II- LipidesLipides Insolubles / eau.Solubles : Ether, Chloroforme, Benzène.Représentent ~ 20 % du poids corporel.Réserve énergétique organisme (1g 9 Kcal)Principaux composants des Mbs.Ac. linoléique et linolénique :AG insaturés nutritionnels

indispensables (non synthétisés par organisme, apportés par alimentation)

Principaux : AG, Triglycérides, Phospholipides, Stéroïdes

A.Gras: Monoacides, linéaires.Chaîne de C : CH3-(CH2)n-COOH

AG saturé (saturation en H) : absence de = AG insaturé : 1 ou plus de = (C=C)

Systématique : nbre de C, position et nbre de =

Acide oléique 18:19 (18 C , 1= C9-C10)

Ou C18 : 1 9 (18C, 1 = en oméga 9 ( 9))

Le + abondant des AG dans notreorganisme. Abondant dans toutesles huiles Ales ou Vles. Excellent aliment énergétique. Utilisé à faire des savonnettes.

Ac. Palmitique 16:0 (16 C et aucune =)

Produit de synthèse des lipides/cellules /gras Ales (20-30%) ou Vles (35-45%)

Excellent aliment énergétique

Utilisé biscuits, gâteaux, margarines,

CH3 –(CH2)14-COOH

Acide linoléique C18 : 2 6,9

(18 C, 2 = en 6, 9) / huiles végétalesIndispensable (ration alimentaire)Besoins quotidiens : 3- 4 g.

Acide linolénique C18 : 3 3, 6, 9 (18 C, 3 = en 3, 6, 9 )

/ huiles végétales et des poissons Indispensable

CH3–CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH

Triglycérides:Lipides de réserveGraisses (nature) = mélange de triglycéridesAG + Glycérol mono-, di- et triglycérides.

H2COH

H-C-OH

H2COH

HOOCR1

HOOCR2

HOOCR3

+

H2C-O-CO-R1

HC-O-CO-R2

H2C-O-CO-R3

+ 3H2O

Glycérol 3AGras Triglycéride

* Type de réaction : condensation ou synthèse par déshydratation

Réserve d' : 1 g Trigly. + double d' que 1 g G ou P faut ~ 2 g G1g L

Inversement, 1 g L en équivalent 2 g G. Vx font leurs réserves surtout sous forme d'amidon Ax mettent en réserve leurs surplus sous forme Trigly. (déplacement)

Isolant thermique réserves des Trigly : Baleines et phoques 3 AG identiques (généralement) Triglycérides AG Trigly. mixtes : huile de lin : Trigly. 2 AG insaturés Trigly. (Ax) généralement saturés ; Trigly.(Vx) + souvent, mono ou polyinsaturés

*Gras saturé % cholestérol maladies cardiovasculaires* Insoluble : Triglycérides pas solubles / eau Peuvent se dissoudre en s'associant à protéines lipoprotéines

Phospholipides (Phosphatides, Phosphoglycérolipides): / Mbs., tissu nerveux et jaune d’œuf Dérivés des Trigly., sauf 1C phosphorylé: glycérol lié à 2 AG et 1P

Glycérol et P hydrophile, soluble /eau AG hydrophobe, pas soluble /eau

Partie glycérol-phosphate hydrophile alors que AG hydrophobes. On représente souvent phospholipides par 1 boule (portion hydrophile), et 2 "pattes" (AG hydrophobes)

Mbs cellulaires : Phospholipides en double couche moléculaire :

AG, hydrophobes : se font face, + d'affinité entre eux qu'avec eau.

Glycérol et P, hydrophiles : en contact avec eau

Mb cellulaire formée d’1 double couche de phospholipides aussi des protéines et polysaccharides.

Cardiolipides / Mbs externes des mithochondries Isolés (1ère fois) mithochondries du coeur.2 Ac. phospahtidiques reliés par 1 glycérol.

