propriétés et Rôle des Filaments Intermédiaires ........................................................................................... 47

Microtubules et Protéines Associées ............................................................................................................... 47

Structure des Microtubules ........................................................................................................................... 47

Rôle des Protéines Associées aux Microtubules ............................................................................................ 48

Rôle et Organisation des Microtubules .......................................................................................................... 48

Le Centrosome et les Centrioles ................................................................................................................. 48

Corpuscule Basal, Cil et Flagelle ................................................................................................................. 49

Le Fuseau Mitotique .................................................................................................................................. 50

Déplacement des Organites ....................................................................................................................... 52

Microfilaments d’Actine et Protéines Associées .............................................................................................. 53

Structure des Microfilaments ........................................................................................................................ 53

Protéines Associées ....................................................................................................................................... 53

Rôle des Microfilaments d’Actine et des Protéines Associées ........................................................................ 54

Rôle Structural ........................................................................................................................................... 54

Contraction Musculaire ............................................................................................................................. 55

La Reptation Cellulaire............................................................................................................................... 57



Le Cytosquelette se compose de trois fibres :

Les Filaments Intermédiaires

Les Microtubules

Les Microfilaments d’Actine

FILAMENTS INTERMEDIAIRES ET PROTEINES ASSOCIEES

STRUCTURE DES FILAMENTS INTERMEDIAIRES

Ils se présentent sous une forme fibreuse. Ce sont des fibres d’épaisseurs variables entre 8 et 12nm.

Il existe, en fonction du type cellulaire, différents types de filaments intermédiaires.

De façon générale, les filaments intermédiaires sont formés de protéines fibreuses qui s’associent en dimères

parallèles.

Il y a ensuite association de deux de ces dimères en tétramères antiparallèles.

Les tétramères se mettent ensuite bout à bout pour former des protofilaments.

Huit protofilaments s’associent en un cylindre pour donner le filament intermédiaire.

Dimères parallèles : les même extrémités des protéines fibreuses sont du même côté.

Tétramères antiparallèles : les même extrémités sont situées sur des côtés opposés.



La nature de la protéine fibreuse monomère dépend du type cellulaire :

Kératine : cellule épithéliale

Vimentine : cellule mésenchymateuse

Desmine : cellule musculaire lisse

Neurofilament : neurone

Lamine nucléaire : dans tous les noyaux

Protéine fibrillaire gliale acide : certaines cellules gliales



PROPRIETES ET ROLE DES FILAMENTS INTERMEDIAIRES

Les filaments intermédiaires ont principalement un rôle architectural.

Du fait de l’association antiparallèle, les filaments intermédiaires sont des structures non polarisées.

Les tonofilaments à base de kératine sont à la base des structures des cellules épithéliales.

Dans les neurones, les neurofilaments soutiennent la structure axonale.

Dans les cellules musculaires lisses, la desmine soutend les sarcomères.

La lamine dans le noyau soutien l’enveloppe nucléaire, elle se situe juste en dessous de la membrane.

MICROTUBULES ET PROTEINES ASSOCIEES

STRUCTURE DES MICROTUBULES

Le constituant de base des microtubules est une protéine globulaire : la tubuline.

La tubuline existe sous deux formes : la forme α et la forme β.

Il y a association en dimères de tubuline [α + β].

Puis, il y a association des dimères alternant α et β pour former un protofilament.

Finalement, 13 protofilaments ensemble forment un microtubule.

Le microtubule est une structure polarisée : il a une face α l’extrémité « positive » et une face β l’extrémité

« négative ».

Les extrémités + et – sont dynamiques : il peut y avoir polymérisation et dépolymérisation spontanée.

Polymérisation : ajout de tubuline quand la concentration en tubuline libre est élevée.

Dépolymérisation : décrochage de tubuline quand la concentration en tubuline libre est faible.

La polymérisation consomme du GTP : guanosine tri-phosphate.

Cette dynamique est plus rapide à l’extrémité positive.



Dans la cellule, les microtubules s’organisent par leur extrémité négative autour d’un centre organisateur de

microtubules : le centrosome.

Il existe des drogues déstabilisant les microtubules :

Colchicine : inhibe la polymérisation en se liant aux dimères de tubuline.

Vinblastine : inhibe la polymérisation en formant des agrégats de tubuline.

