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COURS IFSI 2009 Les molécules UE2.S1 Biologie fondamentale Viviane GUILLAUME Professeur Biochimie - Génie Biologique - Biologie médicale 1

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COURS IFSI 2009

Les molécules

UE2.S1 Biologie fondamentale

Viviane GUILLAUME Professeur

Biochimie - Génie Biologique -Biologie médicale

1

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Atomes

Molécules

Ions

Radicaux libres

Inorganiques Organiques

Eau

Squelette carboné

Groupements fonctionnels

Protéines Glucides Lipides Acides nucléiques

s’organisent en

peuvent être

fondamentaleréparties

composées

peuvent devenir

LA MATIERE VIVANTE ...............est composée à partir de

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Atomes

L’atome est la plus petite unité de matière qui conserve les propriétés et les caractéristiques de son élément.

Le sodium (Na) a 11 électronsLe chlore (Cl) a 17 électrons

Ions

Quand un atome perd ou gagne un électron, il devient un « ion »

perte d’une charge

négative

cation

Un cation est un ion qui a une charge positive

anion

Un anion est un ion qui a une charge négative

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Molécules

Une molécule peut être formée de deux ou plusieurs atomes de même élément ou de deux ou plusieurs atomes d’éléments différents.

Une molécule

Une molécule de chlorure de sodium

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Liaison covalente Liaison ionique

Liaisons ChimiquesLes liaisons chimiques sont des forces qui maintiennent ensemble les atomes et qui empêchent leur séparation

Est une liaison forte par un partage d’électrons de manière équivalente

Est une liaison électrostatique moins forte par un partage

d’électrons

animations à voir sur le site suivanthttp://highered.mcgraw-hill.com/sites/0070271348/student_view0/chapter2/elearning.html

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En biochimie, donc en chimie du vivant on rencontre des liaisons chimiques - fortes qui sont les liaisons covalentes. - liaisons faibles parce qu’elle peuvent se faire et se

défaire facilement.Ce sont • les liaisons ioniques.

• les attractions de van der Waals qui dépendent de la taille des atomes.

• la liaison hydrogène

- Lorsque deux atomes se rapprochent lʼun de lʼautre, il se manifeste à partir dʼune certaine distance une attraction entre le noyau de lʼun et les électrons de lʼautre (et réciproquement).

- Cette force dʼattraction est appelée force dʼattraction de van der Waals.

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Cette liaison apparaît entre un atome déjà engagé dans une liaison d e c o v a l e n c e e t porteur d’une charge positive et un atome accepteur déjà engagé dans une liaison de covalence et porteur d’une charge négative.

Liaison hydrogène

La liaison hydrogène est représentée par des tirets entre les atomes

liaison hydrogène

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La molécule dʼeau

Molécule inorganique

animation à voirhttp://www.johnkyrk.com/H2O.fr.html

H20 formule chimique

2 atomes d’hydrogène

1 atomes d’oxygène

Les électrons ne se partagent pas de manière équivalente car l‘oxygène attire plus fortement les électrons. On dit que la molécule d’eau est polaire

δ+représente la zone électro positive (+)

δ- représente la charge électronégative

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Lʼeau est un solvant polaire

Les molécules chargées sont facilement dissoutes dans lʼeau. Ce sont des composés hydrophiles.

Les molécules non polaires sont dites hydrophobes. Elles interfèrent avec les liaisons hydrogène et les molécules dʼeau.

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Molécules hydrophiles

Les substances participant aux liaisons hydrogènes dans

l’eau sont hydrophiles et solubles dans l’eau

NaCl est dissous dans lʼeau. lʼeau hydrate les ions Na+ et Cl- et diminue ainsi leurs interactions électrostatiques en masquant leur charge.

H20

Cl-

Na+

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Molécules hydrophobes

Les molécules apolaires interrompent le réseau des liaisons hydrogène de l ’ e a u . E l l e s s o n t hydrophobes et insolubles dans l’eau

molécules d’eau

liaison Hmolécule

hydrophobe

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Lʼeau peut sʼioniser cʼest un électrolyte

H20 H+ + OH -

Lʼeau a un rôle de réactif

- Elle participe aux réactions chimiques des cellules vivantes.- Au cours des réactions chimiques, l’eau peut se

décomposer , ce type de réaction s’appelle une hydrolyse.

Un électrolyte est un composé ionique qui se dissocie en cation et en anion. Il peut conduire l’électricité.

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L ʼ h y d r a d a t i o n d e s macromolécules joue un rôle essentiel dans le maintien de la s t a b i l i t é d e s s t r u c t u r e s biologiques.

