Les peptides et protéines

Pr JL Carré 2020

I- Généralités – Définitions

• Peptides et protéines = enchaînement d’AA par des liaisons

peptidiques

AA = monomère

peptide = oligomère ou polymère

protéine = polymère d’AA (+ parfois une

partie non peptidique)

• Liaisons peptidiques = liaisons amides résultant de la

déshydratation intermoléculaire entre 2 AA

entre la fonction carboxyle et la fonction amine portées par les

C en a de 2 AA.

- frontière entre peptides (à partir de 2 AA) et protéines (jusqu'à

plusieurs milliers d'AA) = frontière imprécise

Elle peut se faire en fonction du nombre d’AA

en fonction de la masse moléculaire

MM de 10 000 = limite d’exclusion des membranes de

cellophane : peptides < 10 000 < protéines

- Peptides classés en :

- oligopeptides (quelques AA) ex. glutathion = tripeptide

- polypeptides (nombre important d’AA)

Pour de nombreux auteurs, peptide = enchaînement

d'AA et protéine = repliements, maturation, …

La liaison peptidique

Elle définit la structure primaire du peptide

Liaison peptidique = enchaînement des AA par des liaisons

amides entre les C en a

= déshydratation intermoléculaire (entre 2 AA)

H2N - CH - CO - NH - CH - COOH

R1 R2

H2N - CH - COOH

R1

H2N - CH - COOH

R2

+ + H2O a a

possibilité d’une nouvelle liaison

peptidique avec un 3ème AA

etc…

Obtention d’un peptide à n AA

Peptide à n AA et (n-1) liaisons peptidiques

H2N - CH - CO - NH - CH - CO-NH - - - CH - COOH

R1 R2 Rn

Extrêmité NH2 placée à gauche par convention

Extrêmité COOH placée à droite par convention

L’enchaînement des AA définit la séquence ou structure I du peptide.

On énonce toujours la séquence de la position N-terminale (à gauche)

à la position C-terminale (à droite).

Sens de lecture

Les chaînes peptidiques contiennent entre 2 et 2000 AA

• oligopeptides : quelques AA (di-, tripeptide…)

• polypeptides : nombre plus important d’AA (jusqu’à 50-60)

ex. Glucagon : 29 AA

ACTH : 39 AA

Insuline : 51 AA

• protéines : au-delà de 50-60 AA, avec 1 ou plusieurs chaînes

identiques ou non

Pour de nombreux auteurs, peptide = enchaînement

d'AA et protéine = repliements, maturation, …

- dans la liaison peptidique : le doublet électronique de la liaison P

C=O entre en résonance avec le doublet libre de l’Azote

- délocalisation possible des e- sur la liaison peptidique

- mésomérie entre les 3 atomes O, C et N

- d

+ d

C

O

N

H

les 6 atomes (Ca, C, O, N, H et C’a) sont dans le même plan

Possibilité d’isomérie cis/trans avec les radicaux R1, R2, R3….

a

a

H

H

C N

H

C ' O

C

R1

R2

NH2

COOH

• du fait de l'encombrement stérique : forme trans majoritaire

(éloignement maximal)

Les radicaux ou chaînes latérales des AaA sont situées de part et

d'autre de la ligne formée par les plans des liaisons peptidiques

A Structure primaire

= ordre dans lequel les AA sont liés les uns aux autres

= enchaînement de la séquence peptidique de NH2 (à gauche) vers

COOH (à droite)

B Structure secondaire

Structure secondaire

Elle concerne :

• le 1er niveau de structuration dans l'espace d'une chaîne

peptidique

• la disposition spatiale des liaisons peptidiques entre elles

• l'orientation successive des différents plans des liaisons

peptidiques

• la rotation des plans de chacune des liaisons peptidiques vis-

à-vis de ses voisines

Des liaisons Hydrogène s'établissent entre l'H d'un NH d'une liaison

peptidique et l'O du CO d'une autre liaison peptidique

Ca H

C N

O C'a

Ca H

C N

O C'a

Repliement de la molécule lors de la formation de la liaison H

entre :

le groupement CO (légèrement chargé -)

et le groupement NH (légèrement chargé +)

Cela permet d’établir un tour dans la chaîne polypeptidique

Structure I Structure II

On obtient différents types de structure secondaire :