Sphingolipides:Très abondants / cerveau.Ceramide : AG + sphingosine Cérébrosides (cerveau): AG + sphingosine + sucre (Gal)

Cholestérol :

Stéroïde le + important, le + abondant et le + connu, polycyclique Isolé calculs biliaires, formule 1888 ; structure 1955. 8 *C ( 256 stéréoisomères, dont 1 seul à l’état naturel).

Vital pour Mbs des cellules et des organes internes (contrôle perméabilité)

/ foie, gl. surrénale, nerfs périphériques, peau (dépôt + résistante)

Sert (organisme) à la synthèse : H. cortico-surrénaliennes (cortisone) et sexuelles (progestérone, testostérone,..) Vit. D (prévient rachitisme en favorisant fixation du Ca sur l'os) Ac. cholique sels biliaires ( 80 % du cholestérol du sang)

Même squelette de base: noyau stérol Gpts noyau stéroïdes

Testostérone: développement organes génitaux masculins H. qui fait qu’1 homme est 1 homme

Oestrogènes : développement caractères sexuels féminins H. qui fait qu’1 femme est 1 femme.

ce entre homme / femme ne tient qu'à de toutes petites ces de groupements chimiques sur noyau stérol

Athlètes : améliorer performances, absorbent stéroïdes anabolisants : dérivés de testostérone stimule muscles

Aliments les + riches en cholestérol : œufs et viande Indispensable mais sans dépasser 1 certaine qtité /organisme Trop forte [cholest.] / sang dépôt / parois artérielles plaques dures et

épaisses rétrécissement parois restreint circulation sang. vers organes

(interrompue) artériosclérose infarctus ou crise cardiaque % Cholestérol : 2 < % < 2,5 g/l Symptômes les +courants d’un fort % cholestérol:

Antécédents familiaux : cardiovasculaires, vasculaires cérébraux Cigarette Mauvaise hygiène de vie. Obésité Manque d’exercice. Diabète.

2 principaux types de cholestérol HDL (Hight Density Lipoprotein, Bon cholestérol): éliminer excès cholestérol / cellule LDL (Low Density Lipoprotein, Mauvais cholestérol):favorise plaque (artériosclérose)

Bénéfique : céréales, noix, mais, soja, tournesol, olive, avocat, volailles, boeuf, poissons, ( AG insaturés)

A éviter : beurre, crème, fromage gras, lait entier, mouton, jaune d’oeuf

Taux de cholestérol Valeur normalesCholestérol total < 2g/l

(5,1 mmol/l)

LDL - Cholestérol (mauvais cholestérol)< 1,6 g/l

HDL - Cholestérol (bon cholestérol)> 0,35 g/l

Triglycérides< 2g/l

Après 20 ans effectuer bilan tous les 5 ans.

Bilan lipidique doit être effectué après 12 heures de jeûne

Plus le taux sanguin de HDL-cholestérol est élevé, plus le risque d’athérosclérose est faible.

III- ProtidesProtides Aliments a.a, peptides, protéines.

Les + complexes et les + variées des subst. Naturelles. Homme fabriquerait ~ 100 000 sortes protéines

(poisson aussi ; humains sont pas tellement + complexes chimiquement que poissons)

Chaque cellule en fabrique en moyenne 15 000 sortes Près de 50% du poids sec d’1 EV est fait de protéines. Protéine : polymère d'acides aminésPlupart formées de l'union de 100 à 200 ac. aminés.

AminoacidesAminoacides Constitutifs (20 aa protéines) Constitutifs rares ( / protéines) Ex : Hydroxyproline (3-OH Pro), hydroxylysine (5-OH Lys)

/ collagène (protéine de structure des tissus conjonctifs) Non constitutifs (pas / protéines ; 150 aa) Ex : Citrulline (citrouille) : peut être toxique pour l’Homme. Glycine : 1er découvert en 1820 Thréonine : le dernier découvert en 1935 Plantes et nbreux Microorganismes synthétisent tous aa Homme et plupart Ax ne peuvent synthétiser tous aa. Homme (pas de synthèse): Val, Leu, Ile, Lys, Met, Thr, Phe, Trp

Alimentation certains AA : essentiels ou indispensables

2 gpts fonctionnels (-NH2 et -COOH) + R (Chaîne latérale).

