Terminale S Partie 3 – Génétique Exercices

Familles multigéniques et polymorphisme

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7. Belin 72.6 – Evolution des hormones neuro-hypophysaires a. Différences de bases au niveau de la séquence observée vasotocine ACG ATG TAG GTC CTG ACG GGG GCC CCG

ocytocine ACG ATG TAG GTC CTG ACG GGG GCC CAG

isotocine ACG ATG TAG AGC CTG ACG TAG GCC CCG

vasopressine ACG ATG AAG GTC CTG ACG GGT TCT CCA

mésotocyne ACG ATG TAG GTC CTG ACG GGG TAG CCG

Donc

ACG ATG _AG __C CTG ACG ___ ___ C__

Comparaisons 2 à 2 Colonne1 Colonne2 Colonne3 Colonne4 Colonne5vasotocine ocytocine isotocine vasopressine mésotocine

vasotocine 0 1 4 5 3ocytocine 0 5 6 4isotocine 0 9 7vasopressine 0 5mésotocine 0 Homologies (%)

vasotocine ocytocine isotocine vasopressine mésotocinevasotocine 100% 96% 85% 81% 89%ocytocine 100% 81% 78% 85%isotocine 100% 67% 74%vasopressine 100% 81%mésotocine 100% b. L’ensemble des gènes codant pour les neurohormones hypophysaires constitue une famille multigénique (un gène ancestral avec plusieurs déclinaisons) A l’instar des gènes homéotiques on peut distinguer une 2 régions fixes et 2 régions variables : ACG ATG TAG GTC CTG ACG GGG GCC CCG D’autre part, ils ont pour la plupart un pourcentage d’homologie >80% c. L’hormone ancestrale régule l’équilibre hydrique Hormone Rôle Organe cible AVT Régulation hydrique Branchie

OT Contraction muscles lisses Mamelles, appareil reproducteur

MT Contraction muscles lisses Appareil reproducteur IT Contraction muscles lisses Appareil reproducteur

ADH Régulation hydrique Rein Toutes ces hormones agissent soit dans la régulation hydrique, soit dans la reproduction d. Les familles multigéniques permettent de multiplier les types de contrôle et de les affiner.

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8. Belin 72.7 – Le polymorphisme du gène de la glucose-6-phosphatase déshydrogénase

a. Allèle Substitutions Enzyme G6PDB 0 Phé thr val gly…his mét asn ala leu…his iso sér sér leu

G6PDA 126 AAT/GAT Phé thr val gly…his mét asp ala leu…his iso sér sér leu

G6PDA– 68 GTG/ATG Phé thr met gly…his mét asp ala leu…his iso sér sér leu

G6PDM 188 TCC/TTC Phé thr val gly…his mét asn ala leu…his iso phe sér leu

b. l’enzyme sauvage a une efficacité « maximale » (elle définit l’efficacité de référence) La G6PDM a une efficacité de 3% : son activité catalytique est nulle, la mutation touchant le codon 188 modifie donc fortement sa structure spatiale, et touche certainement le site catalytique La G6PDA a une efficacité assez importante (85%), la substitution modifie sa configuration spatiale, sans que le fonctionnement de l’enzyme en soit trop perturbé. La G6PDA

– a une activité de 12%, l’enzyme est donc pratiquement inactive : la mutation du codon 126, qui seule ne diminue l’efficacité enzymatique que de 15%, est fortement « aggravée » par la mutation au codon 68. On peut imaginer que le site catalytique est formé par plusieurs portions éloignées au niveau de la structure primaire, et que les codons 126 et 68 participent au repli de la protéine.