• Le feuillet plissé ou feuillet b

• Les coudes

• Les hélices

Feuillet plissé coudes hélice

(marron)

3,6 AA par tour

0,54 nm

hélice a

• Le squelette peptidique

s’enroule en une spirale

stabilisée par des liaisons H

(points noirs) entre atomes

d’O légèrement chargés – et

atomes d’H légèrement

chargés +

• Les résidus R (en vert)

émergent en surface

• Parallèle ou anti-parallèle, selon le sens des différentes chaînes

qui sont reliées par les liaisons H

Le feuillet plissé

Structure retrouvée dans les protéines fibreuses (ou fibrillaires)

Le coude b

• Aux extrémités de ces portions de chaînes il peut y avoir des

repliements à 180° : les coudes

• Ceci permet non seulement des feuillets plissés intra-chaînes,

mais aussi des portions désordonnées ou désorganisées

• Coude b existe entre : 2 feuillets b

2 hélices a

1 feuillet b et 1 hélice a

coudes en marron

3 exemples de domaines :

- A : uniquement des hélices a séparées par des boucles de longueur

variable

- B : assemblage d’hélices a et brins b

- C : uniquement des feuillets b reliés par des boucles

Structure super-secondaire : organisation en domaines

A C B

C Structure tertiaire

structure tertiaire = arrangement global de la chaîne

polypeptidique dans l'espace

= arrangement des structures II et des résidus qui les relient.

apparition de structures globulaires, fibreuses (ou fibrillaires)...

Structure tertiaire

• Par opposition aux chaînes peptidiques vues comme des peptides

allongés dans les niveaux précédents de structuration dans l'espace, il

existe des protéines qui sont compactes, globulaires, ± sphériques

• existence de domaines dus au repliement protéique permettant à des

AA éloignés dans la structure I de se rapprocher dans la structure III

• liaisons électrostatiques (salines) stabilisent ces structures en surface

• interactions hydrophobes relient les résidus à l’intérieur

Formation de la structure tertiaire

2 types de liaisons : covalentes et non covalentes

- liaison covalente = pont disulfure entre résidus SH (résidu de Cys)

très éloignés d’une chaîne repliée

= liaison solide et primordiale pour la structure spatiale de la

molécule

- liaisons non covalentes : liaisons hydrogène

interactions hydrophobes

liaisons ioniques

Structure III de l’ubiquitine

D Structure quaternaire

Structure quaternaire

• Se définit par l'association de plusieurs chaînes polypeptidiques,

identiques ou non, dans une même protéine, et par l'organisation dans

l'espace de ces différentes chaînes entre elles.

• Les liaisons qui stabilisent la structure quaternaire sont les

mêmes que celles de la structure tertiaire :

covalentes : pont disulfure

non covalentes : liaisons hydrogènes

liaisons ioniques

interactions hydrophobes

IV

III

II

I

IV- Propriétés biologiques des peptides et protéines

A- Solubilité

B- Poids moléculaire

C- Absorption

A- solubilité

• Les AA et peptides sont plus ou moins hydrosolubles en fonction du

nombre et de la proportion d’AA polaires et apolaires

• Les protéines peuvent être

hydrosolubles : albumines, globines, …

Insolubles dans l’eau : troponines, …

La solubilité d'une protéine dépend :

de sa séquence (proportion d’AA polaires et apolaires)

et de sa structure spatiale

Elle est influencée par différents facteurs physiques et chimiques

pH

sol (log)

La solubilité d'une protéine est minimale à son pHi

Solubilité : influence du pH

T°

sol (log)

Solubilité : influence de la température

Il y a rupture des liaisons au fur et à mesure que la température

augmente, d’abord les liaisons les plus faibles (liaisons H) puis les

autres liaisons : destruction des structures II, III et IV mais pas de

modification de la structure I (séquence conservée)

La molécule se déroule et devient une longue chaîne d’AA

Solubilité : rôle des détergents

• détergents : agents tensio-actifs qui solubilisent les molécules

peu ou insolubles en créant un film hydrosoluble autour

d'elles

Destruction des liaisons hydrophobes

• le mercaptoéthanol coupe les ponts S-S

• La solubilité des protéines peut être modifiée par des agents

physiques ou chimiques

B- La masse moléculaire

Intérêt :