R : résidu carboné, nature aliphatique ou aromatique

G et L ne que les éléments C, H, O. AA ont en plus N.

Glycine (Gly) Neutre, 5 % des AA des protéines Riches : Orge, riz ; pauvres : lait, pommes de terre.Alanine (Ala) Neutre, 6 % des AA des protéines Riches : maïs, abats ; pauvres : lait, légumes secs.Valine (Val) Branché (R 3 C), 5 % des AA des protéines. Riches : lait, oeufs ; pauvres : pain, chou, betteraves.Leucine (Leu) Branché (R 4 C), 8 % des AA. Riches: lait, maïs ; pauvres : pommes de terre, betteraves, chou.Isoleucine (Ile) Branché (R 4 C), 4 % des AA

Phénylalanine (Phe) Aromatique, 4 % des AA. Riches : pain, oeufs, abats ; pauvres : chou, betteraves.Tyrosine (Tyr) Aromatique, 3 % des AA Riches: fromage, lait, riz ; pauvres : P.T, chou.Tryptophane (Trp) Aromatique, 1 % des AA (le + rare des 20 AA) . Riches : oeufs, noix coco ; pauvres :maïs, carottes, chou

Cystéine (Cys) Soufré, 1 % des AA. Riches : poissons ; pauvres : lait de vache, lentilles.Méthionine (Met) Soufré, 2 % des AA. Riches: oeufs ; pauvres : graines végétales.Sérine (Ser) Alcool, 4 % des AA. Riches : oeufs, lait, riz ; pauvres : pommes de terre.Thréonine (Thr) Alcool, 4 % des AA. Riches : oeufs ; pauvres : pain, haricots verts, oléagineux.

Lysine (Lys) Basique, 8 % des AA. Riches: viande, abats ; pauvres : pain, oléagineux.Arginine (Arg) Basique, 7 % des AA. Riches: noix, riz ; pauvres : betteraves, carottes, pain.Histidine (His) Basique, 3 % des AA. Riches : viande, abats ; pauvres : chou-fleur.

Aspartate (Asp) Acide, 6 % des AA. Riches : P. T, cacahuètes ; pauvres : soja, pain.Asparagine (Asn ou Asp-NH2) Amidé, 3 % des AA.Glutamate (Glu) Acide, 9 % des AA (le + fréquent des 20 AA) Riches : pain, céréales ; pauvres : légumes secs.Glutamine (Gln ou Glu-NH2) Amidé, 9 % des AA. Le + abondant des AA libres en circulation / sang.Proline (Pro) Seul AA dont amine soit IIaire (non plus Iaire, NH3

+ NH2+), 4 % des AA

Riches : pain, lait ; pauvres : pommes de terre.

ProtéinesProtéines Pas de vie sans support protéique ( / cellules, sang,.) Molécules actives : chacune remplit 1 fonction / vie. PM 25000-150000. Protéine (< 100 aa) = polypeptide (peptide pour les + petits (< 50 aa)

et protéines pour les + gros ; actuellement, protéine englobe tout) Plupart 100-200 aa. petits < 10 aa et géantes > 600 aa reliés par liaison peptidique: stable, plane, fixe (pas libre rotation C-N)

Liaison se fait entre acide (COOH) d’1 aa et amine (NH2) de l'autre. Condensation : 1 molécule d'eau éliminée (Liaison nécessite consommation d’1 ATP)

Iaire

Séquence ou ordre dans lequel sont enchaînés les aa Spécifique et varie selon espèces.Cas d’Hb : Homme, 104ème aa : Leu.

Singe, 104ème aa : Arg.

Glucagon Peptide de 29 aa. Sécrété par pancréas qd % Glu /sang Effet hyperglycémiant 

Insuline Hormone diabétiques (quotidiennement)

Petite protéine 2 chaînes (A 21 aa et B 30 aa) reliées par ponts disulfures Sécrétée par pancréas qd % Glu /sang Effet hypoglycémiant 

IIaire

Organisation spatiale de la Iaire : enroulement.Liaisons H entre 2 liaisons peptidiques (N…O).Dans l’espace, chaîne se présente en hélice .