Les interactions entre lʼeau et les m a c r o m o l é c u l e s s o n t essentielles dans les fonctions vitales

eau liée à la surface des molécules

eau contenue à l’intérieur des macromolécules

eau libre à distance

Notion dʼeau libre et dʼeau liée

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Acides Bases et sels inorganiques

- Le chlorure d’hydrogène (HCl) qui est un acide, en solution dans l’eau s’ionise en ions H+ et Cl-.- L’hydroxyde de potassium (KOH) qui est une base, en solution dans l’eau s’ionise en OH- et H+.- Le chlorure de potassium (KCl) qui est un sel, en solution dans l’eau s’ionise en ions K+ et Cl-.

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Concept de pH

- Une solution acide est définie par le nombre d’ions H+ (concentration) qu’elle contient.- Une solution basique est définie par le nombre d’ions OH- qu’elle contient.- L’échelle des pH exprime l’acidité ou l’alcalinité d’une solution. Elle va de 0 à 14.

H+ > OH - OH - > H+H+ = OH -

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Rôles de lʼeau

- Transport des nutriments- Réactions du métabolisme catalysées par les

enzymes- Transfert de lʼénergie chimique

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L’eau et les ions minéraux

Répartition"

Globale : 60 à 70 % du poids corporel

Selon les Tissus - Os : 20 à 30 %- Muscles : 75 %- Sang : 80 %

Les secteurs hydriques 

- Eau totale 60 %##- intra cellulaire : 40 %- Extra-cellulaire : 20 % interstitielle : 15 %- Plasmatique : 5%

Lʼeau est répartie en compartiments délimités par la membrane cellulaire. On distingue le compartiment intracellulaire et le compartiment extracellulaire.18

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Les échanges entre les compartiments

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Les éléments majeurs

L e s a t o m e s

C, H, O , N ,P ,S

Les principaux éléments sont des composés structuraux des cellules et des tissus et sont nécessaires dans lʼalimentation journalière en

quantités de lʼordre du gramme.

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Les Constituants minéraux

- Il existe des échanges entre les milieux intra- et extra cellulaire souvent liés au mouvement de l’eau et sous contrôle hormonal.

- Les constituants peuvent exister sous plusieurs formes.

- Les ions hydratés en solution aqueuse qui interviennent dans le fonctionnement cellulaire.

- Les sels minéraux appartiennent à des structures peu ou pas solubles (sécrétion, squelette).

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Carbone

Maillon de base de toutes les molécules organiques, créé des chaînes, des cycles.

Se retrouve sous forme de HCO3- de carbonate CO3 2- provenant de CO2

Hydrogène et Oxygène

Sont très abondants, se trouvent dans la formation de l’eau et dans les fonctions oxygénées.

Alcool, acide, aldéhyde

Azote Fournit les fonctions azotées : amines, imines, amides

Phosphore

Sous forme de phosphatesH2PO4, HPO42- qui interviennent sous forme de tampons mais

aussi de composition de dérivés organiques, esters phosphoriques, énol phosphate.

La liaison chimique dans laquelle intervient le phosphate est dite à haut potentiel d’hydrolyse

ATP + H2O ADP + H3 PO4

Soufre Fonction thiol, thioester

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Cations

Na+ Principal cation extracellulaire responsable de la pression osmotique du sang.

Les échanges sont liés au mouvement de l’eau

K+ Principal cation intra cellulaire responsable de l’osmolarité cellulaire

Ca++ La plus grande partie est dans les os

NH4+Provient de NH3 très faible concentration dans

le sangNH4 + est éliminé par le rein

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Anions

Cl-Principal anion extracellulaire.

Globules rouges riches en Cl- ainsi que le suc gastrique et les sécrétions intestinales

HCO3 –CO3 2-

Les ions proviennent du CO2 des oxydations cellulaires.

H2PO4HPO42-

P

Ce couple joue un rôle important dans l’équilibre acido-basique

organique (ATP, Acides nucléiques).

SO42-Proviennent du métabolisme des acides

aminés soufrés.La teneur en sulfate est faible

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Les éléments trace «  oligoéléments » les besoins sont beaucoup plus petits : quelques milligrammes par jour de Fe, Cu et Zn et même moins pour dʼautres.

Certains jouent un rôle dans la catalyse enzymatique, dʼautres dans les structures moléculaires comme le cobalt dans la vitamine B12.