• Identification de la protéine

• Choix des techniques préparatives

• Modélisation de systèmes

• …

• PM minimal

On ne prend en considération que l'un des composants qui a

une faible représentation dans la composition de la

protéine, et on imagine qu'il n'est présent qu'à 1 seul

exemplaire dans cette protéine

Ex. Fer dans myoglobine ou hémoglobine

Exemple : calcul du PM mini de Hb

le fer représente 0,34% du poids de l'Hb

M atome de fer = 56 Da

On considère qu’il n'existe qu'1 atome de fer par molécule d'Hb

On aura 56 = 0,34% x PM mini

D’où : PM mini = 56 / 0,34 x 100 = 16 470

il y a 4 atomes de fer par molécule d'Hb

PM réel = 4 x 16 470 = 65 880

• Ultracentrifugation

La centrifugation entraîne la sédimentation des macromolécules

(les protéines).

Rôle de la vitesse : en fonction de la taille et densité des molécules

à séparer

• Gel filtration ou tamisage moléculaire

Le principe est celui d'un filet à mailles de taille connue : la

substance constituant le gel forme des pores ayant le même

diamètre, donc de porosité connue.

Les grosses molécules ne

peuvent pas pénétrer

Les petites molécules pénètrent

à l’intérieur des billes

Bille de polymère

calibré

Quand on dépose sur le gel un mélange de molécules, les petites

pénètrent dans les mailles et ont donc un volume de

distribution très grand. Les plus grandes sortent

immédiatement, elles sont exclues du gel.

• Electrophorèse sur gel

= méthode qui combine migration électrophorétique dans un champ

électrique (fonction de la charge de la molécule) et tamisage

moléculaire (fonction du PM de la protéine)

Cuve horizontale

Cuve verticale

Papier ou gel

Exemple de marqueurs de masse moléculaire connue :

- myosine 205 kDa

- b galactosidase 116 kDa

- phosphorylase b 97,4 kDa

- albumine 66 kDa

- ovalbumine 45 kDa

- anhydrase carbonique 29 kDa

• Spectrométrie de masse

Technique particulièrement fiable : mesure directe du

nombre d'atomes et de groupes d'atomes de la molécule

protéique après bombardement électronique qui casse la

molécule.

Principe : séparation des ions selon le rapport masse

moléculaire sur charge électrique m/z, et quantification

de l'abondance de chaque espèce ainsi séparée.

il faut : des espèces ionisées et un vide important

IV- Propriétés biologiques des peptides et protéines

A- Solubilité

B- Poids moléculaire

C- Adsorption

C- Adsorption

• Du fait de leur taille, les protéines sont capables d'adsorber

des molécules, et en particulier des colorants.

• En se fixant sur les protéines, ces colorants permettent de

mettre en évidence la présence des protéines

• Il existe des colorants spécifiques des protéines, utilisés pour

localiser les molécules après séparation (par ex. par

électrophorèse)

Chapitre 2 : Les peptides et protéines

I- Généralités – Définitions

II- La liaison peptidique

III- Organisation structurale des peptides

IV- Propriétés biologiques des peptides et protéines

IV - Exemples de peptides

V- Exemples de protéines

VI- Caractérisation d’un peptide ou d’une protéine

• classification selon la composition :

- Holoprotéines = uniquement formées d'AA

- Hétéroprotéines = existence d’une partie non protéique, le groupement prosthétique, liée au peptide par une liaison covalente

- Phosphoprotéines : ester d'acide phosphorique sur des OH de sérine, thréonine et tyrosine

- Glycoprotéines : partie glucidique sur la protéine

- Chromoprotéines : très diverses dans leur composition,

c'est la coloration qui leur a donné ce nom (Hb)

ex. Hb = hétéroprotéine et chromoprotéine

• classification selon la forme

- fibreuses ou scléroprotéines : forme plutôt allongée

- globulaires : forme sphérique ou ovale

collagène kératine élastine

Albumine myoglobine hémoglobine

• classification selon la solubilité

- solubles : albumines, globulines, histones, protamines,

globines, …

- insolubles : scléroprotéines, fibroïne, collagène,

élastine, kératine, troponines…

• Classification selon la fonction :