(majorité des protéines sont sous cette forme)

Rares protéines en Feuillets (ou plissés) (Protéines fibreuses, cas du -Kératine).

Hélice alpha : + fréquente, chaîne en forme tire-bouchon. spires stabilisées par liais. H

Feuillet bêta : liais. H entre segments chaîne // uns par rapport autres forme Mb plissée

IIIaire

Résultat liaisons (H, hydrophobes, covalentes,…) entre aa de même chaîne Structure Iaire d'une protéine détermine sa structure IIIaire. Surenroulement : repliement hélice sur elle même

Myoglobine : Transport O2/cytoplasme cellulaire (au niveau muscle)

Fonctionnellement idem à Hb, mais constituée d’1 ss-unité

IVaire

Résultat de liaisons (hydrogène, hydrophobe, électrovalente, covalente,..) entre AA de chaînes peptidiques mais unies en 1 seule molécule.

Association des chaînes polypeptidiques (sous-unité ou protomère).

Hémoglobine : (25 ans de recherche) Protéine/GR du sang, transportant O2 Constituée de 4 ss-unités peptidiques (2 alpha + 2 bêta) associées chacune à 1 cofacteur : l'hème ( 4 gpments organiques)

chacun 1 atome Fe (où se lie O2). ~ 5 Millions de GR/mm3 de sang. Chaque GR ~ 280 Millions d’Hb

Rq : Protéines formées que d’1 seule chaîne d'aa pas de str. IVaire

-Kératine : / ongles, corne Ax, cheveux, poils et plumes Formée de fibrilles constituées de 3 hélices reliées par ponts disulfure.

Collagène : Protéine du tissu conjonctif, des os, cartilage; Hélice très allongée 1 aa / 3 est Gly; 1 aa / 10 soit Pro ou OHPro. La + abondante (en qtité) / organisme. Derme de peau fibres collagène souplesse et résistance. Manque collagène, symptôme caractéristique du scorbut hémorragies suite éclatement artères sous effet Pon sanguine.

globulines = Acs = Ig :Construction d’un modèle structural d’une immunoglobuline G

Forme finale de protéine dépend des liaisons. Dans certaines conditions, liens peuvent se défaire chgt forme. Fonction biologique d’1 protéine est intimement liée à sa forme. Protéine modifiée ne peut plus assurer sa fonction Dénaturée. Principaux facteurs Dénaturation :

Chaleur : agitation thermique briser faibles liaisons H reliant les R. pH extrême: Plupart se dénaturent en milieu trop acide ou trop alcalin Milieu très concentré en électrolytes (ions) Solvant organique : hydrophobes extérieur, hydrophiles centre

Organisme ne peut faire de réserves en protéines (aa). Surplus en utile, ou Gras : Ces transformations azote

(gpt amine des aa) qui urée (déchet, qui ensuite éliminée par reins).

EnzymologieEnzymologie : Propriétés structurales et fonctionnelles des Ez Décrire vitesse des réactions catalysées par Ez CatalyseurCatalyseur : Elt chimique accélère spécifiquement 1 réaction, sans la modifier, en niveau d’ utile. Enzyme Enzyme (un ou une)(un ou une) : Catalyseur biologique, biocatalyseur ou protéine catalytique, caractérisé par type réaction chimique qu’il catalyse spécifiquement, régulé en fction stimuli reçus par cellule Substrat : molécule qui entre / 1 réaction pour y être transformée grâce à l’action catalytique d’1 Ez. Produit : molécule apparaît au cours de réaction catalysée par Ez

EnzymesEnzymes

en/zyme : en (dans) zume (levain). 1ères Ez extraites des levures (G ROH)

Le levain : pâte de levures utilisée par boulangers pour faire lever le pain.

Réactifs état de transition + réactionnels Réaction réalisable. d'activation : barrière prévient dégradation spontanée des molécules aires riches en

Métabolisme état de transition ( dégrader macromolécules ).