Taxol : inhibe la dépolymérisation en créant un manchon de protection sur le microtubule.

ROLE DES PROTEINES ASSOCIEES AUX MICROTUBULES

Les protéines associées aux microtubules sont appelées les MAPs : Microtubule Associated Proteins. Elles

permettent de stabiliser et d’organiser les microtubules.

ROLE ET ORGANISATION DES MICROTUBULES

LE CENTROSOME ET LES CENTRIOLES

Le centrosome est le centre organisateur des microtubules. Il est composé de deux centrioles placés

perpendiculairement. Il est localisé proche du noyau chez la cellule en Interphase.



Les centrioles sont des structures cylindriques composées de 9 triplets de courts microtubules.

Chaque triplet comprend :

1 microtubule entier A

2 microtubules partiels accolés B et C

CORPUSCULE BASAL, CIL ET FLAGELLE

Cela ne se trouve que dans les cellules Eucaryotes.

Les cils et les flagelles sont des prolongements de la membrane plasmique enrobant des microtubules. Ils

servent aux déplacements de certaines cellules eucaryotes.

Leur structure est similaire, leur diamètre est de 0.25µm et leur longueur de :

Cils : 5 à 10µm

Flagelles : plusieurs dizaines à 200µm

La structure composant le cil ou le flagelle est appelée axonème. Elle est ancrée au corpuscule basal.

Le corpuscule basal est un centre organisateur de microtubules et a une composition proche de celle du

centriole.

STRUCTURE DE L’AXONEME

Il y a une paire de microtubules centrale.

Cette paire est entourée de 9 paires de microtubules périphériques : un microtubule A complet et un

microtubule B partiel.

Les paires périphériques sont reliées au centre par les fibres rayonnantes ou fibres radiaires. Les paires

périphériques sont reliées entre elles par une protéine : la nexine.



Chaque microtubule A possède deux bras de dynéine.

La dynéine est une protéine motrice qui tend à faire glisser le microtubule A vers le microtubule B d’une paire

adjacente. L’axonème étant relié au corpuscule basal, ceci provoque la flexion de l’axonème.

LE FUSEAU MITOTIQUE

Lors de la mitose, le réseau de microtubules s’organise pour former le fuseau mitotique.

1. Durant l’interphase, il y a duplication du centrosome.

2. Durant la prophase, les deux centrosomes vont migrer à chaque pôle de la cellule. Il va en émerger de

nouveaux microtubules.

3. A la fin de la prophase et durant la métaphase, le fuseau de division se met en place. Il va se

composer de 3 types de microtubules :

a. LES MICROTUBULES KINETOCHORIENS : ils se fixent au niveau du centromère des

chromosomes (formé de kinétochores).

b. LES MICROTUBULES POLAIRES : ils participent à la formation du fuseau mitotique sans

s’attacher aux chromosomes. Deux microtubules polaires de centrosomes opposés se fixent

ensemble à la plaque équatoriale.



c. LES MICROTUBULES ASTRAUX : ils forment les asters. De taille courte, ils rayonnent

autour de chaque centrosome.



4. A l’anaphase, il y a raccourcissement des microtubules kinétochoriens et allongement des

microtubules polaires et astraux, entraînement ainsi l’éloignement des centrosomes.

DEPLACEMENT DES ORGANITES

Les organites se déplacent sur des microtubules à l’aide de deux protéines motrices :

La dynéine

La kinésine

La dynéine se déplace vers l’extrémité négative.

La kinésine se déplace vers l’extrémité positive.

Chacune de ses protéines possède :

Un domaine de liaison aux vésicules ou organites,

Un domaine de liaison aux microtubules.

Pour se déplacer, elles hydrolysent de l’ATP.



MICROFILAMENTS D’ACTINE ET PROTEINES ASSOCIEES

STRUCTURE DES MICROFILAMENTS

Le monomère de base du microfilament est la protéine globulaire d’actine ou actine G.

Cette protéine s’associe spontanément pour former de longs filaments d’actine dit actine F. Ces filaments ont

l’aspect d’une double hélice et sont polarisés : ils possèdent une extrémité positive et une négative. 7

Il peut y avoir polymérisation et dépolymérisation spontanée. Cette dynamique est plus rapide à l’extrémité

positive. Ces processus sont accélérés par l’hydrolyse de l’ATP.