- transporteur : Albumine, transcortine,…

- récepteur membranaire ou cytosolique

- immunité : immunoglobulines

- mouvement : myoglobine, collagène, élastine…

- constitution : kératine, collagène, …

- enzyme : réductase, kinase…

- …

Exemples de protéines : - Albumine

- Myoglobine et Hémoglobine

1- Sérum Albumine

- 1 chaîne de 585 AA (M = 68 000) avec 17 ponts S-S

- représente 50-60% des protéines plasmatiques totales

- forme d’ellipse de 13 x 3 nm (protéine globulaire)

Rôles de l’Albumine:

• maintien de la pression oncotique sanguine

• transport des minéraux, acides gras, bilirubine, médicaments,

acides biliaires, hormones…

(= protéine de transport non spécifique)

• indispensable en chirurgie, en cas de déshydratation,

maladies hépatiques et rénales….

2- Myoglobine et Hémoglobine

= protéines héminiques importantes pour leur rôle

individuel

et importantes pour la relation structure/activité

• Importance biomédicale des protéines héminiques :

liaison et transport O2

transport e-

photosynthèse….

Myoglobine

- 1 chaîne monomérique de 153 AA (MM # 17 000) (pas de

structure IV)

- hétéroprotéine à hème = noyau tétrapyrrolique à Fe2+

- se pelotonne sur elle-même pour former 1 sphère de 4 nm de

diamètre = protéine globulaire

- classée comme hétéroprotéine et chromoprotéine

Myoglobine

- dans le muscle, myoglobine = forme monomérique de Hb

(tétramère)

- rôle = stocker O2 et le libérer en cas d’exercice intense pour

synthétiser ATP

- l’oxydation de Fe2+ en Fe3+ détruit l’activité biologique,

contrairement à d’autres protéines héminiques (cytochromes

P450) qui ont besoin de cette oxydation pour être actives.

Hémoglobine = Hb

- Hb = protéine globulaire (sphère un peu ovoïde 6,5 x 5 nm)

hydrosoluble

- classée comme hétéroprotéine

et chromoprotéine (groupement prosthétique = hème)

- existence d’une structure IV

myoglobine

Hémoglobine = Hb

La molécule d'Hb est constituée

- d'une partie protéique : la globine

- d'un groupement prosthétique (non protéique) : l'hème

Structure IV

= tétramère

a- la partie protéique

hémoglobine constituée de 4 chaînes :

2 chaînes a (a1 et a2) et 2 chaînes b (b1 et b2)

Chaîne polypeptidique (la globine)

Elle présente une spécificité d'espèce

de tissu

de chaîne

de temps

pathologique

• spécificité d'espèce : chaque espèce animale a sa propre Hb

avec ses chaînes de globine spécifiques

• spécificité de tissu :

forme monomérique dans la myoglobine musculaire

(M=17000) et forme tétramérique dans les GR (M=68 000)

chez l'être humain adulte :

- Hb A1 : a2b2 plus de 95 %

2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes b de 146 AA

- Hb A2 : a2d2 moins de 3 %

2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes d de 146 AA

- Hb F : a2g2 environ 1 % (traces)

• spécificité de chaîne : : chez l'être humain

adulte, il existe plusieurs types de globine au

même moment

• spécificité de temps :

chez le foetus :

Hb F : a2g2 plus de 95 %

2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes g de 146 AA

chez l'embryon : différents types z2e2 ou z2g2 ou a2e2

z=zeta

chez l'être humain adulte :

- Hb A1 : a2b2 plus de 95 %

2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes b de 146 AA

- Hb A2 : a2d2 moins de 3 %

2 chaînes a de 141 AA et 2 chaînes d de 146 AA

- Hb F : a2g2 environ 1 % (traces)

- P50 de HbF = 20 mm Hg P50 de HbA = 28 mm Hg

Cette différence permet à HbF de récupérer O2 à partir de HbA du sang

placentaire

- à pression partielle équivalente, HbF fixe plus O2 que HbA

à 20 mm Hg : saturation HbF = 50% et HbA = 30%

à 50 mm Hg : saturation HbF = 90% et HbA = 80%

Différences entre HbA et HbF : Fixation de O2

• spécificité pathologique :

- répartition anormale des chaînes

ex. : les thalassémies : a4 ou b4

- anomalie de séquence

ex. : l'hémoglobinose S ou drépanocytose

mutation d'1 AA : c'est l'anémie falciforme

- délétions de chaînes

a- La partie protéique

b- l’hème

Groupement prosthétique de l'Hb, formé de :

