Les acides aminés naturels

Ces aa naturels sont sous la forme éclatée :- fonctions carboxilique : fonction acide (COOH)- la chaine latérale : elle va donnée la structure tridimensionnelle de la protéine R- fonction amine : NH2 - carbone alpha : acide alpha aminé, il est porteur de la fonction carboxilique et de la

fonction amine, et on le retrouve dans la forme condensée. ACIDE AMINE (forme éclatée)

C H N

H R

C O O H

H Chaîne latérale

Fonction amine

Fonction carboxylique

Carbone

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C H N H 2 R

C O O H

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I- Acides aminés alphatiques

- glycine - alanine- lʼacide gamma- amino butyrique- valine- leucine- isoleucine 3 dernieres : chaine ramifiée

1- La glycine (Gly, G) La chaine latérale est un hydrogène, cʼest un acide aminé neutre, cʼest le plus petit. Cʼest pratiquement le seul aa qui ne dévie pas la lumière polarisée : pouvoir des oses. On le trouve à lʼétat libre dans le sérum et dans les urines. On en trouve un peu partout. On le retrouve dans des protéines de structure essentiellement le collagène et lʼélastine. Limite à lʼélasticité bridée par le collagène. (tendon, artères)

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C H N H 2 H

C O O H

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2- Lʼalanine (Ala, A) On y ajoute un groupement méthyle qui va lui donner des caractères apolaires. Cʼest une molécule hydrophobe, elle va donc créer des zones dans lesquelles lʼeau est exclues : zones hydrophobes. Certains médicament on pour visée dʼaller dans des zones hydrophobe. Sa désamination oxydative conduit à lʼintermédiaire acide pyruvique : cʼest le carrefour qui va joindre le métabolisme des lipides, des glucides et celui des protéines. Il va etre au centre.

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C H N H 2 C H 3 C O O H

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3- La valine (Val, V)Chaine ramifiée, à 3 atomes de C. Sur le carbone béta on a un groupe hydrophobe. La valine est un aa essentiel. Tous les aa sont essentiels pour la construction des protéines, mais lʼorganisme nʼest pas capable de synthétiser la val, il va donc falloir que la nutrition fournissent ces aa (ex la valine).

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C H N H 2 C H C O O H

C H 3 C H 3

!"#$%&'"(&)"*+,-.+/+0" 4- La leucine (Leu, L)Chaine ramifiée, sur le carbone gamma, on a deux méthyle. AA très hydrophobe ce qui va permettre de faire des liaisons hydrophobes entre les aa eux memes, ce qui créer des zones hydrophobes, ce sont des liaisons de faibles énergies que lʼon peut facilement rompre. Délier la chaine : dénaturation. Ces chaines vont stabiliser le peptine dans la dimension spatiale.

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C H 2 C H

C H 3 C H 3 C H

N H 2

C O O H

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5- Lʼiso- Leucine (ile, I)Isomère de la leucine, cʼest lʼaa le plus hydophobe que lʼon connaisse.

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C H

C H 3

2 C H C H 3 C H

N H 2

C O O H

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II- Les aa hydroxylés

- Sérine- ThréonineOn va trouver une fonction OH

1- Sérine (Ser, S)On prend lʼalanine et on lui colle un hydoxyle (I). Cette fonction hydroxyle pouvant etre phosphorilée ou désphophrilée ce qui va permettre dʼactiver ou de désactiver lʼenzyme (qui comporte le site actif). Elle va aussi intervenir dans des phospholipides.

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C H

N H 2

C O O H C H 2 O H

!!"#$%&'"(&!")*+,-*.*/" 2- Thréonine : (Thr, T)Cʼest un aa hydroxilé sur le carbone béta, il est essentiel (doit etre dans lʼalimentation). Cʼest une fonction alcool II.

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C H

N H 2

C O O H C H

O H

C H 3

!"#$%&'(#)'!#*+,-.+/+0#III- Acides aminés soufrés :

1- Cystéine (Cys, C)Fonction thiol : SH, elle peut avec une autre cystéine des ponts disulfure qui vont stabiliser la protéine et vont permettre de replier sur elle meme la protéine, et de relier plusieurs chaines ensemble.

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C H N H 2

C O O H C H 2 S H

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2- Métionine (Met, M) Atome de soufre. Ce groupement peut etre transférer ce sont des transmétylase. On la trouve à lʼintérieur des coenzyme.

C H N H 2

C O O H C H 2 C H 2 S C H 3

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IV- Acides aminés diccarboxyliques

2 fonction carboxyl

1- Acide aspartique (Asparagine) : (Asp, D) Cʼest lʼalanine avec un groupement COOH. Elle est ionisée ou non en fonction des pH.

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C H

N H 2

C O O H

C H 2 H O O C

!"#$%&'(#)'!#*+,-.+/+0#Asparagine : (Asn, N) Liaison avec la fonction amnoniac NH3 sur lʼNH2.