Etat de transition

PropriétésPropriétés Grande diversité : E. Coli 10000 Ezs. Protéines de grande taille (PM le + Faible 11000 ). Ne modifie ni nature ni bilan thermodynamique d’1 réaction. Accélère vitesse d’1 réaction (facteur d’au moins 1 M).

Fumarase : 2 10-8 (sans Ez) ; 2 103 (avec Ez) facteur de 1011 Uréase : 3 10-10 (sans Ez) ; 3 104 (avec Ez) facteur de 1014

Agit à faible dose et se retrouve en fin de réaction Même Ez peut refaire même réaction des milliers de fois Pouvoir catalytiquePouvoir catalytique & spécificitéspécificité : : Caractéristiques +>> /cellule, réactions chimiques se font en chaîne : P d’1 1ère réaction devient S d’1 autre réaction

dont P devient S de la suivante, etc,.. 1 P final.

De telles chaînes de réactions : voies métaboliques.

Centre actifCentre actif Ezs : protéines qui ont forme tridimensionnelle caractéristique. Spécificité pour S déterminée par forme unique de l’Ez. S se lie sur centre actif de l’Ez : zone privilégiée d’Ez où se fixe S

Site : complémentaire à la forme du S analogie : clé et serrure Assure 2 fonctions :

Fixation du S (site de fixation) Transformation du S (site catalytique)

Site aa responsables de spécificité : Reconnaissance du S E-S.

aa constituent partie catalytique : Transformation de S P.

Activité catalytique Conformation native. Dénaturation de la protéine (Ez) Activité nulle.

Cycle catalytique des Ezs S se lie à l’Ez par des liaisons H ou covalentes, et forme complexe Ez-S (ES). Réaction executée P quitte site actif Ez libre sans changement Conversion du S est rapide : 1 Ez peut catalyser 1000 réactions/seconde Ezs sont responsables de la plupart de réactions de la cellule. Sans Ezs cellule cesse de fonctionner (car métabolisme dépend travail des Ezs).

Spécificité stériqueSpécificité stériqueEz ne reconnaît qu’un seul substrat S

Spécificité isomériqueSpécificité isomériqueEz fait la différence entre la série L et D (cas des aa)

Selon ou dans liaisons osidiques.Selon trans-cis : Fumarase catalyse « trans » ac. fumarique et

jamais « cis » ac. malique (reconnaît position de COOH)

Classification des enzymesClassification des enzymes

OxydoréductasesOxydoréductases : réactions d’oxydoréduction, usage des coenzymes (NADH, NADPH, FADH2).

TransférasesTransférases : transferts groupes chimiques (amine, carboxyle, carbonyle, méthyle, acyle, glycosyle,...)

HydrolasesHydrolases : coupure de liaisons C- C, C-S ou C-N. LyasesLyases : rupture des liaisons par un autre moyen que

l’hydrolyse ou l’oxydation. Isomérases Isomérases : isomérisation d’isomères optiques LigasesLigases : formation de liaisons C-O, C-S, C-N;

énergie nécessaire provient en général de l’ATP.

Régulation de Régulation de [Ez][Ez]

Régime alimentaire : effet régulateur sur [Ez]

Ex : * Glucides (+) glucokinase du foie.

* Protides (+) transaminase, décarboxylases

* A.G et jeûne (-) acétyl-CoA-carboxylase

+ part d’H stéroïdes effet inducteur/biosynthèse d’Ez

Ex : Cortisol (+) Ez de la dégradation des ac aminés

(+) Ez de la néoglucogenèse

Fctment normalAction harmonieuse de tous Syst. Enzymatiques Altération d’Ez (ou absence) trouble/enchaînement du Métabolisme (Introduction d’anti-vit., anti-substrats blocage Ez organisme altéré

conséquences pathologiques mort). nature maladie (infectieuse, congénitale),troubles:altération Syst. Enz.

« Toute maladie est une maladie Métabolique »

Ex : Passage « phosphatase acide » en qtité >>/ sang : caractéristique cancer de prostate. Amylase abondante / sérum : signe d’une pancréatite aiguë hémorragique.