Certaines drogues peuvent déstabiliser le processus :

La cytochalasine : inhibe la polymérisation en se fixant sur l’extrémité positive des microfilaments.

La phalloïdine : inhibe la dépolymérisation en se liant fortement aux microfilaments.

PROTEINES ASSOCIEES

Dans la cellule, l’assemblage et le désassemblage des microfilaments s’effectue par l’intermédiaire de

protéines :

Protéines de réticulation ou de rassemblement : elles associent les microfilaments pour former soit

des structures 3D, soit des faisceaux ou câbles plus ou moins épais. F, G et H

Protéines de stabilisation : protègent et consolident les microfilaments. A

Protéines de fragmentation : fragmentent les microfilaments. B

Protéines de coiffage : elles se fixent aux extrémités et empêchent la polymérisation et

dépolymérisation. C

Protéines de déplacement : elles permettent soit le glissement de deux microfilaments, soit le

déplacement de vésicules ou d’organites sur le microfilament. D, E

Protéines d’accrochage aux membranes.



ROLE DES MICROFILAMENTS D’ACTINE ET DES PROTEINES ASSOCIEES

ROLE STRUCTURAL

Les microfilaments d’actine et les protéines associées participent à la composition de nombreux édifices

cellulaires. Exemple : les microvillosités cf Chapitre 2.

LES MICROVILLOSITES

Elles sont formées d’un faisceau de 25 à 30 microfilaments reliés entre eux par de la fimbrine et de la villine

(protéines réticulation). Ils sont reliés à la membrane par de la calmoduline et de la myosine 1. La myosine

permet le déplacement de la membrane le long des microfilaments.



CONTRACTION MUSCULAIRE

Les cellules du muscle strié appelées myofibrilles se composent d’unités répétées de sarcomères.

Les sarcomères possèdent 2 types de filaments :

Filaments épais : filament de myosine II

Filament minces : microfilament d’actine

En microscopie, on observe une bande sombre A et deux bandes claires I.

Les bandes I ne sont composées que des microfilaments d’actine tandis que la bande A comporte aussi de la

myosine.

Les filaments d’actine sont soudés à leur extrémité au niveau du disque Z et les filaments de myosine se

rejoignent au niveau de la ligne M.

Lors de la contraction, le sarcomère se raccourci par glissement des filaments les uns par rapport aux autres.



1. Avant la contraction, les têtes de myosine II sont associées à une molécule d’ATP. Ceci bloque la

fixation aux microfilaments d’actine.

2. L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet à la myosine de se fixer sur les microfilaments.

3. Un changement de conformation de la myosine II entraîne un mouvement des microfilaments et la

libération de l’ATP : il y a contraction.

4. Une nouvelle molécule d’ATP se fixe sur la myosine détachant ainsi la tête de myosine du

microfilament et arrêtant la contraction.

Il existe un système de contraction myosine II/actine dans les cellules non musculaires : cela intervient dans

la mitose au niveau de la cytocinèse.

La formation des deux cellules filles s’effectue à l’aide d’un anneau contractile d’actine. Le rapprochement des

membranes entraîne un processus de fusion formant les deux cellules distinctes.



LA REPTATION CELLULAIRE

C’est le déplacement de certaines cellules sur un support.

Il y a formation de prolongements au bord avant de la cellule.

Puis, il y a arrimage de ces prolongements sur le support au niveau de ce que l’on appelle les plaques

d’adhérences.

Finalement, il y a rétractation de ces prolongements sur le bord arrière de la cellule, provoquant un

rampement de celle-ci.



CHAPITRE 5 : MITOCHONDRIE ET

PEROXYSOME

SOMMAIRE

Mitochondrie ................................................................................................................................................... 59

Structure des Mitochondries ......................................................................................................................... 59

La Membrane externe mitochondriale ....................................................................................................... 59

La Membrane interne mitochondriale ....................................................................................................... 60

Import des Protéines dans les Mitochondries................................................................................................ 61

Fonctions des Mitochondries ........................................................................................................................ 62

Fonction Energétique................................................................................................................................. 62

Autres Fonctions ........................................................................................................................................ 63

Peroxysome ...................................................................................................................................................... 64

Structure des Peroxysomes ........................................................................................................................... 64

Fonctions des Peroxysomes .......................................................................................................................... 65

Rôles des Peroxysomes .............................................................................................................................. 65

Rôle des Glyoxysomes................................................................................................................................ 65



MITOCHONDRIE

STRUCTURE DES MITOCHONDRIES

Les mitochondries sont des organites polymorphes d’une taille

variable allant de 0.5 à 7µm. Elles sont généralement réparties dans

le cytosol mais peuvent être regroupées en fonction des besoins

énergétiques. L’ensemble des mitochondries est appelé

chondriome. Il est très dynamique : mouvement, fragmentation,

fusion.

