3. Les Protéines

8/17/2019 3. Les Protéines

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UE1 ProtéinesDr AusseuilCours n°3

Les protéines

Une protéine est un peptide de plus des 50 AA. Ce qui diférencie lesprotéines ce sont l'enchainement des AA et l'organisation spatiale de cesAA, si l'organisation spatiale est diférente la onction sera diférente.

I/ Les liaisons

Ces protéines sont ormées grâce à des liaisons :- Di sulure (coalente!- "onique-

#$drog%ne- #$dropho&e

es liaisons a&les :- #$drog%ne- lectroalantes (ionique!- #$dropho&e- )orces de *an Der +aals

A/ Les liaisons hydrognes

lles ont une ai&les énergie mais elles sont tr%s nom&reuse dans lesprotéines, donc elles ont un rle tr%s important. lles se ont entre un # etun autre atome qui porte une charge partielle négatie.

!/ Les liaisons ele"tro#alantes

-lus ortes que les liaisons h$drog%nes, elles se ont entre une chargepositie et une charge négatie. Dans les protéines seuls certainsgroupements ionisa&les sont totalement ionisés, cela dépend du p#.


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C/ Les liaisons hydropho$es

Ce n'est pas raiment une liaison, ce sont les AA h$dropho&e qui sontrepousser par l'eau qui se rassem&les (réaction de reet!.

D/ Les %or"es de &an Der 'aals

lles se orment dans les molécules h$dropho&es. Dans ces molécules il $a un mouement constant des électrons autour du no$au. "l arrie à unmoment donnée ou tous les électrons sont du m/me cotée de l'atome, ona donc ormation d'un diple passager qui a tendance à attirer les atomesoisins.


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E/ Les liaisons %ortes

Ce sont les ponts disulures. "l peut se ormer spontanément dans unecellule quand on est en milieu o0$dant, cette ormation est aorisée par

une en1$me : la protéine disulure isomérase (-D"!.

II/ Les di(érents ni#eau) de stru"ture

2n décrit * ni#eau) d+organisation diférente dans l'espace pour uneprotéine.

Pri,aire - ordre des AA dans la chaine pol$peptidique..e"ondaire - replient local des AA en hélice alpha, euillet &eta ou enautres ormes.ertiaire - agencement spatial comple0e de diférentes structuressecondairesuaternaire - agencement des diférents sous unités entre elles ormantdes oligom%res (protéines glo&ulaire! ou des pol$m%res (protéines3&reuses!.

La stru"ture pri,aire -C'est la chaine pol$peptidique4uand un AA est dans une protéine, on a tendance à l'appeler un résidus5er AA à gauche 6 e0trémité 7 terminalDernier AA à droite 6 e0trémité C terminal


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La stru"ture se"ondaire -

lle est onction des AA qui constituent la protéine (onction de leurspropretés ph$sico8chimiques.lle correspond au repliement de la chaine pol$peptidique en hélice alpha,euillet &eta ou autres ormes particuli%res.lle est caractérisée par des motis répétitis et une périodicité diférenteselon les protéines.

types de protéines -

es protéines glo$ulaires (alpha 9 &eta 9 domaines!

es protéines 2$rillaires (soit alpha, soit &eta!

Les hélices alpha :

)ormées et sta&ilisées par des liaisons #


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es liaisons # entre un 7 et un 2 se ontentre des résidus séparer de résidus (5 AAse lit aec 5 AA plus loin, séparé de AA!.;


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Les %euillets $eta anti parallles :Gtructure sta&le 999

Houcles 6 I8Jurn en 3n de chaine pour aciliter le repliement

Les %euillets $eta parallles -

Houcle plus comple0e, plus longueoins sta&les et irréguliers

La stru"ture tertiaire

)ait réérence à l'organisation dans l'espace des structures secondairesC'est les structures BD adoptées par les euillets &eta et les hélices alpha.A&outit a la orme spéci3que, glo&ale d'une protéineCette orme de repliement particulier donne sa onction à la protéine(e0emple : sites actis des en1$mes, acteurs de transcriptions K!

Les do,aines -ise en lien de grandes structures

- Domaines alpha pure- Domaines alpha &eta- Domaines &eta pures

Gtructures thermod$namiquement sta&les dont la ormation a /treaorisée lors de la s$nth%se des protéines.Ine protéine peut contenir 5 domaine ou une association de plusieursdomaines (e0emple : la -$ruate Linase a trois domaines M 8 MNO 8 O!.

