Templates biomoléculaires
X. Zhao, S. Zhang, Trends in Biotechnology 22 (2004) 470
Elaboration de nanofils métalliques par moulage
à l’intérieur de nanotubes peptidiques
Endo-templates
nanotube nanofil
Endo-templates
Solution d’un sel métallique (HAuCl4) à l’intérieur des nanotubes
réduction Au3+ / Au0 nanofils d’or
diamètre qq. nanomètres
M. Reches & E. Gazit Science 300 (2003) 625
diphényl alanine
5
fixation d’ions Ag+ à l ’intérieur des nanotubesréduction en Ag0
dégradation enzymatique du peptide
peptide + Ag nanofils d’argent (Ø = 20 nm)
Formation de nanotubes métalliques par dépôt sur des nanotubes peptidiques
nanotube nanotube
Fixation de peptides ‘ minéralisateurs ’ à la surface des nanotubes
Exo-templates
I.A. Banerjee, L. Yu, H. Matsui, PNAS, 100 (2003) 14678
Fixation de Cu sur des peptides riches en groupements histidine
HG12 =
histidine
glycine
Complexation des ions Cu2+ par les groupements azotés
Fixation sur les nanotubesvia des liaisons hydrogène
Complexation du cuivre par l’histidine
Cu
greffage des peptidesvia liaisons hydrogène
fixation des ions Cu2+ réduction
pH 6
100 nm
avec HG12 sans peptide
pH 6
100 nm
10
pH 6
avec HG12
100 nm
pH 6
sans HG12
100 nm
Assemblage irrégulier de gros cristaux polydisperses
Petits cristaux monodisperses
Ø ≈ 50 nm
Ø = 10 nm
Influence du peptide
pH 6avec HG12
assemblage compact de nanocristaux monodisperses Ø ≈ 10 nm
nm
%
100 nm
pH 8
avec HG12
nm
%
100 nm
Ø ≈ 30 nmassemblage moins compact de cristaux plus gros et polydisperses
Influence du pH
Les groupements histidine complexent les ions Cu2+
via les atomes d’azoteet les fixent en des positions bien définies
qui dépendent du nombre de groupements ‘ glycine ’
histidine
PH 6 = point de charge nulle de l’histidine
Le repliement de la chaîne peptidique HG12 varie selon le pH
ceci permet de modifier la morphologie des cristaux de Cu
pH 6
cristaux de Cu obtenus en solution avec HG12 (sans nanotube)
pH 8
HG12 =
pH
Le peptide HG 12 possède la propriété de fixer les ions Cu2+
sa conformation dépend du pHce qui permet de contrôler la nucléation des nanoparticules de Cu
NT
pH 6
pH 8
Le pic à 1600 indique la formation de liaisons N(His)-Cu-N(His) inter-peptides
cm-1
abs.IR
15
pH pH
peptide HG12
peptide HG12
nanotube
nanotube
N N N N
N N N N
pH 6
pH 8
J. Mater. Chem. 14 (2004) 739
Greffage du peptide ‘ His-Pro-Gly-Ala-His ’ pour favoriser la fixation du Pt
pH < 8 monocristaux monodisperses de Pt (Ø ≈ 12 nm)pH > 8 revêtement quasi continu
pH 4 pH 10
NT sans peptide pH 4
Taux de couvertureen fonction du pH
%
pH
monodisperseØ ≈ 12 nm - = 65%
couche continue = 95%
1 seul site de fixation 4 sites de fixation
glycineprolinehistidine alanine histidine
48 h
pH 4,5
24 h 24 h
greffage du peptide
fixationdes ions Pt2+
Pt/ac. aminé = 1
Pt/ac. aminé = 4
réduction
20
fixation des ions Pt2+ sur les carboxylates de l’histidine
pH < 8
histidine
Pt2+
pH > 8
fixation des ions Pt2+ sur les azote imidazole de l’histidine
histidine
Pt2+
interaction électrostatique complexation par ligand azoté
En milieu basique complexation par l’azote des groupements
imidazole de l’histidine - amide de la glycine et alanine
fixation à pH acide
alanineglycine
histidine
En milieu basique complexation par l’azote des groupements
imidazole de l’histidine - amide de la glycine et alanine
fixation à pH basique
alanineglycine
histidine
1
23
4
pH > 84 sites de fixationcouche continue pH < 8
1 seul site de fixationnanocristaux
pH 10pH 4
Croissance orientée de nanocristaux d’Ag hexagonaux sur des peptides
AG4
JACS 125 (2003) 14837 Nature Materials 1 (2002) 169
25
Les peptides servent de support mais peuvent aussi orienter la cristallisation
1. fixation des peptides sur des clusters d’ions Ag+
2. réduction Ag+ Ag0
3. fixation sélective des peptides sur certaines faces du cristal d’Ag4. croissance de cristaux hexagonaux - face [111]
S. Sundhar Bale et al. Adv. Mater. 19 (2007) 3167
fonctionalisation des nanotubes de carbone avec la poly lysinefixation de AgNO3 puis réduction par NaBH4
Ag+ H2N
lysine
H. Matsui et al. JACS 124 (2002) 13660
formation de fils d’or constitués de nanoparticules déposées à la surface de nanotubes
greffage de peptides riches en groupements histidine
à la surface des nanotubesfixation puis réduction
des ions Au+
histidine
complexation de l’or par les ‘N’de l’histidine
His
METNanocristaux monodisperses
Ø ≈ 6 nm Nanoparticules d’or à la surface d’un nanotube
Les sites de fixation ‘histidine’ sont séparés de 6,4 nm à la surface des nanotubes
particules d’or à la surface d’un nanotubes sans histidine
distribution beaucoup plus irrégulière
Ø ≈ 4 à 30 nm
30
H. Matsui et al. Nano Letters 3 (2003) 283
Fonctionalisation des extrémités des nanotubes par masquage
Greffage de fonctions thiols à la surface des nanotubes
pour pouvoir fixer l’or
fixation de nanoparticules d’or à la surface des nanotubes
fixation de l’avidine puis élimination des particules d’or
la biotine ne se fixe que sur l’extrémité des nanotubes où reste l’avidine
marqueur fluorescent se fixant spécifiquement sur l’avidine
nanotube recouvert d’or
seules les extrémités sont marquées
après élimination du film d’or
les nanotubes ne se fixent que par les extrémités
Fixation spécifique des nanotubes sur les électrodes Au-biotine
F. Patolsky et al. nature materials 3 (2004) 692
fixation de nanoparticules d’or sur le filament d’actine
grossissement catalytique des nanoparticules film continu d’or
Au3+ - NH2OH
35
électrode
filament
électrode
caractéristique courant-tension
nanofil d ’or
AFM
nano-circuit
fil continu
fil nanostructuré
Déplacement des filaments Au-Actine sur une surface de myosine(après addition d’ATP)
secondes
0 5 10 15
actine
or
nano-moteur
La partie dénudée (actine) est en interaction avec la mysosine
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