Les mitochondries sont limitées par une double membrane : une

membrane externe et une membrane interne. Celles-ci forment des

repliements : les crêtes mitochondriales.

L’espace interne est nommé la matrice.

La matrice mitochondriale a un aspect granuleux et comporte les

éléments suivants :

Les mitoribosomes : des granules opaques aux électrons.

Des granules de grande taille servant de réserve lipoprotéique.

Des cristaux protéiques.

Des cristaux minéraux : Ca2+, Mg2+…

Des structures fibreuses correspondant au nucléoide.

LA MEMBRANE EXTERNE MITOCHONDRIALE

La membrane externe est composée à 40% de lipides et de 60% de protéines.

Elle comporte de nombreuses protéines transporteurs :

Des Perméases : elles permettent la diffusion de petites molécules <10 kDa.



Un complexe récepteur/transporteur : il permet l’import des protéines mitochondriales synthétisées

dans le cytosol.

Un complexe responsable du transport du cholestérol dans la mitochondrie.

LA MEMBRANE INTERNE MITOCHONDRIALE

La membrane interne est composée à 25% de lipides et de 75% de protéines.

Elle possède un lipide particulier : le cardiolipide qui renferme 4 acides gras. Ce lipide est responsable de sa

forte imperméabilité.

La membrane interne renferme également les chaînes transporteurs d’électrons ainsi que les ATPsynthétase

impliquées dans la respiration.



IMPORT DES PROTEINES DANS LES MITOCHONDRIES

DANS LA MATRICE MITOCHONDRIALE

Les protéines devant aller dans la mitochondrie

possèdent un peptide-signal composé d’une zone

chargée positivement et présent à l’extrémité N-

terminale.

Dès le début de la synthèse de ces protéines, elles

sont prises en charge par des protéines chaperons

du cytosol qui les maintiennent dans un état

déroulé.

Ces complexes protéiques s’associent à la

membrane externe de la mitochondrie par

reconnaissance de la séquence signal par des

récepteurs spécifiques.

Ces récepteurs sont positionnés dans une zone où

les deux membranes mitochondriales se touchent :

les sites de contact.

Ce contact est formé par l’interaction

momentanée de deux protéines : une est dans la

membrane externe, l’autre est dans la membrane

interne. Le complexe protéique ainsi formé

constitue un pore permettant le passage de la

protéine dans la matrice mitochondriale. A

l’intérieur de la matrice, la séquence signal

peptidique est clivée et le reste de la protéine est



prise en charge par des protéines chaperon mitochondriales afin d’en assurer le repliement.

DANS L’ESPACE INTERMEMBRANAIRE MITOCHONDRIAL

Pour importer des protéines dans l’espace intermembranaire mitochondrial, il existe deux séquences signal.

La première séquence signal est identique au cas précédent et permet l’adressage dans la matrice.

Il existe plusieurs hypothèses pour justifier le passage dans l’espace intermembranaire mitochondrial :

Cas I : la protéine resterait au niveau du pore de transport. La partie interne du pore se détacherait

alors de la partie externe, permettant ainsi le passage de la protéine dans l’espace intermembranaire.

Cas II : la protéine est synthétisée de part et d’autre de la membrane interne. Elle est ensuite libérée

dans l’espace intermembranaire.

Cas III : la protéine est entièrement transloquée dans la matrice. Elle repasse ensuite dans l’espace

intermembranaire via un tunnel transporteur.

FONCTIONS DES MITOCHONDRIES

FONCTION ENERGETIQUE

Lors de la glycolyse dans le cytosol, le glucose est transformé en pyruvate.

Le pyruvate passe dans la mitochondrie grâce à un franchissement de la membrane externe par des pores et de

la membrane interne via une perméase au pyruvate.