- un noyau aromatique = noyau tétrapyrrolique = la

protoporphyrine de différents types I, II, III (dans GR)

ou IV selon la position des substituants M, P et V

- un atome de fer Fe++

- Il existe 4 groupements prosthétiques par molécule

d'Hb

- chaque sous-unité de l'Hb = 1 chaîne de globine liée à

un hème

globine globine

globine

globine

- fer placé au centre du noyau tétrapyrrolique = 6 liaisons

• 4 liaisons avec les N des noyaux pyrrole

• 2 avec des His de la globine :

1 His dite proximale sur l'hélice F de la globine

1 His distale sur l'hélice E (par l’intermédiaire d’une

molécule d’H2O)

hème

H2O -His distale (hélice E

de la globine)

His proximale (globine)

- La structure n’est pas figée : l'His distale peut se déplacer,

permettant la fixation d'une molécule d'O2

Quand pO2 augmente, O2 remplace H2O par déplacement

de l'His : on parle alors d’oxyhémoglobine HbO2

hème

His proximale

hème

H2O -His distale

His proximale

HbO2 ou oxyhémoglobine

Il ne s'agit pas d'une oxydation de l'Hb, mais d'une oxygénation,

c'est à dire d'un remplacement d'H2O par O2

• La myoglobine a une cinétique michaelienne (hyperbole)

• L'Hb présente une courbe allostérique due aux interactions

entre chaînes (cinétique de liaison coopérative)

pO2 mm Hg

% d

e sa

tura

tion

myoglobine

hémoglobine

80 100 40

pO2 mm Hg

% d

e sa

tura

tion

myoglobine

hémoglobine

80 100 40

Hb adulte et Hb fœtale

Simple décalage, pas de

modification de l’allure de

la courbe

poumons : pO2 > 10 kPa saturation > 95 % Hb fixe l'O2

Liaison de O2

artères : pO2 : 5 à 10 kPa saturation 75-90 %

veines : pO2 : 2 à 5 kPa saturation < 50 %

Tissus : pO2 < 2 kPa relargage total de l'O2

satu

rati

on

pO2

(kPa)

tissus

100 %

50 %

2 5 10 15

artères

veines poumons

• Hb se charge en O2 dans les poumons et le libère dans les

organes selon une courbe sigmoïde qui témoigne d'une

interaction entre ses sous-unités.

• la pression partielle en oxygène (ou pO2) chute de 100 mm de

Hg (dans les artères) à 40 mm de Hg (dans les capillaires

veineux) : un dL de sang libère entre 4 à 5 ml d’O2.

• Ceci correspond à la fraction d'oxygène physiologiquement

utilisable

Effecteurs allostériques = effecteurs négatifs

Ions H+

CO2

2,3-BPG

température

• déplacent la courbe de saturation vers la droite

• favorisent la libération d’O2 dans les tissus périphériques

• tendent à réduire la coopération

• rôle physiologique important

Effet des ions H+

• Les ions H+ décalent la courbe de saturation vers la droite :

une augmentation de H+ cause la libération d’O2

pO2

% de

saturation

pH + acide

• pCO2 décale la courbe de saturation vers la droite

pO2

% de

saturation

pCO2

Effet de CO2 = effecteur allostérique

CO2 = effecteur allostérique

• CO2 = dioxyde de carbone = gaz carbonique

• Pas de relation avec l'hème, le CO2 se lie aux globines

Cette réaction est facilitée :

- lorsque l'hémoglobine est désoxygénée

Hb fixe plus facilement CO2 que HbO2

- lorsque le taux de CO2 sanguin est élevé

effecteur allostérique : le 2,3-BPG ou 2,3-biphosphoglycérate

= 2,3-DPG ou 2,3-BPG (bi-phosphoglycérate)

• Ligand de l'Hb dans un site particulier : la poche du 2,3-BPG.

