Membres LGEM (Avril 2010)
A pour mission de promouvoir :
Laboratoire de Génie Enzymatique et de Laboratoire de Génie Enzymatique et de Microbiologie (LGEM)Microbiologie (LGEM)
Créé en 2003
La formation de scientifiques et d’ingénieurs dans le domaine du Génie Biologique.
Une recherche pluridisciplinaire qui vise l’acquisition de nouvelles connaissances scientifiques et de savoir faire technologique dans le domaine du Génie Biologique,
Nom et Prénom Qualité ÉtablissementDiplôme en cours de préparation
Nasri Moncef Professeur ENIS -----
Sellami_Kamoun AlyaMaître Assistant Habilité
FSS -----
Triki Yosra Maître Assistant ENIS Habilitation
Kanoun Safia Maître Assistant FSS Habilitation
Kriaa Habib Maître Assistant FSS Habilitation
Kammoun Sadok Maître Assistant ESH-CM Habilitation
Kammoun-Azzouz Raja Maître Assistant ESH-CM Habilitation
Ghorbel-Frikha Basma Maitre Assistant ISBS Habilitation
Barkia Ahmed Maître Assistant ESScTech Santé Habilitation
Bayoudh Ahmed Maître Assistant FSS Habilitation
Enseignants-chercheurs permanents (Statutaires)
Bougatef Ali Maître Assistant ISBS Habilitation
Haddar AnissaAssistant Technologue
ISET-Sfax Habilitation
Rafik Balti Assistant ISBAM Thèse
HAJJI Ayadi Assistant FLSHK ThèseGhorbel Sofien Maître Assistant FSG Habilitation
Nom et PrénomDiplôme en préparation
Établissement
Nom et prénom de l’encadreur
Date de la première inscription
EL HADJ ALI Nedra
Habilitation ENIS NASRI Moncef -
Kemel Jellouli Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2005
FAKHFAKH Nahed Habilitation ENIS NASRI Moncef Octobre 2005
HMIDET Nooman Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2005
Ben KHALED Hayet
Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2007
Hanen Ben Ayed Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2009
Hana Maalej Thèse ENIS NASRI Moncef Decembre 2010
GHORBEL Olfa Thèse ENIS NASRI Moncef Septembre 2008
Étudiants
Sabrine Sellemi Master ENIS NASRI Moncef Octobre 2009
Ons Masmoudi Thèse ENIS NASRI Moncef Decembre 2010
Imen Lassoued Thèse ENIS NASRI Moncef Septembre 2008
Ibtissem Mnif Thèse ENIS NASRI Moncef Octobre 2009
Mourad Jridi Master ISBS NASRI Moncef Avril 2010
Asaad Sila Master ISBS BOUGATEF Ali Avril 2010
Responsable du LGEMPr. Moncef Nasri
Conseil du LGEM
4 groupes
Génie Enzymatique
Screening de souches protéolytiques
Isolement et purification de protéases
Évaluation des protéases dans la détergenceValorisation des plumes de volailles
BiologieMoléculaire
Isolement des gènes codant pour les protéases d’intérêtClonage et expression des gènes codant pour les protéases d’intérêt
Substances
bioactives
Valorisation des tubercules de la belle de nuitSubstances bioactives
des plantes
BiotechnologieMarine
Farines de poissons
Protéases endogènes de poissonsBiopeptides
Peptones de poissons
Valorisation de déchets
de crevettes
Applications alimentaires
de la gélatine
Thématique centrale Thématique centrale
Obtention de fonctions et de produits de haute valeur ajoutée
Thème 1 :Thème 1 : Les enzymes protéolytiques.
Thème 2 :Thème 2 : Valorisation biotechnologique des produits et co-produits de la pêche.
Biopeptides
Extraction et purification de substances bioactives à partir de plantes médicinales.
Nouveaux thèmes abordésNouveaux thèmes abordés
Chaîne protéique
Hydrolyse enzymatique
Leu-Ala- Arg-Leu
Gly-Gly-Glu
Leu-His-Tyr
Peptides antioxydantsPeptides antihypertensifsPeptides antithrombiquesPeptides antimicrobiens
Hydrolysats protéiques
Peptones Peptidesbioactifs
Extraction desubstances
Enzymesdigestives
Matière première
Farines
Métabolites Protéases
Technologie de la
transformation
Génie de la réaction
Génie des procédés
Thème 1
Thème 2
Métabolites Protéases
Fibrinase Protéasesdétergentes
Kératinase
Enzymesdigestives
Thème 2Valorisation biotechnologique des produits
et co-produits de la pêche
Thème 1
Les enzymes protéolytiques
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Stabilisation de l’extrait protéolytique de A21 par
atomisation
L’atomisation améliore la stabilité de l’extrait protéolytique de A21 au cours de la conservation
L’ajout des additifs améliore davantage la stabilité des poudres atomisées
10
Formulation de bio-détergent
L’extrait protéolytique atomisé de A21 sans additifs demeure stable dans la formulation détergente préparée, il maintient plus de 50% de son activité initiale après 90 jours.