Les oligo-éléments

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Les molécules organiques

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Atomes

Molécules

Ions

Radicaux libres

Inorganiques Organiques

Eau

Squelette carboné

Groupements fonctionnels

Protéines Glucides Lipides Acides nucléiques

s’organisent en

peuvent être

fondamentaleréparties

composées

peuvent devenir

LA MATIERE VIVANTE ...............est composée à partir de

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Squelette carboné

chaine linéaire

chaine cyclique chaine ramifiée

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Groupements fonctionnels

On appelle groupement fonctionnel, tout groupe dʼatomes qui,

par leur arrangement particulier,

confère des propriétés nouvelles aux molécules.

Ce qui distingue les molécules entres elles cʼest justement la présence de ces groupes fonctionnels.

Une molécule peut nʼen présenter quʼun, ou plusieurs.

Théoriquement, il nʼy a pas de limites au nombre de groupements quʼune grosse molécule peut contenir.

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Les protéines

Unité de base............ Acide aminé

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Toutes les protéines sont construites à partir de 20 acides aminés différents

Chaque acide aminé diffère des autres par son radical

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Les protéines sont des polymères de plus de 50 AA Elles peuvent être classées selon différents critères.

➡ Selon la composition

- Les holoprotéines : ne sont constituées que dʼacides aminés

- Les hétéroprotéines :

✓ sont constituées dʼacides aminés et dʼun groupe prosthétique (minéral ou organique)

✓ dʼacides aminés liés de manière covalente à des glucides : « glycoprotéines »

✓ dʼacides aminés liés de manière covalente à des lipides « lipoprotéines »

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➡ Selon la forme et la solubilité

Les protéines fibreuses ou scléroprotéines allongées, associées en câbles ou en réseaux insolubles. El les assurent des rôles structuraux mécaniques.

Les protéines globulaires : ont une forme ramassée plus ou moins sphérique, solubles en général et portent la diversité des fonctions dynamiques.

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➡ Selon leur fonction

On les étudie en tant que :- protéines de structure de transport - de défense- dʼinformation - de catalyse

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Les caractéristiques spatiales de ces molécules sont fondamentales pour leur fonction.

Exemple d’un enzyme

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques, c’est -à-dire des composés capables d’activer des réactions chimiques, sans participer aux réactions dans des conditions de pression, pH, volume et température compatibles avec la vie.Leur nom se termine en -ase ils sont classés en fonction de la réaction qu’ils catalysent ( oxydases ajoutent de l’oxygène, protéases dégradent les protéines).

La saccharase en présence d’eau, au niveau du site actif (endroit particulier de la protéine où va se dérouler la réaction chimique) va couper a m o l é c u l e e n s e s d e u x composants que sont le glucose et le fructose).

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Les niveaux dʼorganisation

Les analyses ont permis de décrire une « hiérarchie » dans lʼacquisition de la structure spatiale. Cette hiérarchie est définie par les « niveaux » ou ordres ou degrés suivants

niveau 1"Structure primaire ou structure peptidique covalente Séquence ou ordre dʼenchaînement des acides aminés

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Niveau 2 Des fragments courts de séquence sʼorganisent suivant 3 ou 4 types de forme dans lʼespace. Cʼest la «structure secondaire».

A lʼorigine de cette structure la «liaison peptidique»

Les acides aminés enchaînés forment une chaîne polypeptidique qui peut prendre deux formes

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hélice α feuillet β

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Niveau 3 La structure tertiaire est la forme globale que prend la molécule.

La forme de la protéine dépend de la séquence des acides aminés qui sʼorganisent en structure secondaire soit en hélice et/ou en feuillet.

De lʼextrémité N terminale à lʼextrémité C terminale la chaîne comprend une

succession de structures secondaires différentes

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La chaîne polypeptidique sʼenroule sur elle-même (repliement).

En fonction des AA présent, différentes liaisons chimiques se forment.

Les ponts disulfures sont des liaisons covalentes chimiques solides, impossibles à couper sans une réaction chimique. Elles stabilisent la structure (liaisons fortes).

Les autres liaisons (liaisons faibles) peuvent se rompre et se reformer.40

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Lʼorganisation dʼune protéine peut sʼarrêter à ce niveau, on dit que cʼest un «monomère» ou une sous-unité si la structure nʼest pas terminée.

Niveau 4 La structure quaternaire est un assemblage non covalent dʼun certain nombre de sous-unités.

La molécule d’hémoglobine

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Fonctions des protéines

Les caractéristiques spatiales sont fondamentales pour leur fonction

Fonction Exemple Rôle

Élément structural Collagène Force de tension

Transporteur Hémoglobine Transport de l’oxygène

Hormone Insuline Contrôle concentration Glucose sanguin

Récepteur Acétylcholine Induction de la contraction musculaire

Défense contre les infections Anticorps Liaison à un agent infectieux

pour le détruire

Enzymes Trypsine Dégradation protéines ingérées, dans l’intestin.