Les do,aines pures -2n les retroues dans de nom&reuses protéines à onction en1$matiquen générale on en troue un nom&re paire d'hélices alpha (@, , P, Q...!plus ou moins longues


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Les do,aines 6-

Constitués d'hélices alpha et de euillet &eta RR)réquents che1 les en1$mes Jous les O sont des euillets parall%les qui orment une sorte de pocheh$dropho&e généralement dans le site acti des en1$mes

Les do,aines 6 pures -Gtructure anti parall%le tr%s sta&leC>ur h$dropho&e dans le site acti des en1$mes


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7éo,étrie parti"ulire et asso"iation de plusieurs do,aines -es sandSichs &eta :

@ euillet &eta opposés plus un c>ur h$dropho&e qui a pouoir contenir lesu&strat0: M T 5 Antitr$psine, inhi&iteur de lUélastase (protéase!

"l n'e0iste pas de lien strict entre la orme et la onction d'une protéine, cequi ait la onction de la protéine c'est sa composition en AA, &ien sur laorme entre aussi en eu mais pas seulement. Deu0 protéines peuentaoir le m/me orme et pourtant ne pas induirent la m/me action.

Analyse des protéines -Difraction au0 ra$ons : quand une protéine est cristallisée on peut

étudier sa structure grâce au0 ra$ons . -remi%re e0périence en 5


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-rotéines 3&reuses ou glo&ulaires-rotéines Vo, amille des chaperonines, X sous unités

Les protéines 2$reuses -

A&ondance de liaisons coalentes (ponts di GG! donc de c$stéinesHeaucoup de structures secondairesénéralement structures asse1 simples et répétities"nterient dans un rle structural 999

Les protéines glo$ulaires -

-résence de liaisons à ai&le énergie

Gtructure comple0eVle de reconnaissance 999, de régulation et de plasticité

E)e,ple de protéines 2$reuses; les


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Epidermolyse bulleuse congénitale - mutation des g/nées codant pourZ[ ou Z5 qui interiennent dans la constitution de la coucheintermédiaire entre derme et épiderme. Autosomique dominante. ntraineun cliage entre derme et épiderme qui a&outit à l'apparition de &ulle, delésions. -lusieurs états cliniques plus ou moins graes selon l'atteinte de la

malade.Epidermolyse hyperkératosique - mutation des g%nes codant pour Z5ou Z5?, temps de ie des cellules &asales et modi3é, elles se mettent doncà proliérer &eaucoup plus, ce qui produit une peau tr%s épaisse.

E)e,ple de protéines 2$reuses; les "ollagnes -

- Viche en l$ et -ro- Chaines de 5??? AA- od%le répétiti de B AA : l$88E- Association des B hélices alpha pour ormer le tropocollag%ne.- e tropocollag%ne s'associe ensuite pour ormer les 3&rilles de

collag%ne- a composition du collag%ne arie aec lUâge et est en partie à

l'origine du phénom%ne de ieillissement (Vides, rhumatismes...!- Heaucoup de maladies génétiques touchent les collag%nes.

0emples de pathologies :L+ostéogénse i,par%aite (maladie des os de erres! : mutation dug%ne qui code pour la chaine alpha 5 (5N5? ??? à 5N@? ??? naissances!,l'atteinte et la séérité est tr%s aria&le selon les t$pes. 0emple t$pe B :

pette taille, t/te de orme triangulaire et déormation du rachis.

III/ =>le de la "on%or,ation protéi8ue

E)e,ple du prion -e prion est un agent pathog%nepurement protéique, pas d'AD7 nd'AV7.Che1 le mouton : trem&lante du

mouton (Gcrapi!Che1 le &oin : encéphalitespongieuses &oineChe1 l'homme : maladie deCreut1eldt8\aLo&Cette protéine a été découerte

dans le années


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toutes les propriétés de la protéine (-r-sc!

; ce our le rle du prion n'est pas encore dé3nita protéine anormale est tr%s sta&le, résistante à la chaleur et ne peut /tre

détruite par les protéases. Ce qui e0plique qu'elle est été transmise dansles arines animales.Gi les protéines anormale entre dans la cellule, elle peut s'associer à laprotéine normale et l'o&liger à changer de conormation, on o&tient doncune noelle protéine anormale qui elle aussi a attaquer d'autre protéinenormale et ainsi de suite c'est une réaction en chaine qui a&outitinéita&lement a la mort cellulaire, principalement à la mort de neurones.

I&/ Analyse de la stru"ture des protéines

Déter,ination de la stru"ture pri,aire -5! -uri3cation de la protéine

@! Géparation des sous unités : agents de dislocationsB! Géparation des chaines : O mercapto éthanol! Coupure des chaines pol$ peptidique à l'aide de protéases

spéci3ques

Coupure "hi,i8ues -e &romure de c$anog%ne : coupe apr%s les et

Coupure en?y,ati8ue - Jr$psine : coupe apr%s $s et ArgCh$motr$psiine : coupe apr%s les AA aromatiques

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