ASPARAGINE (Asn, N)

C H

N H 2

C O O H

C H 2 C N H 2

O

!"#$%&'(#)'!#*+,-.+/+0# 2- Acide glutamique (Glu, E) Il est présent dans les protéines et il va conditionner les propriétés acides. .

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C H N H 2

C O O C H 2 C H 2 H O O C

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Acide gamma amino-butyrique : Acide butyrique plus en bout de chaine NH2. Il dérive de la décarboxylation de COO de lʼacide glutamique. Cʼest un neurotransmetteur. Il nʼentre pas dans la composition des peptides, ni des protéines.

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C H2 N H 2 C H 2 C O O H C H 2

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Glutamine : (Gln, Q) : 2 fonctions amines. Acide aminé que lʼon retrouve dans le transport au niveau reinal. Il est éliminé chez lʼH sous forme dʼurine, participe au transport de lʼamoniac qui est toxic.

GLUTAMINE (Gln, Q)

C H N H 2

C O O H C H 2 C H 2

O

C N H 2

!"#$%&'(#)'"#*+,-.+/+0#V- Acides aminés basiques

Ils vont exprimer une tendance basique a lʼintérieur des protéines. Ils auront donc un pH > 7. Ils comportent 6 atomes de carbones qui sont des bases hexoniques.

1- Lysine (Lys, K) 6 atomes de C. Il possède une grande chaine latérale avec au bout une fonction amine. Cette lysine cherche des fonctions aldéhydiques. On la retrouve dans le fonctionnement de nombreux enzymes.

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C H

N H 2

C O O H C H 2 C H 2 C H 2

C H 2 N H 2

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2- Arginine (Arg, R)Dans lʼencadré on a un noyau de C qui est entouré de 3 atomes cʼest le noyau guanidinium. On le retrouve dans la biosynthèse de lʼurée. Lʼamoniac sera transformé en urinée (toute petite molécule) ce qui permet à lʼamoniac dʼetre éliminé. Lʼurée est très soluble dans lʼeau, elle est donc éliminée par voie reinale dans les urines. Lʼarginine est le précurseur du monoxyde dʼazone NO, découverte du viagra.

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C H N H 2

C O O H C H 2 C H 2

C H 2 N H

C N H 2

N H

Noyau guanidinium

!"#$%&'(#)'*#+,-./,0,1# 3- Histidine (His, H) On a un noyau imidasol (cycle) qui possède un H fixé sur N qui a des caractères basiques. On le retrouve dans le site actif des enzymes. La décarboxylation de lʼhistidine va conduire à lʼhistamine qui est présente dans les problèmes inflammatoires. Elle a aussi des propriétés vasodilatatrices.

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C H

N H 2

C O O H

C H 2 N N H

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VI- Acides aminés aromatiques

On aura des noyaux aromatiques. Dans ces aa on va trouver des doubles liaisons conjuguées qui va donner un caractère dʼabsorption de la lumière (notamment des UV) ce qui permet de déterminer la masse de peptide dans le milieu.

1- Phénylalanine (Phe, F) Elle absorbe à 260 nm. Elle va imposer une conformation à la chaine. Elle est le précurseur immédiat de la tyrosine.

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C H 2 C H

C O O H

N H 2 !"#$%&'(#)'*#+,-./,0,1#

2- Tyrosine (Tyr, Y) On met en méta un groupement : cʼest un phénol. Ce sont des hormones thyroidiennes.

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C H 2 C H

C O O H

N H 2 O H

!"#$%&'(#)'*#+,-./,0,1#

3- Tryptophane (Trp, W) Il possède un noyau indol. On peut décarboxyler en enlevant la fonction carboxylique et on tombe sur une tryptamine, elle a des propriétés vasodilatatrices importantes (allergisante).

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C H

N H 2

C O O H

C H 2

N

H !"#$%&'(#)'*#+,-./,0,1#VII- Imino acides

Acide aminé à fonction amine secondaire. Elle forme un noyau pirol.

1- Proline (Pro, P) Elle va rentrer dans la composition des peptides et des protéines, par son dérivé lʼhydroxy proline.

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C H

N H 2

C O O H

C H 2

N

H !"#$%&'(#)'*#+,-./,0,1#

2- Hydroxy-proline (Hyp) On va la retrouver dans la structure de lʼos. On va retrouver des excès dʼHyp ce qui va montrer que lʼos se détruit plus vite quʼil ne se reconstruit.

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N C O O H H

O H

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La présence de la proline dans une chaine peptidique va imposer à la chaine un changement de direction.

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N C O O H H

!"#$%&'(#)'*#+,-./,0,1#Conclusion : - Tous les acides aminés sont indispensable pour la synthèse des protéines. - Lʼhomme nʼest pas capable de synthétiser tous les acides aminés : ceux ci sont dits

essentiels. - Lʼalimentation doit obligatoirement fournir : Isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréosine, tryptaphane, valine Histidine : grossesse et enfance.