Dans la matrice mitochondriale, le pyruvate est transformé en acétyl-coA qui entre dans le cycle de Krebs. Le

cycle de Krebs se compose de 9 réactions permettant la formation de co-enzymes réduits : NADH et FADH2.

Les molécules NADH et FADH2 passent dans la chaîne respiratoire en fonction des potentiels redox de chaque

complexe.

Lors de ces passages, il y a formation de protons qui s’accumulent dans l’espace intermembranaire. Ces

protons passeront dans l’ATP synthétase, provoquant ainsi la formation d’une molécule d’ATP.

Transport de protons



Cycle de Krebs

AUTRES FONCTIONS

OXYDATION DES ACIDES GRAS

Les acides gras à chaînes courtes ou

moyennes pénètrent dans la matrice

mitochondriale par un processus

complexe.

Ce processus met en jeu leur

activation par une coenzyme A, une

hydrolyse d’ATP et des transporteurs

spécifiques.

Les acides gras sont ensuite dégradés

par la βoxydation, ce qui permet la

formation d’acétyl-coA et de

coenzymes réduits NADH et FADH2 à

chaque cycle. Il y a dégradation de 2

carbones sur l’acide gras à chaque

cycle. Cette suite de réaction est

appelée hélice de Lynen.



DEGRADATION DES ACIDES AMINES

Lorsque les acides aminés sont en excès dans une cellule, ils peuvent être dégradés dans les mitochondries.

Cela se fait en deux étapes :

1. Elimination de la fonction amine.

2. Dégradation complète de la chaîne carbonée en intermédiaire du cycle Krebs.

AUTRES PRODUCTION DU CYCLE DE KREBS

Certaines molécules produites au cours du cycle de Krebs permettent d’autres métabolismes :

Les acides oxaloacétiques et maliques (C4) et l’acide αcétoglutarique (C5) peuvent entrer dans la

synthèse des acides aminés.

Le malate peut, par la néoglucogénèse, former du glucose.

PEROXYSOME

STRUCTURE DES PEROXYSOMES

Les peroxysomes sont des organites délimités par une membrane, de forme sphérique et d’environ 0.2 à 1.5µm

de diamètre.

En MET, leur cavité peut apparaître comme une structure cristalline.

Les protéines contenues dans les peroxysomes sont synthétisées dans le cytosol puis transportées dans ce

dernier.

Les peroxysomes ont pour fonction générale de détoxifier la cellule. Cependant, en fonction des types

cellulaires, le contenu enzymatique des peroxysomes peut varier.



FONCTIONS DES PEROXYSOMES

ROLES DES PEROXYSOMES

ΒOXYDATION DE NOMBREUX SUBSTRATS

Il s’agit d’un processus similaire à celui existant dans la mitochondrie mais concernant des acides gras à

longues chaînes.

L’acétyl-coA formé sort du peroxysome et va dans la mitochondrie.

DEGRADATION DU PEROXYDE D’OXYGENE

Il s’agit de la fonction principale des peroxysomes.

En effet, l’oxydation de certains métabolites provoque la formation de peroxyde d’hydrogène H2O2 toxique

pour la cellule. Les peroxysomes contiennent des catalases qui permettent de dégrader l’H2O2 :

Par peroxydation : oxydation d’autres molécules et en formant des molécules d’eau.

H2O2 + R’H2 2 H2O + R’

Par dismutation de l’H2O2 : dégradation directe de l’H2O2 pour former de l’eau et de l’oxygène.

2 H2O2 2 H2O + O2

DEGRADATION DES BASES PURIQUES CHEZ LES VERTEBRES

Chez les vertébrés, il y a dégradation des bases puriques en acide urique puis, en CO2 et NH4+.

ROLE DES GLYOXYSOMES

Les glyosysomes sont des peroxysomes particuliers présents chez les Animaux inférieurs, les Protistes et les

Végétaux.

Ils possèdent des enzymes assurant le cycle glyoxylique qui permet la conversion des acides gras en glucides.

Par l’intermédiaire de la βoxydation des acides gras, les acétyl-coA formés peuvent entrer dans le cycle

glyoxylique pour former du succinate. Le succinate rejoint la mitochondrie et participe à la néoglucogénèse

pour produire du glucose.

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