Mouvement Myosine Contractilité des muscles

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à retenir

La fonction dʼune protéine dépend de sa structure

✓ Les liaisons covalentes stabilisent lʼédifice✓ Les liaisons faibles (hydrogène, hydrophobes, van der

waals,agissent en grand nombre à distance. ✓ Elles ont un rôle dans la complémentarité des structures.

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Les glucidesLes glucides ou hydrates de carbone sont formés de

Carbone, dʼhydrogène, et dʼoxygène.Leur formule générale est Cn(H20)n

Glucides

Monosaccharides DisaccharidesCondensation de 2 monosaccharides

Petites molécules solubles

5 atomes de carbone..... pentoses

6 atomes de carbone .......... hexoses

Ribose Désoxyribose

GlucoseFructose

GalactoseMannose

Oligosaccharides 3 à 10 monosaccharidesPolysaccharides plus de 10 unités

Glycosaminoglycanes

Glycoconjugués

Glucide + protéine glycoprotéineGlucide + lipide glycolipide

3 atomes de carbone.....trioses

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Les monosaccharides

glucose mannoseglucose D glucose L

glucose forme cyclique45

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Importance des monosaccharidesFonctions

PentosesRibose

désoxyribose

Éléments de la structure des acides nucléiques et de

coenzymesPentoses

Désoxyribose

Éléments de la structure des acides nucléiques et de

coenzymes

Hexoses

Glucose Principal carburant métabolique des tissus

Hexoses

Fructose Facilement métabolisable

HexosesGalactose

Synthèse dans la glande mammaire (lait)

Constituant des glycolipides et de glycoprotéines

glycoprotéines

Hexoses

Mannose Constituant des glycoprotéines

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Les disaccharides

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Les polysaccharidesIls peuvent contenir des sous-unités identiques ou

différentes et former des structures linéaires ou ramifiéesLʼamidon est un polymère du glucose composé de 2 éléments.

l’amylose l’amylopectine

➡ Cʼest le polysaccharide de réserve des plantes, il joue un rôle important dans lʼalimentation humaine.

polymères de glucose (glu-glu-glu-glu….glu)

+

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➡ Le glycogène est le polysaccharide de réserve des mammifères que lʼon trouve dans le foie et le muscle.

1

1 4

6

- La molécule de glycogène est une sphère composée de chaînes, ramifiées et non ramifiées de 13 résidus de glucose.

- Elles sont disposées en 12 couches. (4 représentées sur le schéma)

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➡ Glycosaminoglycanes ( GAG) sont des poymères de disaccharides formés par une glucosamine ou galactosamine (sucre aminé)et un acide uronique et estérifiés par un acide (sulfurique ou carboxylique). L’ héparine : anticoagulant présent dans les granulations des mastocytes et dans la matrice extra-cellulaire.

➡ Protéoglycanes (PG) sont des GAG associés à des protéines.

- Ce sont des composants importants de la matrice extracellulaire.

- Ils retiennent une grande quantité dʼeau, ils occupent un espace qui forme un rembourrage ou un lubrifiant dans certaines structures.

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Les glycoconjugués

➡ Les glycoprotéines ou mucoprotéines sont des protéines liées par une réaction de glycosylation à des chaînes oligosaccharidiques. On en trouve dans les membranes cellulaires, dans la circulation (albumine).....

➡ Les glycolipides sont des constituants en particulier des cellules nerveuses cérébrosides, ou gangliosides

Les antigènes des groupes sanguins ABO sont des oligosaccharides présents sur des glycoprotéines et des glycolipides de la membrane du globule rouge. La spécificité du groupe sanguin est définie par le type d’oligosaccharide. Les enzymes nécessaires à leur synthèse, reçues à la naissance d’un individu, détermine son groupe sanguin A,B ,ou O.

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Fonctions des glucides

- Source importante de lʼalimentation.

- Source énergé t ique u t i l i sab le directement ou stockée sous forme dʼamidon ou de glycogène.

- Composants structuraux importants, propriétés mécaniques des tissus.

- Sécrétions

- Molécules de reconnaissance entre cellules.

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Maladies associées au métabolisme des glucides

✓ Le diabète sucré

✓ La galactosémie

✓ Maladies de stockage du glycogène

✓ Intolérance au lactose

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Les lipides

Familles de molécules définies par une propriété physique la solubilité.

du grec lipos graisses

- insolubles dans l’eau.- solubles dans les solvants polaires.