Dénaturation d’Ez Protéine se déforme site actif risque de se modifier (inactif)

Ez perd ses propriétés catalytiques (peut plus remplir sa fonction)

Dénaturation par : Chaleur Variations de pH Fortes concentrations d'électrolytes (ions) Solvants organiques

CoenzymesCoenzymes Site actif de plusieurs Ez (apoenzymes) ne peut être fonctionnel

que si substance particulière, cofacteur vient s'y fixer. Il peut être : Ion métallique (cuivre, zinc, manganèse, etc…)

ou Molécule organique : coenzyme.

Apoenzyme seule ou cofacteur seul pas propriétés catalytiques. Il faut que les 2 soient associés pour que Ez fonctionne.

Spécificité réaction dépend pas des coenz., mais uniquement de l’apoenzy.

Complexe actif : (Holo)enzyme = apoenzyme + coenzymeHolo)enzyme = apoenzyme + coenzyme Coenz : classés selon structure ou surtout en fction de la réaction à

laquelle ils participent (oxydoréduction, transferts groupements).

Organisme a besoin très faibles qtités de minéraux (Cr, Zn, Cu, Mn) : oligoéléments cofacteurs d'enz.

Chose peut sembler paradoxale, mais ces oligoéléments, qui sont essentiels à la survie, sont aussi mortels à forte dose.

Nucléotides à nicotinamide NAD et NADP : Coenzymes des déshydrogénases. Rôle particulier : transferts réversibles d’H. NADP.H fournira l’H nécessaire à toute biosynthèse. NAD.H cèdera son H, le + souvent aux Ez de Ch. Respiratoire

NAD+ capte les e- et l’H du S grâce à des Ezs : déshydrogénases. Ces Ezs retirent 1 paire d'atomes d’H du substrat. Ceci est l'équivalent de 2 e- et 2 protons (noyaux de l'atome d’H) Déshydrogénase amène 2 e- et 1 proton (H+) au NAD+, l'autre proton est libéré dans le milieu.

NADH et NADPH n’ont pas le même rôle métabolique tout en ayant les mêmes propriétés redox. Ezs cataboliques utilisent le NAD+/NADH pour production d’ATP Ezs anaboliques utilisent le NADPH/NADP+ pour biosynthèses

NADH : molécules qui entreposent de l'. NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+

Chaque NADH + H+ formé représente

réserve d' qui sera utilisée ATP

Nucléotides à flavine FMN et FAD: Dérivent de Vit B2 ou riboflavine. Coenzymes des déshydrogénases; FMN nucléotide (pas ribose mais ribitol : penta-alcool)

N

NNH

N

O

O

CH3

CH3

H

CH2

OH

OHH

OHH

H2C O

N

NN

N

H2N

O

OHOH

HH

H

H2C

H

PP -

Flavine-adénine dinucléotide

FMN

N

NNH

NH3C

H3C

CH2

O

O

CHOH CHOH CHOH CH2O P

Capacité transport & e- intermédiaires universels et essentiels /cellules forme d' universelleLeur chimique / e- qu'elles portent à l'état réduit. Cette libérée lors de leur réoxydation ATP NAD+ ne se lie aux Ezs que pendant réactions, tandis que FAD est lié aux Ezs de façon permanente.

Molécule Abréviation

Nicotinamide Adéninine Dinucléotide réduit NADH

Nicotinamide Adéninine Dinucléotide Phosphate réduit NADPH

Flavine Mononucléotide réduit FMNH2

Flavine Adéninine Dinucléotide réduit FADH2

Coenzyme Q (Ubiquinone, n’est plus considéré ĉ Vit, car synthétisé/organisme)

Représente 1 système redox inséré / ch. Resp. (coeur Porc n=10; levure n=6)

NB NB : Chez plantes, plastoquinone (isolée des chloroplastes) exerce fonction idem.

Ac. lipoïque: Transfert d’H Intervient au cours de la décarboxylation oxydative.