• poche située au centre de la molécule, à l'interface entre les 4

sous-unités, elle permet la fixation du BPG sur la partie initiale

des chaînes b de la globine

Cavité centrale : liaison du 2,3-DPG

2 3

C O O -

C H - O - P O 3

-

C H - O P O - -

2,3-BPG

• Présence naturelle de 2,3-BPG dans les GR :

1 mole BPG / mole Hb

• quantité augmente avec l’altitude : adaptation à la diminution de

pO2

• 2,3-BPG se fixe dans la poche présente essentiellement dans la

forme T au centre du tétramère

• se lie préférentiellement à désoxyHb qu’il stabilise, d’où

diminution de l’affinité pour O2

Liaison de l'O2 en présence de BPG

La fixation du BPG sur son site de liaison :

• stabilise l'Hb sous forme désoxygénée

• se lie plus facilement à HbA que HbF

•

pO2

% de

saturation

+ 2,3 BPG

Température

élevée

Température

normale 37°C Température faible

pO2 mm Hg

% saturation de Hb

Effet de la température

Causes d’une déviation à droite de la courbe de dissociation

- augmentation de la pCO2

- baisse du pH : exercice physique

- augmentation de production du 2,3-BPG : haute altitude

- Augmentation de la température

Les causes de déviation à gauche de la courbe de

dissociation :

- baisse de la pCO2, augmentation du pH

- Baisse de température

- Baisse de production du 2,3-BPG

- Présence d’hémoglobine F (fœtale), ayant une plus forte

affinité pour l’oxygène que la forme A.

Baisse de la capacité de fixation de l’hémoglobine

En situation physiologique, capacité de fixation de Hb = 20 ml

d’O2.

Certaines situations abaissent cette capacité de fixation sans

déviation de la courbe de dissociation (sauf intoxication au CO)

- anémie

- methémoglobinémie : fer de l’hème = Fe3+, ne fixe plus O2

- hémoglobinose S (drépanocytose)

- CO

Différentes formes de Hb

- HbO2

- MetHb

- HbCO

- HbCO2

• forme minoritaire dans le sang normal

• noyau de MetHb (fer ferrique, Fe3+) incapable de fixer O2

• La 6ème valence du fer se lie bien à l'His distale par une

molécule d'eau mais reste stable sous cette forme

• MetHb est produite par oxydation de Hb par des oxydants ou

lors d’une maladie métabolique

La méthémoglobine ou MetHb (1 % dans le sang)

Formation de MetHb

- forme acquise : production de méthémoglobine provoquée

par certains toxiques : intoxications médicamenteuses,

intoxications alimentaires (nitrates, nitrites…), intoxications

professionnelles, chimiques…

- forme innée : déficit en enzymes réducteurs (G6PDH=

Glucose-6-Phosphate Déshydrogénase) : le taux de MetHb

physiologique augmente

La carboxyhémoglobine = HbCO

• fixation de CO = monoxyde de carbone

formation de Carboxyhémoglobine HbCO

• Même fixation sur le fer que l'O2, mais avec une affinité 200

fois supérieure

• Le transport de O2 n'est plus assuré

co

- propriétés toxiques dues à sa combinaison avec Hb =

protéine qui transporte habituellement O2 dans le sang. Cette

liaison aboutit à la formation d’un composé relativement

stable, la carboxyhémoglobine (HbCO), qui empêche Hb de

jouer son rôle de transporteur de O2 vers les tissus.

- affinité beaucoup plus grande de Hb pour CO que pour O2 :

lorsque l’on inspire de l’air contenant du CO, celui ci se fixe

préférentiellement sur Hb, prenant ainsi la place de O2.

- CO peut également se combiner à d’autres protéines, tels

la myoglobine du muscle et certains cytochromes.

- réaction de formation de HbCO = réversible (jusqu’à un

certain stade et sous certaines conditions), ce qui permet

l’élimination du CO par voie respiratoire soit en replaçant le

sujet dans une atmosphère saine, soit en lui faisant respirer

de l’oxygène, éventuellement à forte pression

(oxygénothérapie hyperbare).

Différentes formes de Hb

- HbO2

- MetHb

- HbCO

- HbCO2

La carbhémoglobine = HbCO2

• CO2 = dioxyde de carbone = gaz carbonique

• Pas de relation avec l'hème, le CO2 se lie aux fonctions NH2

des globines

CO2 + protéine - NH2 protéine - NH - CO – OH

Cette réaction est facilitée :

- lorsque l'hémoglobine est désoxygénée

Hb fixe plus facilement CO2 que HbO2

- lorsque le taux de CO2 sanguin est élevé

C’est l’effet Haldane : la pO2 influe sur la fixation de CO2 sur Hb

PCO2 (kPa)