L’addition des additifs améliore d’avantage la stabilité de l’extrait atomisé durant le stockage dans la formulation détergente
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Détergent solide (Axion)
seul
Tâches de sauce barbecue
Tâches de chocolat
Tâches de sang
Eau de robinet
Détergent solide (Axion) +
préparation enzymatique de NH1
Lavage de quelques tâches en présence de la préparation enzymatique
Optimisation de la production des hydrolysats protéiques de plumesOptimisation de la production des hydrolysats protéiques de plumes
Autoclavage(121°C; 20
min)
Autoclavage(121°C; 20
min)
Culture de A1 sur le milieu optimisé
Bioconversion enzymatique
Séchage 22 h à 90°C
Culture de A1 sur le milieu
contenant 50 g/l de plumes intacte
(pH 10 et 45°C; 2 jours)
Incubation de l’ extrait protéolytique
(9000 U ) avec 3 g de plumes
(pH 8,5 ; 45°C ; 2 jours ; 200 rpm)
Centrifugation
Fermentation
HPE
Séchage 22 h à 90°C
HPF
13
Cuisson 100 °C ; 20 min
Protéines de poissons
Homogénéisation
Hydrolyse enzymatique
Lyophilisation
Hydrolysat protéique
Surnageant
Centrifugation 5000 g – 20 min
Gel filtration G-25
RP-HPLC
Spectrométrie de masse en tandem « ESI/MS/MS »
Peptides bioactifs
Spectrométrie de masse(ESI)
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Fractions MM (Da) Séquences CI50 (µM)
P6-1 270,3 Gly-His-Gly 122,0
P6-2 359,1 Gly-Asp-Ala-Pro 22,5
P6-3 234,1 Ala-Gly-Ser 527,9
P6-4 321,0 Ala-Gly-Ser-Ser 672,1
P6-5 477,1 Ala-His-Ser-Tyr 11,6
P6-6 331,2 Ala-Gly-Ser-Pro 37,2
P6-7 520,1 Gly-Val-His-His-Ala 71,8
P6-8 338,0 Asp-Phe-Gly 44,7
P6-9 280,0 Phe-Gly-Gly 82,5
P6-10 288,2 Ala-Val-Val 66,6
P6-11 302,1 Ile-Ala-Val 153,4
Isolement de souches microbiennes productrices d’enzymes ;
Valorisation biotechnologique de produits, co-produits et déchets.
Production, purification et caractérisation biochimique d’enzymes ;Séquençage et clonage de gènes ;
Immobilisation et stabilité des catalyseurs enzymatiques ;
Production, fractionnement, purification et mise au point de peptides à activités biologiques ;
NatureNature Paru 2008Paru 2008 Parus 2009Parus 200920102010
Parus ou Parus ou sous presssous press
Articles dans des revues Articles dans des revues internationales indexées à internationales indexées à comité de lecturecomité de lecture
Articles dans des revues Articles dans des revues nationales à comité de lecturenationales à comité de lecture 33 22 22
BrevetsBrevets --
Ouvrage scientifique (Livres)Ouvrage scientifique (Livres) -- 11 --
Articles d’ouvrages scientifiqueArticles d’ouvrages scientifique 22 88 --
1414 383899
11
77
NatureSoutenance
durant l’année 2009
Habilitation 1
Thèse de doctorat 4
Masters 7
Mémoires de fin d’études (PFE)
7
Thèse en cours de préparation
-
Master en cours de préparation
-
Soutenance durant l’année
2010
-
5
7
8
1313
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LaboratoireLaboratoire ResponsableResponsable Thèmes de recherchesThèmes de recherches
Laboratoire de Procédés Biologiques, Génie Enzymatique et Microbien (ProBioGEM). Université des Sciences et Technologies de Lille, France
Pr. Didier GUILLOCHON Les peptides bioactifs
Food Science and Technology Departement. Faculty of Algriculture, Egypt
Dr. Alaa EL-BELTAGY Valorisation des produits et coproduits de la mer
Laboratoire des Sciences du génie Chimique (LSGC). UPR CNRS 6811, ENSAIA-BP 172.
Pr. Joseph BOUDRANT Les peptides bioactifs
Laboratoire BioScience (FRE CNRS 3005). Faculté des Sciences et Techniques de Marseille-Université Paul Cézanne, Aix-Marseille III, France.
Pr. Marius REGLIER Les amylases de B. licheniformis
Institut National des Sciences et Technologies de la Mer (INSTM)-Tunisie
- Valorisation des produits et coproduits de la mer
Laboratoire des Biopesticides Pr. Samir JAOUA
Valorisation des tubercules de la belle de nuit. Recherche d’activité antimicrobiennes. Valorisation des déchets de crevette
Unité Biochimie Structurale, Institut Pasteur Paris Dr. Jean Michel BETTON
Clonage et expression des gènes codants pour des protéase d’intérêt biotechnologique
Laboratoire de Chimie des Substances Naturelles - FSS Pr. Mohamed DAMMAK Substances antioxydantes
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