O

O

H3C

H3C

CH3

C

C

C

C

H2

CH3

H H2

H

O

O

H3CO

H3CO

CH3

C

C

C

C

H2

CH3

H H2

H

n

Plastoquinone (n=6-10)

n

Ubiquinone (n=6-10)

H2C

S

H2C

CH

S

H2C

CH2

H2C

CH2

C

OH

O

Acide lipoique

Pyridoxal-phosphate (VitB6): Rôle / catabolisme d’aa.Biotine (VitH): transfert carboxyle (fixe CO2 lors acétyl-CoA malonyl-CoA)

TPP (thiamine-pyrophosphate ;VitB1) : transport d’acétaldehyde actif (décarboxylation d’ac. pyruvique).

N

C

P OH2C OH

CH3

O

Pyridoxal-phosphate

H

N

NH3C NH2

CH2 N

HC

S

CH3

CH2 CH2OH

Thiamine

NH

C

HN

HC

H2C

S

CH

CH

CH2

H2C

CH2

H2C

COOH

Biotine

O

Coenzyme A (CoA): Agent transfert ac.acétique et autres ac. carboxyliques Synthétisé à partir d'ac. pantothénique (Vit. B). Rôle dans transport des groupements acyles. Fonction thiol se condense à 1gpt carboxylique des S à activer

( formation d’1 liaison "riche en " : acyl thio ester)

Liais. ester P

ATP : Adénosine triPhosphate : Ne se lie jamais avec d'autres Double rôleDouble rôle : Rés. énergétique + Coenz. Transport. de P Capable d'emmagasiner et de la libérer qd cellule en a besoin. Formée : ribose + adénine + 3 groupements phosphate.

1 liaison ester phosphate reliant P() au ribose (5’) 2 liaisons phosphoanhydrides reliant P. Hydrlyse de Chacune 7,3 kcal/mol

Comment ATP est-elle formée? Par transfert de gpt Ph et d’ à partir d’1 phosphodérivé riche en . Par dégradation où G, L et P oxydés en CO2 avec production

cofacteurs réduits riches en (NADH,H+ et FADH2) : transport e- / ch. Resp. couplée à formation ATP : phosphorylation oxydative.

Par photosynthèse (Vx chlorophy): e- transportés photolyse d’eau. Processus conversion d’ lumineuse en chimique (ATP) : photophosphorylation ou phosphorylation photosynthétique.

Comment cette est-elle transférée ? Hydrolyse ATP : gpt P libre, transféré à 1 molécule par kinases

molécule phosphorylée, - stable (molécule origine) + réactive Ez, en transférant P, aussi transféré instabilité ATP à la molécule.À quoi sert cette ? Pour effectuer travail de transport : pompe Na+/K+. Pour accomplir travail mécanique : contraction musculaire Pour faire travail chimique : phosphorylant des réactifs clés solaire : Source finale pour biologique ATP : monnaie d'échange énergétique la + répandue des syst. Vts, utilisé pour synthèse P, G, L, ADN ; le mouvement, transport des ions et métabolites…

Rendement en ATP Nettement meilleur en présence d’oxygène 1 mole d’ATP 7.3 Kcal d’ Fermentation : 2 ATP 14.6 Kcal ; Respiration aérobique : 38 ATP 277.4 Kcal

Emmagasiner l’ ATP : 109 ATP / cellule type ; remplacé en 1-2 minutes Glycogène : Réserve pour 1 jour chez les humains Graisses : Réserve de 30 jours chez les humains

IV- Acides nucléiquesAcides nucléiquesMolécules biologiques information génétique. Isolés en 1869 par MIESCHER à partir du noyau des GB.Polymères de PM élevé (les + grandes molécules des vivants) .

Hydrolyse B hétérocycliques, Sucres & Ac. phosphoriqueSelon nature du sucre : ADN (DNA) & ARN(RNA)

Fonction : conserver information génétique

& la traduire en protéines. ADN ( Chromosomes): constituant essentiel du

matériel génétique. ARN ( nucléole et cytoplasme): participe biosynthèse des protéines.

ADN : support de l'information génétique (gènes et chromosomes), avec ARN, à la base de synthèse des protéines.