Classification biochimique

Acides gras

Lipides neutres

Phospholipides

Sphingolipides

Cholestérol et stéroïdes

Lipides de réserve Lipides membranaires

saturésinsaturés

triglycérides

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Les acides grasLes acides gras sont les unités de base des lipides de formule générale R - COOH

R = hydrocarbure à nombre variable de carbone qui donne le caractère «gras».

Acides gras saturés

Lipides de réserve

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Acides gras insaturés

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Nomenclature

Indiquer

- le nombre de carbone de l'acide gras, - le nombre de doubles liaisons, - la position, - la configuration (cis ou trans).

ex acide palmitoléique (ω7, 16 : 1, Δ9)

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Les lipides neutres

Le gycérol molécule à 3 fonctions alcool

réagit avec 1 ( 2 ou 3) acide gras (estérification)

glycérol

α monoglycéride αα’ diglycéride triglycéride

Les triglycérides sont une source importante d’énergie

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Les triglycérides sont des lipides de réserve

acides gras dans les adipocyteslipoprotéines

libération et transport

Les triglycérides alimentaires

reconditionnement

capture par les tissusdégradation production

dʼénergieénergie tissus

production dʼénergie

Réserve d’énergie

reconditionnement

intestin

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Représentation symbolique

Membrane60

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Les phospholipides et les sphingolipides

Position 1 : acide gras toujours saturéPosition 2 : acide gras saturé ou insaturé

Lipides membranaires

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Les glycérophospholipides précurseurs de médiateurs

Prostaglandines, leucotriènes

Rôles physiologiques Rôles physiopathologiques

Contraction muscles lissesintestin, utérus, vaisseauxAgrégation plaquettaire

Régulation du métabolisme

InflammationFièvre

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Le cholestérol et les stéroïdes

Le cholestérol

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Les formes du cholestérol

Forme libre Forme estérifiée

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Rôles du cholestérol

Stabilisant de la membrane plasmique

Synthèse des sels biliaires

Cholestérol.... précurseur de les vitamine D

importante pour la fixation du calcium

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Cholestérol......Précurseur des hormones stéroïdes

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Fonctions des lipides

Structure Énergie

Rôles biologiques spécifiques

des membranesdes lipoprotéines

Un des carburants de lʼorganismeRéserves

HormonesVitamines

CoenzymesTransporteurs dʼélectrons

Médiateurs

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Les acides nucléiques2 types d’acides nucléiques

ADN acide désoxyribonucléique ARN acide ribonucléique

PHOSPHATESUCREBASE + +

Un nucléotide est constitué

- dʼune base azotée- dʼun sucre- dʼun phosphate

ADN et ARN sont constitués par un enchaînement «dʼunités de base» les nucléotides.

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ADN

ARNles bases azotées

les bases azotées Sucre

Sucre

Phosphate

Phosphate

Les acides nucléiques

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Nucléotides

Adénosine monophosphate - AMP

Molécule énergétique de la cellule

Adénosine diphosphate - ADP

Adénosine triphosphate - ATP

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Structure de l’ADN

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L’ ARN

l’ARNm est la copie d’un brin d’ADN contenant l’information pour la synthèse d’une protéine.

l’ARNt est le décodeur de l’information qui permet de traduire le langage ( triplet de bases) en acides aminés.

l ’ARNr fait par tie de l ’apparei l de transduction que sont les ribosomes.

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plusieurs types dʼARN

- de transfert ARNt- messager ARNm- ribosomal ARNr

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L’ADN est le patrimoine de l’information génétique

Fonctions des acides nucléiques

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animation à voir

http://nature.ca/genome/04/043/043_f.cfm

tous pareils........tous différents

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La synthèse des protéines

La synthèse des protéines est la transcription et la traduction de parties spécifiques de lʼADN pour former les protéines.

La transcription- Une enzyme appelée ARN polymérase effectue une copie de l'un de vos gènes. Afin d'établir

clairement qu'il s'agit d'une copie, elle remplace la base T (thymine) par une base suppléante : U (uracile). Cette copie se nomme l'ARN messager (ARNm).

- Les bases (A, T, G, C) sur un brin de l'ADN spécifient l'ordre des bases sur le nouveau brin d'ARNm (A, U, G, C).

- L'ADN demeure à l'intérieur du noyau, pendant que l'ARNm se déplace du noyau au cytoplasme.

La traduction

- La traduction est l'étape de la synthèse au cours de laquelle l'ARNt se fixe à l'ARNm pour traduire les bases en acides aminés dans les ribosomes.

- Les molécules d'ARNt apportent les acides aminés spécifiés, que le ribosome relie ensuite ensemble pour former une protéine.

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Testez vous ..... Jouez.......sur le site du génie du génome

site : http://nature.ca/genome/03/c/10/03c_13a_f.cfm

FIN

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