Principales bases azotées

ADN : A G C T ; ARN : A G C U. (5 types de B azotées, jamais plus de 4 sortes de B/1 AN)

10 % ARNt des B rares (30 ; ex : 5-methylcytosine)

Nucléoside : B-sucre N-osidique (9-1') ou (1-1') Rq : C sucre numérotés de 1’ à 5’ pour les cier des atomes du cycle azoté des B

Nomenclature : Adénine adénosine Guanine guanosine Cytosine cytidine Thymine thymidine Uracile uridine

Nucléotide = Nucléoside phosphorylé = P-(d)rib-B.(estérif. par P en 5' C)

ADNADN

Iaire Ordre enchaînement monomères (Nucléosides)

Nucléosides reliés Liais. phosphodiester:

Unit 2 nucléotides monophosphate. Très flexible Liberté conformationnelle

Orientation de chaîne : 5' P 3' OH.

Enchaînement 2 extrémités

Francis Crick (physicien) & James Watson (biologiste)

Prix Noble en 1953.

IIaire

Organisation / espace de la chaîne. Diffraction RX : st. en double hélice. Double hélice : 2 chaînes s’enroulent

l’une autour de l’autre Bicaténaire. Association entre B par ponts H /

complémentarité : A = T & G C 1 tr. hélice = 34 Å10 paires de B/tr. Chaînes sont anti //.

Caractéristique ADN : A+G = C+T (Rapport A+T / C+G peut varier selon espèce)

2 brins de désoxyribonucléotides reliés par ponts H Escalier en spirale dont marches : couples A-T et C-G & rampes : sucre-Ph). A = T (2 ponts H) ; G C (3 ponts H). ce qui limite possibilités d'agencement

34 Å

Squelette S-Ph

Bases azotées

/ Cellule, ADN constitue matériel génétique d’1 EV : Détenir information génétique propre à son espèce : enchaînement nucléotides

message (information) séquence aa protéines caractérist. physiques. Se reproduire avec - d'erreurs: aire information reproduite intégralement Se modifier (mais pas trop) : ADN doit être assez instable pour changer*. Se traduire : Message /ADN doit pouvoir être "lu" par cellule.

Procaryotes ne qu’1 seule molécule ADN boucle (2 extrémités liées).

Escherichia coli: ADN en boucle ~ 5 M paires B. Longueur totale ~ 1,5 mm (~ 500 fois + long que bactérie, information 4000 protéines fabriquées/ bactérie)

Eucaryotes : ADN** enroulée sur protéines (= histones). L'ens. (ADN + histones) s'enroule à nouveau sur lui-même chromosome. 1 chromosome humain peut contenir entre 20 et 100 M paires B. (Homme 46 chromosomes)

*Assez instable, mais pas trop. Si information se modifie trop vite vie devient impossible puisque, généralement, modifications accidentelles d'ADN sont nuisibles.

** Presque tout l'ADN / noyau (on en trouve /mitoch. et chloroplastes)

ARNARN Enchaînement idem / ADN ; sauf sucre = ribose, B = U (au lieu T) Selon coefficient de sédimentation S 6 types d’ARN / cellules

mais selon fonction 3 ARN : ARNm, ARNt et ARNr (rôle >> Synt Prot)

ARNm(45S et 7S) :

Monocaténaire (chaîne unique) ; très hétérogène. Représente seulement 5% de l’ARN total.

ARNr(28S, 18S et 5S) : représente 70 % de l’ARN total. 28S et 18S : Monocaténaire mais repliée sur elle-mêmedouble hélice

5S : Monocaténaire mais très courte (120 nucléotides)

ARNt(4S): Petite chaîne (90 nucléotides).

Bases (A, C, G et U) + bases rares (10%). Sert au transfert des aa (au moins 1 ARNt / aa).

REFERENCES BIBLIOGRAPHIQUESLa Biochimie de LUBERT STRYERBiochimie générale par J .H. WEILBiochimie générale par CHAPVILLEBiochimie générale par LEHNINGERBiochimie structurale et métabolique (C. Moussard 2002)

Biologie moléculaire, Biochimie des communications cellulaires (Christian Moussard 2005)